Размещено на http://www.allbest.ru/

Реферат

по Химии

тема: Амины. Аминокислоты. Белки

Амины - класс соединений, представляющий собой органические производные аммиака, в котором один, два или три атома водорода замещены органическими группами. Отличительный признак - наличие фрагмента R-N<, где R - органическая группа.

Классификация аминов разнообразна и определяется тем, какой признак строения взят за основу.

В зависимости от числа органических групп, связанных с атомом азота, различают:

первичные амины - одна органическая группа у азота RNH2

вторичные амины - две органических группы у азота R2NH, органические группы могут быть различными R'R"NH

Третичные амины - три органических группы у азота R3N или R'R"R"'N

По типу органической группы, связанной с азотом, различают алифатические СH3 - N< и ароматические С6H5 - N< амины, возможны и смешанные варианты.

По числу аминогрупп в молекуле амины делят на моноамины СH3 - NН2, диамины H2N(СH2)2NН2, триамины и т.д.

Номенклатура аминов

К названию органических групп, связанных с азотом, добавляют слово «амин», при этом группы упоминают в алфавитном порядке, например, СН3NHС3Н7 - метилпропиламин, СН3N(С6Н5)2 - метилдифениламин. Правила допускают также составлять название, взяв за основу углеводород, в котором аминогруппу рассматривают как заместитель. В таком случае ее положение указывают с помощью числового индекса: С5Н3С4Н2С3Н(NН2)С2Н2С1Н3 - 3-аминопентан (верхние числовые индексы синего цвета указывают порядок нумерации атомов С).

Для некоторых аминов сохранились тривиальные (упрощенные) названия: С6Н5NH2 - анилин (название по правилам номенклатуры - фениламин).

В некоторых случаях применяют устоявшиеся названия, которые представляют собой искаженные правильные названия: Н2NСН2СН2ОН - моноэтаноламин (правильно - 2-аминоэтанол); (ОНСН2СН2)2NH - диэтаноламин, правильное название - бис(2-гидроксиэтил)амин. Тривиальные, искаженные и систематические (составленные по правилам номенклатуры) названия довольно часто сосуществуют в химии.

Физические свойства аминов

Первые представители ряда аминов - метиламин CH3NH2, диметиламин (CH3)2NH, триметиламин (CH3)3N и этиламин C2H5NH2 - при комнатной температуре газообразные, далее при увеличении числа атомов в R амины становятся жидкостями, а при увеличении длины цепи R до 10 атомов С - кристаллическими веществами. Растворимость аминов в воде убывает по мере увеличения длины цепи R и при возрастании числа органических групп, связанных с азотом (переход к вторичным и третичным аминам). Запах аминов напоминает запах аммиака, высшие (с большими R) амины практически лишены запаха.

Химические свойства аминов

Отличительная способность аминов - присоединять нейтральные молекулы (например, галогеноводороды HHal, с образованием органоаммониевых солей, подобных аммонийным солям в неорганической химии. Для образования новой связи азот предоставляет неподеленную электронную пару, исполняя роль донора. Участвующий в образовании связи протон Н+ (от галогеноводорода) играет роль акцептора (приемника), такую связь называют донорно-акцепторнойВозникшая ковалентная связь N-H полностью эквивалентна имеющимся в амине связям N-H.

Третичные амины также присоединяют HCl, но при нагревании полученной соли в растворе кислоты она распадается, при этом R отщепляется от атома N:

(C2H5)3N + HCl ? [(C2H5)3NH]Сl [(C2H5)3NH]Сl ? (C2H5)2NH + C2H5Сl

При сравнении этих двух реакций видно, что C2H5-группа и Н, как бы меняются местами, в итоге из третичного амина образуется вторичный.

Растворяясь в воде, амины по такой же схеме захватывают протон, в результате в растворе появляются ионы ОН-, что соответствует образованию щелочной среды, ее можно обнаружить с помощью обычных индикаторов.

C2H5NH2 + H2O ? [C2H5NH3]+ OH

С образованием донорно-акцепторной связи амины могут присоединять не только HCl, но и галогеналкилы RCl, при этом образуется новая связь N-R, которая также эквивалентна уже имеющимся. Если в качестве исходного взять третичный амин, то получается соль тетраалкиламмония (четыре группы R у одного атома N):

(C2H5)3N + C2H5I [(C2H5)4N]I

Эти соли, растворяясь в воде и некоторых органических растворителях, диссоциируют (распадаются), образуя ионы:

[(C2H5)4N]I [(C2H5)4N]+ I

Такие растворы, как и все растворы, содержащие ионы, проводят электрический ток. В тетраалкиламмониевых солях можно заменить галоген НО-группой:

[(CH3)4N]Cl + AgOH [(CH3)4N]OH + AgCl

Получающийся гидроксид тетраметиламмония представляет собой сильное основание, по свойствам близкое к щелочам.

Первичные и вторичные амины взаимодействуют с азотистой кислотой HON=O, однако реагируют они различным образом. Из первичных аминов образуются первичные спирты:

C2H5NH2 + HNO2 C2H5OH + N2 +H2O

В отличие от первичных, вторичные амины образуют с азотистой кислотой желтые, трудно растворимые нитрозамины - соединения, содержащие фрагмент >N-N = O:

(C2H5)2NH + HNO2 (C2H5)2N-N=O + H2O

Третичные амины при обычной температуре с азотистой кислотой не реагируют, таким образом, азотистая кислота является реагентом, позволяющим различить первичные, вторичные и третичные амины.

При конденсации аминов с карбоновыми кислотами образуются амиды кислот - соединения с фрагментом -С(О)N<. Если в качестве исходных соединений взять диамин и дикарбоновую кислоту (соединения, содержащие соответственно две амино- и две карбоксильные группы, соответственно), то они взаимодействуют по такой же схеме, но поскольку каждое соединение содержит две реагирующие группы, то образуется полимерная цепь, содержащая амидные группы. Такие полимеры называют полиамидами.

Конденсация аминов с альдегидами и кетонами приводит к образованию так называемых оснований Шиффа - соединений, содержащих фрагмент -N=C< .На схеме В видно, что для образования двойной связи между N и С азот должен предоставить два атома Н (для образования конденсационной воды), следовательно, в такой реакции могут участвовать только первичные амины RNH2.

При взаимодействии первичных аминов с фосгеном Cl2С=O образуются соединения с группировкой -N=C=O, называемые изоцианатами, получение соединения с двумя изоцианатными группами).

Среди ароматических аминов наиболее известен анилин (фениламин) С6Н5NH2. По свойствам он близок к алифатическим аминам, но его основность выражена слабее - в водных растворах он не образует щелочную среду. Как и алифатические амины, с сильными минеральными кислотами он может образовывать аммониевые соли [С6Н5NH3]+Сl-. При взаимодействии анилина с азотистой кислотой (в присутствии HCl) образуется диазосоединение, содержащее фрагмент R-N=N, оно получается в виде ионной соли, называемой солью диазония. Таким образом, взаимодействие с азотистой кислотой идет не так, как в случае алифатических аминов. Бензольное ядро в анилине обладает реакционной способностью, характерной для ароматических соединений ,при галогенировании атомы водорода в орто- и параположениях к аминогруппе замещаются, получаются хлоранилины с различной степенью замещения. Действие серной кислоты приводит к сульфированию в параположение к аминогруппе, образуется так называемая сульфаниловая кислота .

Получение аминов

При взаимодействии аммиака с галогеналкилами, например RCl, образуется смесь первичных, вторичных и третичных аминов. Образующийся побочный продукт HCl присоединяется к аминам, образуя аммониевую соль, но при избытке аммиака соль разлагается, что позволяет проводить процесс вплоть до образования четвертичных аммониевых солей .В отличие от алифатических галогеналкилов, арилгалогениды, например, С6Н5Cl, реагируют с аммиаком с большим трудом, синтез возможен только при катализаторах, содержащих медь. В промышленности алифатические амины получают каталитическим взаимодействием спиртов с NH3 при 300-500° С и давлении 1-20 МПа, в результате получают смесь первичных, вторичных и третичных аминов.

При взаимодействии альдегидов и кетонов с аммонийной солью муравьиной кислоты HCOONH4 образуются первичные амины, а реакция альдегидов и кетонов с первичными аминами (в присутствии муравьиной кислоты НСООН) приводит к вторичным аминам.

Нитросоединения (содержащие группу -NO2) при восстановлении образуют первичные амины. Этот метод, предложенный  Н.Н.Зининым, мало применяется для алифатических соединений, но важен для получения ароматических аминов и лег в основу промышленного производства анилина.

Как отдельные соединения амины применяются мало, например, в быту используется полиэтиленполиамин [-C2H4NH-]n (торговое название ПЭПА) как отвердитель эпоксидных смол. Основное применение аминов - как промежуточные продукты при получении различных органических веществ. Ведущая роль принадлежит анилину, на основе которого производится широкий спектр анилиновых красителей, причем цветовая «специализация» закладывается уже на стадии получения самого анилина. Сверхчистый анилин без примеси гомологов называют в промышленности «анилин для синего» (имеется в виду цвет будущего красителя). «Анилин для красного» должен содержать, помимо анилина, смесь орто- и пара-толуидина (СН3С6Н4NH2).

Алифатические диамины - исходные соединения для получения полиамидов, например, найлона , широко применяемого для изготовления волокон, полимерных пленок, а также узлов и деталей в машиностроении (полиамидные зубчатые передачи).

Из алифатических диизоцианатов получают полиуретаны, которые обладают комплексом технически важных свойств: высокой прочностью в сочетании с эластичностью и очень высоким сопротивлением истиранию (полиуретановые обувные подошвы), а также хорошей адгезией к широкому кругу материалов (полиуретановые клеи). Широко их применяют и во вспененной форме (пенополиуретаны).

На основе сульфаниловой кислоты синтезируют противовоспалительные лекарственные препараты сульфаниламиды.

Соли диазония применяют в фоточувствительных материалах для светокопирования, которое позволяет получать изображение, минуя обычную галоидосеребряную фотографию.

Классификация аминокислот

Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп. В зависимости от природы кислотной функции аминокислоты подразделяют на аминокарбоновые, например H2N(CH2)5COOH, аминосульфоновые, например H2N(CH2)2SO3H, аминофосфоновые, H2NCH[P(O)(OH)2]2, аминоарсиновые, например, H2NC6H4AsO3H2.

Согласно правилам ИЮПАК название аминокислот производят от названия соответствующей кислоты; взаимное расположение в углеродной цепи карбоксильной и аминной групп обозначают обычно цифрами, в некоторых случаях - греческими буквами. Однако, как правило, пользуются тривиальными названиями аминокислот.

По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях; хорошо кристаллизуются; имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления. Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале pH) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли). Взаимное влияние групп особенно ярко проявляется у -аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости.

Цвиттер-ионная структура аминокислот подтверждается их большим дипольным моментом (не менее 5010-30 Кл м), а также полосой поглощения в ИК- спектре твердой аминокислоты или её раствора.

амин белковый молекула биохимический

Белковые вещества. Классификация

Белки Ї высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью ЇCOЇNHЇ. Каждый Б. характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белков приходится не менее 50% сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов - высокоспецифичных катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белка сократительной системы (напр., Актин, Миозин). Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка и нуклеиновых кислот. К регуляторным белкам относятся также пептидно-белковые гормоны, которые секретируются эндокринными железами. Информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы (в т. ч. гормональные) воспринимаются клеткой с помощью спец. рецепторных белков, располагающихся на наружной поверхности плазматической мембраны. Эти белки играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе). В активном транспорте ионов, липидов, сахаров и аминокислот через биологические мембраны участвуют транспортные белки, или белки-переносчики. К последним относятся также гемоглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кислорода. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергетической системы (напр., родопсин, цитохромы). Большое значение имеют пищевые и запасные белки ( напр., Казеин, Проламины), играющие важную роль в развитии и функционировании организмов. Защитные системы высших организмов формируются защитными белками, к которым относятся иммуноглобулины (ответственны за иммунитет), белки комплемента (ответственны за лизис чужеродных клеток и активацию иммунологической функции), белки системы свертывания крови ( напр. Тромбин, Фибрин) и противовирусный белок интерферон. По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков (протеины), и сложные (протеиды). Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов). По ряду характерных свойств протеины можно разделить на несколько подгрупп:

Альбумины

Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускульной ткани, молочный альбумин.

Глобулины

Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Более концентрированными растворами солей они вновь осаждаются; осаждение происходит при меньшей концентрации, чем та, которая необходима для осаждения альбуминов. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин белка куриного яйца.

Гистоны

Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках.

Протамины

Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Проламины

Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.

Склеропротеины

Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин. Керотин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. Скорлупа куриного яйца состоит из извести и кератина. Если растворить известь скорлупы яйца в кислоте, то останется мягкая кожа, состоящая из кератина; из кератина состоит кожица, которая следует за скорлупой яйца. По химическому составу кератин богат серой. Коллагены. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов. При кипячении с водой или при действии перегретого водяного пара коллагены образуют клей. Если из костей извлечь жир и потом, обработав их кислотой, растворить фосфорнокислый кальций, то останется белковое вещество-оссеин. При обработке оссеина перегретым водяным паром он переходит в клей. Чистый костяной клей называется желатиной. Особенно чистая желатина получается из рыбьего пузыря кипячением с водой. Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани. Нити сырого шелка состоят из белкового вещества-фиброина, покрытого другим белковым веществом, играющим роль шелкового клея,-серицином. При кипячении с водой шелк освобождается от клея который при этом переходит в раствор. Протеиды также можно разделить на несколько групп: фосфоропротеиды содержат в своем составе фосфор. Они, в противоположность протаминам, обладающим, как указано выше, основными свойствами, имеют определенно выраженный кислотный характер. Главнейшим представителем фосфоропротеидов является казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются казеинатами. При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокисании. Казеин применяется для изготовления твердой, напоминающей рог пластмассы-галалита).Для получения галалита казеин смешивают с водой, красками и наполнителями, прессуют под давлением, и полученные пластины обрабатывают формалином. Казеин содержит фосфор в виде сложного эфира фосфорной кислоты. Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриного яйца. Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту. Нуклеиновые кислоты являются весьма сложными веществами, расщепляющимися при гидролизе на фосфорную кислоту, углеводы и азотосодержащие органические вещества группы пиримидина и группы пурина. Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглабин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме. Характерной особенностью гемоглобина является его способность соединятся с окисью углерода, после чего он теряет способность соединяться с кислородом. Этим объясняется ядовитое действии окиси углерода. Гемоглобин представляет собой соединение белка глобина с красящим началом гемохромогеном. Вне организма гемоглобин, при действии воздуха, превращается в метгемоглобин, который отличается от оксигемоглобына прочностью связи с кислородом. При обработке ледяной уксусной кислотой метгемоглобин расщепляется с образованием глобина и гематина C34H32O4N4Fe(OH). Обработкой метгемоглобина тем же реактивом, но в присутствии NaC?, получается хлористая соль гематина, называемая гемином, C34H32O4N4FeC?. Гемин образует характерные красно-коричневые таблички, которые дают возможность открыть присутствие крови в пятнах даже через несколько лет. Гематин очень близок к гемохромогену, но все же от него отличается. Глюкопротеиды. Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых соединениях животных организмов и обусловливаются свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе(подчелюстная железа-одна из слюнных желез),печени, железах желудка и кишечника. Другие глюкопротеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д. Исследованные представители глюкопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот.

Строение белковых молекул

Практически все белки построены из 20 -аминокислот, принадлежащих, за исключением глицина, к L-ряду. Аминокислоты соединены между собой пептидными связями, образованными карбоксильной и -аминогруппами соседних аминокислотных остатков Белковая молекула может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от 50 до нескольких сотен (иногда -более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее 50 остатков часто относят к пептидам . В состав многих молекул входят остатки цистина, дисульфидные связи которых ковалентно связывают участки одной или нескольких цепей. В нативном состоянии макромолекулы белка обладают специфичной конформацией. Характерная для данного белка конформация определяется последовательностью аминокислотных остатков и стабилизируется водородными связями между пептидными и боковыми группами аминокислотных остатков, а также гидрофобными и электростатическими взаимодействиями. Различают четыре уровня организации белковых молекул.

Первичной структурой называют последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Все белки различаются по первичной структуре, потенциально их возможное число практически неограничено.

Вторичная структура белка - это -спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами: ЇCЇ и ЇNЇ . ¦ ¦ O H

В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали - 0,544 нм.

Под третичной структурой белка понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. Существенное влияние на формирование третичной структуры оказывают размер, форма и полярность аминокислотных остатков. Третичная структура многих белков составляется из нескольких компактных глобул, называемых доменами. Между собой домены обычно бывают связаны тонкими перемычками - вытянутыми полипептидными цепями.

Термин четвертичная структура относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионными, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

Понятие о ферментах

Катализ многочисленных биохимических реакций, протекающих в растительных и животных организмах и их клетках, так же как и в одноклеточных микроорганизмах, совершается ферментами (энзимами). Ферменты представляют, собой вещества или чисто белковые структуры, или протеиды-белки, связанные с небелковой простетической группой. Число уже известных ферментов очень велико. Считают, что одна клетка бактерии использует до 1000 разных ферментов. Однако лишь для не многих установлено строение. Примерами чисто белковых ферментов могут служить протеолитические ферменты пищеварения, такие как пепсин и трипсин. Известны случаи, когда один и тот же белок несет в организме и структурную и ферментную функцию. Примером служит белок мышц миозин, каталитически разлагающий аденозинтрифосфат - реакция, в данном случае дающая энергию сокращения мышцы. Витамины - группы веществ обычно довольно сложной структуры, часто очень далеких химически друг от друга и объединяемых только по биологическому признаку. Это - требуемые в микроколичествах, но совершенно необходимые составные части пищи, недостаток которых вызывает болезнь, а отсутствие - гибель организма. Используя витамины(но не только их), организм человека и животных и строит свои ферменты. Одно и тоже вещество, служащее для организмов одного вида витамином, для других организмов может и не быть витамином по двум причинам: либо он может его синтезировать сам. Так аскорбиновая кислота - витамин для человека, но для крысы она не является витамином, так как организм крысы создает ее из глюкозы. Некоторые витамины имеют весьма универсальный характер и необходимы всем организмам - от одноклеточных(дрожжей и бактерий) до человека. Зеленые растения способны производить все свои вещества из минеральных исходных веществ и CO2 и, следовательно, не нуждаются в витаминах. Для действия ряда белковых ферментов в организме необходимо присутствие микроколичеств ионов некоторых металлов-активаторов (Mg, Zn, Mo, Mn, Cu), которые витаминами не считаются. В состав некоторых коферментов и соответствующих витаминов входят металлы (железо, кобальт). Очень существенна роль микроколичеств металлов (микроэлементов) для развития растений; по-видимому, эти микроэлементы используются для постороения ферментов и служат как бы «витаминами растений». Ферменты являются катализатороми, но отличаются от обычных катализаторов. Так им свойственны:

Гораздо большая специфичность по отношению к структуре катализируемого объекта и по отношению к реакции. Полная стереохимическая специфичность.

Гораздо большая скорость протекания ферментных реакций по сравнению с теми же реакциями, катализируемыми обычнами катализаторами.

Невысокие оптимумы температуры их действия(обычно активность ферментов резко падает к 50ОС и в интервале 50-100ОС действие их полностью прекращается).

Денатурируемость- необратимая потеря каталитической активности при нагревании до 50-100ОС. Существуют, однако, ферменты (трипсин, рибонуклеаза), активность которых восстанавливается по охлаждении даже после кипячения.

Существование оптимума кислотной среды для действия каждого фермента.

Высокая скорость ферментативных реакций объясняется, с одной стороны, как всегда при катализе, сильным снижением энергии активации реакции. Так, при катализе, сильным снижением энергии активации реакции. Так, при гидролизе казеина кислотой энергии активации 20,6 ккал/моль, а при гидролизе трипсином-только 12 ккал/моль. Гидролиз сахарозы кислотой требует энергии активации 25,5 ккал/моль, а ферментативный (сахарозой)-лишь 12-13 ккал/моль. С другой стороны, в ферментативных реакциях не меньшую роль играет предэкспоненциальный множитель уравнения Арреннуса, так как величина этого множителя, как правило, на много порядков выше, чем в реакциях обычного типа. Есть доказательство того , что ферменты содержат центры(«карманы»), фиксирующие субстрат на поверхности их молекул, и вторые центры, осуществляющие реакцию. Фермент может быть активен в том смысле, что он подтягивает активный центр к месту действия, несколько изменяя свою вторичную или третичную структуру.

Размещено на Allbest.ru