Преобразование энергии в клетке. Общие вопросы и электронный транспорт

2) Туннельный, или подбарьерный перенос, описывается формулой Гамова с константой скорости k₂:

,

где: k₂ - число переходов в единицу времени [c ^-1];  - частота столкновений электрона с барьером. Ее можно оценить из частоты осцилляций электронов: ~10¹⁷ с^-1; L - ширина барьера; m_e - масса электрона; U - высота барьера; а E₁ - энергия электрона в первой яме.

Экспериментально обнаружено, что в ЦЭТ хлоропластов, устроенной аналогично ЦЭТ митохондрий, заметный перенос электронов между отдельными центрами-переносчиками происходит даже при 4^о К, причем скорость переноса не зависит от температуры вплоть до 130^о К. Даже при комнатной температуре вероятность туннельного переноса k₂ на порядок превосходит вероятность надбарьерного переноса k₁ (Рис.24). Это позволило предположить, что перенос электронов происходит главным образом путем туннелирования между донорно-акцепторными группами переносчиков, в которых электроны находятся в потенциальных ямах, разделенных сравнительно высокими и широкими потенциальными барьерами. Для такой системы выполняются условия квазиклассического приближения, когда барьер достаточно высок и его параметры мало зависят от наличия переносимого электрона. Считается, что правая и левая ямы не взаимодействуют, т.е. присутствие электрона в одной яме практически не влияет на состояние другого центра, т.е. на положение атомных ядер и на параметры барьера. И действительно, электронные (оптические) спектры поглощения молекул-переносчиков не изменяются при изменении редокс-состояния соседей. Поэтому можно считать, что в каждом центре электрон находится в самосогласованном поле ядер и других электронов и аппроксимировать такое поле потенциальным профилем, представленным на Рис. 25.

Размещено на http://www.allbest.ru

Размещено на http://www.allbest.ru

Рисунок 25 - Две несимметричные потенциальные ямы, разделенные потенциальным барьером

Физически донорно-акцепторные группы представляют собой атомы металлов с переменной валентностью (Fe²⁺  Fe³⁺) или коферменты, обладающие системой сопряженных связей, в которой делокализованы р-электроны. Они легко присоединяют и отдают электроны. Эти "проводящие" группы отделены друг от друга диэлектрическими молекулами белков и липидов, образующими потенциальные барьеры. В ЦЭТ переносчики плотно упакованы и мало подвижны друг относительно друга. В такой системе можно описывать волновой функцией только движение электрона, полагая, что ядра и остальные электроны создают потенциальный рельеф.

Для митохондриальной ЦЭТ можно следующим образом оценить величины, входящие в формулу Гамова. Ширина барьера L для переносчиков ЦЭТ примерно равна как двойному радиусу глобулы белка-переносчика - около 2 нм. Разницу (U-E₁) можно оценить из спектров поглощения света молекулами переносчиков. Это величина порядка 1-2 eV.

Поведение электрона в системе из двух потенциальных ям зависит от разности электронных уровней в них: E=E₁-E₂ и от резонансного расщепления ДE_r, возникающего при равенстве энергий E₁=E₂ за счет взаимодействия электронных уровней:

где: Е=Е₁=Е₂ - энергия резонанса при одинаковых уровнях в потенциальных ямах 1 и 2. При E >>E_r переход не происходит. Условие туннелирования: E ? 0,1  0,06 eV. При E < E_r возникают квантово-механические осцилляции электрона между ямами с периодом T_r=4рh/E_r. Электрон будет с одинаковой вероятностью переходить слева направо и наоборот. Электронная плотность будет в среднем равномерно распределена между ямами, т.е. электрон будет делокализован. Направленное движение электрона осуществляется, если электроны будут все время поступать в левую яму, а из правой - уходить.

На некоторых участках ЦЭТ разность электронных уровней переносчиков меньше 0,1 eV, но на других, особенно тех, где осуществляется сопряжение переноса электронов с переносом протонов, E > 0,5 eV; это следует из измерений окислительно-восстановительных потенциалов, которые всегда соответствуют равновесным конформациям. В этом случае, казалось бы, туннелирование электронов маловероятно. Но сближение уровней возможно в результате релаксационных конформационных перестроек.

Как осуществляется сближение уровней Е₁ и Е₂ в реальных системах? Его могло бы обеспечить возбуждение колебательных подуровней, т.е. некоторая диссипация энергии, обеспечивающая подгонку электронных уровней и компенсацию энергетического дисбаланса. Колебания атомов в сложных молекулах образуют почти сплошной спектр. Так, у бензола плотность колебательных подуровней 10⁴ 1/eV, а у белков еще больше. Но перенос электрона в белках способен возбудить не любые колебательные степени свободы, а только "сильно сопряженные" с перемещением заряда. Лишь некоторые группы в молекулах белков-переносчиков способны перемещаться под влиянием движущегося электрона. То есть в данном случае колебательный спектр дискретен. Иными словами, при переносе электрона возбуждаются электроно-конформационные переходы в белковой части молекул между дискретными пространственно-энергетическими состояниями, и именно они способствуют сближению энергетических уровней электрона в обеих ямах с точностью до 0,1 eV.

Туннелирование электронов на расстояния 1-2 нм происходит за короткое время порядка 10^-7 -10^-6 сек, а конформационные переходы в молекуле белка - за 10^-3-10^-1сек. Именно медленные релаксационные конформационные превращения левого белка-переносчика после прихода на него электрона обеспечивают подгонку уровней в этой яме к уровням в правой яме, куда надлежит перенести электрон. Для туннелирования требуется не столько совпадение электронных уровней донора и акцептора в равновесных конформациях, сколько наличие виртуального электронного уровня донора электронов в восстановленной конформации (с электроном), равного одному из равновесных уровней акцептора в окисленном состоянии (без электрона). Когда электрон поступает на донор в левой яме, вследствие электроно-конформационного взаимодействия левый белок начинает претерпевать конформационные превращения, при которых смещаются все электронные уровни в левой яме. Когда в ходе этого конформационного превращения эти уровни совпадут с уровнями акцептора электронов в правой яме, произойдет туннелирование электрона. При этом энергия, выделяющаяся в ходе медленного конформационного превращения, может быть использована для выполнения полезной работы по переносу протонов и, в дальнейшем, по синтезу ATP. После ухода электрона левый белок начинает релаксировать в исходное состояние, а правый, в свою очередь, претерпевать конформационные переходы. Эти процессы приводят к рассогласованию уровней, и обратное туннелирование электронов оказывается невозможным. Зато при этом могут совпасть электронные уровни во второй и третьей ямах, и электрон будет туннелироваться дальше по цепи.

Следует отметить, что перенос электронов происходит не по прямой между донором и акцептором, а вдоль более сложного пути - "электронной тропы", на которой потенциальный барьер ниже, отклонению электрона с "тропы" препятствует резкое повышение потенциального барьера, как на трассе бобслея. Участками "электронных троп" могут быть -спиральные участки, ароматические группы с сопряженными связями и делокализацией электронов.

Кинетическая схема переноса электронов в ЦЭТ с указанием времени полуокисления (в мс):

750 800 80 5 2,5 0,5 0,4

NADH > ФМН > b > c₁ > c > a > a₃ > O₂

показывает ускорение электронного потока по мере приближения к конечному звену, особенно после цитохрома с₁. Если в клетках достаточно кислорода, то все цитохромы почти все время находятся в окисленном состоянии (без электронов).

В стационарном состоянии скорость потока электронов в ЦЭТ митохондрий 10-100 электронов в секунду.

Рекомендуемая литература

1. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. М. Наука, 1989.

2. Албертс Б. и др. Молекулярная биология клетки. 2 изд. М. Мир, 1994.

3. Самойлов В.О. Медицинская биофизика. Санкт-Петербург, Спецлит, 2004.

4. Рубин А.Б. Биофизика, т. 2. М., Изд. МГУ, 2000, 2004.

5. Alberts B. et al. Molecular Cell Biology. 4-th edition. Garland Science. New York, 2002.

6. Nelson D. L., Cox M. M. Lehninger Principles of Biochemistry, Fourth Edition, W.H. Freeman & Company; 2005.

7. Berg J. M., Tymoczko J.L., Stryer L. Biochemistry, Fifth Edition. W.H. Freeman & Company; 2002.

Размещено на Allbest.ru