Зміна активності ферментів системи антиоксидантного захисту у нирках щура за дії гістаміну

3.3 Активність глутатіонпероксидази за дії гістаміну

При вивченні активності глутатіонпероксидази у нирці щура за дії гістаміну, концентрацією 1 мкг/кг на 1-шу добу досліду її активність спадає на 35%, з рівнем достовірності р?0,999 (рис. 17). Реакції, що каталізуються глутатіонпероксидазою 2GSH + H₂O₂ > GS-SG + 2H₂O: де GSH показує відновлений мономерний глутатіон, а GS-SG - дисульфід глутатіона.

Фермент глутатіонредуктаза відновлює окислений глутатіон і завершує цикл:

GS-SG + NADPH + H⁺ > 2 GSH + NADP⁺.

Рис. 20. Активність глутатіонпероксидази у нирці щура за дії гістаміну на 1 добу досліду (рівень достовірності - р?0,999)

На 7 добу досліду за дії гістаміну концентрацією 1 мкг/кг, відбувається достовірне спадання активності ГПО відносно контролю на 20% (рівень достовірності - р?0,999), а за дії гістаміну концентрацією 8 мкг/кг активність ферменту спадає на 25% відносно контролю (рис. 21).

Рис. 21. Активність ГПО за дії гістаміну у концентраціях 1 та 8 мкг/кг на 7 добу досліду (*** - р?0,999)

На 14 добу досліду у нирці щура за дії гістаміну у конценрації 1 мкг/кг активність глутатіон пероксидази спадає відносно контролю на 26% (рівень достовірності - р?0,999) (рис. 22). За дії гістаміну вищої концентрації (8 мкг/кг) активність глутатіонперксидази становить 3693,018±96,47, тоді як у контролі її активність рівна 4798,654±94,20.

Отже, за дії гістаміну даної концентрації відбувається спадання активності глутатіонпероксидази на 12% порівняно з контролем (рівень достовірності - р?0,999).

Рис. 22. Активність глутатіонпероксидази на 14 добу досліду

На 21 добу досліду після реабілітації після дії гістаміну концентрацією 1 мкг/кг активність глутатіонпероксидази спадає на 20% відносно контролю (рівень достовірності - р?0,999), а за дії гістаміну концентрацією 8 мкг/кг активність ГПО знаходиться у межах контролю (рівень достовірності - р?0,99) (рис. 23).

Рис. 23. Активність ГПО у нирці щура за дії гістаміну концентрацією 1 та 8 мкг/кг на 21 добу (реабілітація) досліду

Рис. 24. Зміна активності глутатіонпероксидази у нирці щура за дії гістаміну у концентраціях 1 та 8 мкг/кг на 1-шу, 7,14 - ту та 21-шу (реабілітація) доби досліду. Контроль прийнято за 100% (* - р?0,95,** - р?0,99,*** - р?0,999)

Отже за дії гістаміну у концентрації 1 мкг/кг активність ГПО значно знижується відносно контролю на всі доби досліду.

За дії гістаміну у концентрацією 8 мкг/кг активність ГПО знижується включно до 14 доби досліду, проте після реабілітації на 21 добу досліду нами зафіксовано зростання активності фермента, що знаходиться у межах контролю.

Висновки

1. Робота в лабораторії не відноситься до категорії безпечних, тому основою безпечної роботи можуть служити лише свідомо дотримані кожним співробітником правила техніки безпеки. У лабораторії забороняється їсти, питии та зберігати продукти у холодильниках з реактивами. Під час роботи з хімічними речовинами, зокрема з кислотами, є велика кількість отруйних випарів. Тому всі роботи із використанням небезпечних летких речовин потрібно виконувати під витяжною шафою. Кожний працівник лабораторії при роботі з шкідливими речовинами повинен використовувати засоби індивідуального захисту (халат, гумові рукавички, маски тощо). У лабораторії повинні бути первинні засоби пожежогасіння та медична аптечка для надання першої медичної допомоги. Перед виходом із лабораторії слід переконатися у тому чи виключені електроприлади. При роботі з електроприладами необхідно слідкувати за їх технічним станом, цілісністю ізоляції та запобігати коротким замиканням.

2. Гістамін у концентрації 1 мкг/кг призводить до зростання активності СОД на пізніх етапах дослідження.

3. Гістамін у вищій концентрації веде до зростання активності СОД впродовж всього досліду.

4. Гістамін у концентрації 1 мкг/кг призводить до спадання активності каталази до 14 доби досліду, а на 21 добу її активність зростає.

5. За дії гістаміну концентрацією 8 мкг/кг активність каталази знаходиться у межах контролю.

6. Гістамін концентрацією 1 мкг/кг призводить до зниження активності ГПО на всі доби досліду.

7. Гістамін у концентрації 8 мкг/кг прзводить до зниження активності ГПО до 14 доби досліду, а після реабілітаційного періоду (21 доба) активність фермента зростає.

Література

1. Akdis C.A., Blaser K. Histamine in the immune regulation of allergic infl ammation // J. Allergy. Clin. Immunol. - 2003. Vol. 112. P. 15-22.

2. Alvarez E.O. «The role of histamine on cognition.». Behavioural Brain Research 199 (2): 183-9. 2009

3. Brown R.E.; Stevens D.R.; Haas H.L. (2001). «The Physiology of Brain Histamine». Progress in Neurobiology 63 (6): 637-672.

4. Peskin A.V., Winterbourn C.C. «A microtiter plate assay for superoxidedismutase using a water-soluble tetrazolium salt (WST-1)». Clinica Chimica Acta 293: 157-166. 2000

5. Campana F. (2004). «Topical superoxidedismutase reduces post-irradiation breast cancer ibrosis». J. Cell. Mol. Med. 8 (1): 109-116.

6. Elchuri S.; Oberley T.D.; Eisenstein R.S.; Jackson R.L.; Van R.H.; Epstein C.J.; Huang T.T. Cu, Zn-SOD deficiency leads to persistent and widespread oxidative damage and hepatocarcinogenesis later in life. Oncogene. 24:367-380; 2005.

7. Jadidi-Niaragh F, Mirshafiey A (September 2010). «Histamine and histamine receptors in pathogenesis and treatment of multiple sclerosis». Neuropharmacology 59 (3): 180-9.

8. Lee H.S.; Lee B.Y.; Waterhouse B.D. (May 2005). «Retrograde study of projections from the tuberomammillary nucleus to the dorsal raphe and the locus coeruleus in the rat.» Brain research 1043 (1-2): 65-75

9. Muller F.L.; Song W.T.; Chaudhuri A.D.; Strong, R.; Huang T.T.; Epstein C.J.; Roberts L.J.; Csete M.T.; Faulkner J.A.; Van R.H. Absence of CuZn superoxide dismutase leads to elevated oxidative stress and acceleration of age-dependent skeletal muscle atrophy. Free Radic. Biol. Med. 40:1993-2004; 2006.

10. Noszal B.; Kraszni M.; Racz A. (2004). «Histamine: fundamentals of biological chemistry». In Falus, A.; Grosman, N.; Darvas, Z. Histamine: Biology and Medical Aspects. Budapest: SpringMed. pp. 15-28.

11. Pantazis A., Segaran A., Liu C.H., et al. (July 2008). «Distinct roles for two histamine receptors (hclA and hclB) at the Drosophila photoreceptor synapse». J. Neurosci. 28 (29): 7250-9.

12. Sentman M.L.; Granstrom M. T; Jakobson H. D; Reaume A. T; Basu S.; Marklund S.L. Phenotypes of mice lacking extracellular superoxide dismutase and copper - and zinc-containing superoxide dismutase. J. Biol. Chem. 281:6904-6909; 2006.

13. Ran Q., Liang H., Ikeno Y., et al. «Reduction in glutathione peroxidase 4 increases life span through increased sensitivity to apoptosis». J. Gerontol. A Biol. Sci. Med. Sci. 62 (9): 932-42; 2007

14. Liochev S., Fridowich I. Copper, Zinc Superoxide Dismutase and H2O2 II The Journal of biological chemistry. - 2002. - Vol. 277, №38. - P. 34674-3468.

15. Lowry O.H. Protein measurement with the Folin phenol reagent. Journal of Boilogical Chemistry, 1951; 193 (1):р. 404-415.

16. Yanai K.; Tashiro M. (2007). «The physiological and pathophysiological roles of neuronal histamine: an insight from human positron emission tomography studies.». Pharmacology & therapeutics 113 (1): 1-15.

17. Астафьева Н.Г., Горячкина Л.А. Лекарственная аллергия // Аллергология. - 2000. - №2. - С. 40-50.

18. Біологічна хімія: [Підручник // Л.М. Вороніна, В.Ф. Десенко, Н.М. Мадієвська та ін.]; За ред. проф. Л.М. Вороніної. - Х.: Основа; Видавництво УкрФА. - 1999. С. 30-40.

19. Бішко О.І. Гістамін: фізико-хімічні та функціональні особливості / О.І. Бішко // Вісник Львівського ун-ту. Серія біологічна. - 2012. - Вип. 60. - С. 40-57.

20. Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М. та ін. Біологічна хімія - Х. - 2000. С. 53.

21. Головчак Н.П. Зміна інтенсивності ліпопероксидації й активності ферментів системи антиоксидантного захисту у тканині нирок птиці за дії гіпохлориту натрію різних концентрацій / Головчак Н.П., Коцюмбас Г.І., Галан М.Б. [та ін.] // StudiaBiologica/ Біологічні студії. - 2011. - Т. 5, №1. - С. 77-84.

22. Дворщенко К.О., Бервен О.Л., Гайда Л.М., Степанов Ю.В. Антиоксидантна система гепатоцитів щурів за умов виразкових уражень шлунку // Фізика живого. - 2009. - Т. 17, №2. - С. 98-101.

23. Журавлев А.И. Развитие идей Б.Н. Тарусова о роли цепных процессов в биологии // Биоантиокислители и регуляция метаболизма в норме и патологи. - М.: Наука, 1982. С. 54 - 67.

24. Зборовська І. А. Антиоксидантна система організму, її значення у метаболізмі. Клінічні аспекти / Зборовська І. А., Баннікова М.В. / / Вісн. Ріс АМН. -1995. - №6. - С. 53 - 60.

25. Клебанов Г. І., Антиоксидантна активність сироватки крові / Клебанов Г. І., Теселкін Ю.О., Бабенкова І. В. и др. / / Вісн. Ріс. АМН. -1999. - №2. - С. 15-22.

26. Комаренко В. І., Тєрєхов А.А., Воробйова А.П., Янчук П. І. Дослідження ролі н1-рецепторів у реакціях ворітних судин печінки щурів на гістамін // Черкас. нац. ун-т. Сер. біол. науки. 2008. Вип. 128. С. 54-58.

27. Комов В.П., Гормональна регуляція обороту супероксиддисмутази в печінці щурів / Комов В.П., Іванова Є.Ю. / / Зап. мед. хімії. - 1983. - №5. - С. 79 - 82.

28. Королюк М.А., Иванова Л.И., Майорова И.Г. Метод определения активности каталазы // Лабораторное дело. - 1988. - №1. - С. 16-19.

29. Костюк В.А., Потапович А.И., Ковалева Ж.М. Простой и чувствительной метод определения СОД, основаный на реакции окисления кверцитина // Вопросы мед. химии. - 1990. - Т. 36, №2. - С. 88-91.

30. Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Биологическая роль глутатиона // Успехи соврем. Биологии. - 1990. С. 84 - 89.

31. Ленинжер А. Основы биохимии. - М.: Мир, 1985. - Т. 1. С. 33 - 36.

32. Лікарські рослини: енциклопед. довідник // відп. ред. А.М. Гродзінський. К.: Гол. ред. УРЕ, 1989. С. 544.

33. Людина. // Навч. посібник з анатомії та фізіології. Львів. 2002. С. 240.

34. Меньщикова Е.Б. Окислювальний стрес. Прооксиданти і антиоксиданти / Є.Б. Меньщикова, В.З. Ланкін Н.К. Зенков, І.А. Бондар та ін / / М.: фірма «слово». - 2006. - С. 556.

35. Метод определения активности каталазы I М.А. Королюк, Л.И. Иванова, И.Г. Майорова, В.Е. Токарев II Лабораторное дело. - 19SS. - Вып. 1. - С. 16-18.

36. Моин В.М. Простой и специфический метод определения активности глутатионпероксидазы в еритроцитах // Лабораторное дело. - 1986. - №2. - С. 724-727.

37. Окислительный стресс. Пероксиданты и антиоксиданты /Е.Б. Меньщикова, В.З. Ланкин, Н.К. Зеньков, И.А. Бондарь, Н.Ф. Круговых, В.А. Труфакин.-М.:Фирма «Слово», 2000.-556 с.

38. Пістун І.П., Піщенюк В.Ф., Березовецький А.П. Безпека життєдіяльності. - Львів: Світ, 1996.

39. Правила безпечної експлуатації електроустановок споживачів. - К.: Основа, 1998. - 348 с.

40. Ройт А., Бростофф Д., Мейл Д. Иммунология. М.: Мир.2000. С. 592.

41. Селиверстов В.В. Методические указания по количественному определению гистамина в рыбе с помощью тест-системы ридаскрин гистамин (ridascreEn® histamin) (производство фирмы Ар-Биофарм/r-biopharm, Германия) // 2000. С. 46-49.

42. Харкевич Д.А. Фармакология: Учебник. - 9-изд., перераб., доп. и испр. - М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. С. 33.

43. Чевари С., Чаба И., Секей Й. Роль супероксиддисмутазы в окислительных процессах клетки и метод определения ее в биологических материалах II Лабораторное дело. - 19S5. - Вып.11. 
- С. 678-681.

44. Чекман І. С. Клінічна фітотерапія. Природа лікує. К.: Рада, 2000. С. 510.

45. Чекман І. С. Клінічна фармакологія протигістамінних препаратів // Укр. журнал дерматології, венерології, косметології. 2002. №2. С. 28-30.

46. Юрочко Ф. Клінічна фармакологія блокаторів гістамінових рецепторів // Медицина світу. 2000. Т. 8. №1. С. 8-16.

47. Ястремська І. А. Регуляція гістаміном апоптозу лімфоїдних клітин - імунологія таалергологія: автореф. дис. … канд. мед. наук: 14.03.08. Донецьк, 2007. С. 22.

Размещено на Allbest.ru