Изучение ферментов

Определение ферментов как специфических белков, присутствующих во всех живых клетках биологических катализаторов. Пространственность структурной молекулы ферментов, процесс биосинтеза оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы.

Рубрика Биология и естествознание
Вид контрольная работа
Язык русский
Дата добавления 27.01.2011
Размер файла 13,5 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Ферменты

Ферменты (от лат. fermentum -- брожение, закваска), специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ферменты бывают простыми или сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть -- кофермент. Эффективность действия ферментов определяется значительным снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов. Присоединение субстратов происходит в активных центрах, которые обладают сходством только с определенными субстратами, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия ферментов. Одна из особенностей ферментов -- способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Эта способность определяется пространственность структурной молекулы ферментов. Она реализуется через изменение скорости действия ферментов и зависит от концентрации соответствующих субстратов и кофакторов, рH среды, температуры, а также от присутствия специфических активаторов и ингибиторов (например, адениловых нуклеотидов, карбонильных, сульфгидрильных соединений и др.). Некоторые ферменты помимо активных центров имеют дополнительные, т.н. аллостерические регуляторные центры. Биосинтез ферментов находится под контролем генов. Различают конститутивные ферменты, постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые ферменты, биосинтез которых активируется под влиянием соответствующих субстратов. Некоторые функционально взаимосвязанные ферменты образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы. Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т.д.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны.

Известно более 20000 различных ферментов, из которых многие выделены из живых клеток и получены в индивидуальном состоянии. Первый кристаллический фермент (уреаза) выделен американским биохимиком Д. Самнером в 1926 г. Для ряда ферментов изучена последовательность аминокислот и выяснено расположение полипептидных цепей в трёхмерном пространстве. В лабораторных условиях осуществлен искусственный химический синтез фермента рибонуклеазы. Ферменты используют для количественного определения и получения различных веществ, для модификации молекул нуклеиновых кислот методами генной инженерии, диагностики и лечения ряда заболеваний, а также в ряде технологических процессов, применяемых в лёгкой, пищевой и фармацевтической промышленностях.

По первой в истории изучения ферментов классификации их делили на две группы: гидролазы, ускоряющие гидролитические реакции, и десмолазы, ускоряющие реакции негидролитического распада. Затем была сделана попытка разбить ферменты на классы по числу субстратов, участвующих в реакции. В соответствии с этим ферменты классифицировали на три группы. 1. Катализирующие превращения двух субстратов одновременно в обоих направлениях: А+В) С+D. 2. Ускоряющие превращения двух субстратов в прямой реакции и одного в обратной: А+В) С. 3. Обеспечивающие каталитическое видоизменение одного субстрата как в прямой, так и в обратной реакции: А) В.

Одновременно развивалось направление, где в основу классификации ферментов был положен тип реакции, подвергающейся каталитическому воздействию. Наряду с ферментами, ускоряющими реакции гидролиза (гидролазы), были изучены ферменты, участвующие в реакциях переноса атомов и атомных групп (феразы), в изомеризации (изомеразы), расщеплении (лиазы), различных синтезах (синтетазы) и т. д. Это направление в классификации ферментов оказалось наиболее плодотворным, так как объединяло ферменты в группы не по надуманным, формальным признакам, а по типу важнейших биохимических процессов, лежащих в основе жизнедеятельности любого организма. По этому принципу все ферменты делят на 6 классов.

1. Оксидоредуктазы -- ускоряют реакции окисления -- восстановления.

2. Трансферазы -- ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков.

3. Гидролазы -- ускоряют реакции гидролитического распада.

4. Лиазы -- ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи).

5. Изомеразы -- ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы.

6. Лигазы -- ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей.

Эти классы и положены в основу новой научной классификации ферментов.

К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие реакции окисления -- восстановления. Окисление протекает как процесс отнятия атомов Н (электронов) от субстрата, а восстановление -- как присоединение атомов Н (электронов) к акцептору.

В класс трансфераз входят ферменты, ускоряющие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков от одного соединения к другому. Это один из наиболее обширных классов: он насчитывает около 500 индивидуальных ферментов. В зависимости от характера переносимых группировок различают фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы, ацилтрансферазы, трансферазы, переносящие одноуглеродные остатки (метилтрансферазы, формил-трансферазы), и др. Например, амидазы ускоряют гидролиз амидов кислот. Из них важную роль в биохимических процессах в организме играют уреаза, аспарагиназа и глутаминаза.

Уреаза была одним из первых белков-ферментов, полученным в кристаллическом состоянии. Это однокомпонентный фермент (М=480000), молекула его глобулярна и состоит из 8 равных субъединиц. Уреаза ускоряет гидролиз мочевины до NН3 и СO2.

Характерные черты действия ферментов класса лигаз (синтетаз) выявлены совсем недавно в связи со значительными успехами в изучении механизма синтеза жиров, белков и углеводов: Оказалось, что старые представления об образовании этих соединений, согласно которым они возникают при обращении реакций гидролиза, не соответствуют действительности. Пути их синтеза принципиально иные.

Главная их особенность -- сопряженность синтеза с распадом веществ, способных поставлять энергию для осуществления биосинтетического процесса. Одним из таких природных соединений является АТФ. При отрыве от ее молекулы в присутствии лигаз одного или двух концевых остатков фосфорной кислоты выделяется большое количество энергии, используемой для активирования реагирующих веществ. Лигазы же каталитически ускоряют синтез органических соединений из активированных за счет распада АТФ исходных продуктов. Таким образом, к лигазам относятся ферменты, катализирующие соединение друг с другом двух молекул, сопряженное с гидролизом пирофосфатной связи в молекуле АТФ или иного нуклеозидтрифосфата.


Подобные документы

  • Ускорение химических реакций с помощью катализаторов. Особенности ферментов (энзимов) как высокоспецифичных белков, выполняющих функции биологических катализаторов. Строение ферментов, их специфичность и классификация. Этапы ферментативного катализа.

    презентация [3,4 M], добавлен 20.11.2014

  • Химический состав, природа и структура белков. Механизм действия ферментов, виды их активирования и ингибирования. Современная классификация и номенклатура ферментов и витаминов. Механизм биологического окисления, главная цепь дыхательных ферментов.

    шпаргалка [893,3 K], добавлен 20.06.2013

  • Характеристика ферментов, органических катализаторов белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования живых организмов. Условия действия, получение и применение ферментов. Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.

    презентация [2,6 M], добавлен 19.10.2013

  • Понятие ферментов как глобулярных белков, которые состоят из одной или нескольких полипептидных цепей. Особенности строения простых и сложных ферментов. Субстратный, аллостерический и каталитический центры в строении простых и сложных ферментов.

    презентация [76,4 K], добавлен 07.02.2017

  • Исследование биологической роли ферментов в механизмах взаимодействия адренергической и пептидергической систем. Определение активности ферментов флюорометрическим методом. Изучение гипофиза, гипоталамуса, больших полушарий и четверохолмия самцов крыс.

    статья [14,0 K], добавлен 01.09.2013

  • Изучение методов получения и выделения внеклеточных и внутриклеточных ферментов. Описание процессов осаждения органическими растворителями и высаливания ферментов. Понятие коагуляции и флокуляции. Принцип работы центрифуг с роторами трубчатого типа.

    курсовая работа [59,2 K], добавлен 30.11.2010

  • Классификация ферментов, их функции. Соглашения о наименовании ферментов, структура и механизм их действия. Описание кинетики односубстратных ферментативных реакций. Модели "ключ-замок", индуцированного соответствия. Модификации, кофакторы ферментов.

    презентация [294,1 K], добавлен 17.10.2012

  • Изучение назначения ферментов или энзимов - белковых молекул или молекул РНК (рибозимов) или их комплексов, ускоряющих (катализирующих) химические реакции в живых системах. Локализация ферментов в клетке. Наследственные и приобретенные ферментопатии.

    реферат [50,5 K], добавлен 20.12.2011

  • Характеристика биосинтеза как процесса образования органических веществ, происходящего в клетках с помощью ферментов и внутриклеточных структур. Участники биосинтеза белка. Синтез РНК с использованием ДНК в качестве матрицы. Роль и значение рибосом.

    презентация [2,3 M], добавлен 21.12.2013

  • Общая характеристика и основные типы ферментов. Химические свойства ферментов и катализируемых ими реакций. Селективность и эффективность ферментов. Зависимость от температуры и от среды раствора. Активный центр фермента. Скорость ферментативных реакций.

    презентация [1,8 M], добавлен 06.10.2014

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.