Гидрофильные гормоны, их строение и биологические функции

Система гормональной регуляции. Номенклатура и классификация гормонов. Принципы передачи гормонального сигнала клеткам-мишеням. Строение гидрофильных гормонов, механизм их действия. Метаболизм пептидных гормонов. Представители гидрофильных гормонов.

Рубрика Биология и естествознание
Вид реферат
Язык русский
Дата добавления 12.11.2013
Размер файла 676,8 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

Оглавление

  • Гормоны. Что это?
  • Номенклатура и классификация гормонов
  • Принципы передачи гормонального сигнала клеткам-мишеням
  • Гидрофильные гормоны
  • Метаболизм пептидных гормонов
  • Инактивация и деградация
  • Механизм действия гидрофильных гормонов
  • Вторичные мессенджеры
  • Циклический АМФ
  • Роль ионов кальция
  • Основные представители гидрофильных гормонов
  • Гистамин
  • Серотонин
  • Мелатонин
  • Катехоламиновые гормоны
  • Пептидные и белковые гормоны
  • Тиреотропин
  • Инсулин
  • Глюкагон
  • Гастрин
  • Заключение
  • Список литературы

Гормоны. Что это?

Гормоны - сигнальные вещества, образующиеся в клетках эндокринных желез. После синтеза гормоны поступают в кровь и переносятся к органам-мишеням, где выполняют определенные биохимические и физиологические регуляторные функции.

Каждый гормон является центральным звеном сложной системы гормональной регуляции. Гормоны синтезируются в виде предшественников, прогормонов, а зачастую и депонируются, в специализированных клетках эндокринных желез. Отсюда они по мере метаболической необходимости поступают в кровоток. Большинство гормонов переносится в виде комплексов с плазматическими белками, так называемыми переносчиками гормонов, причем связывание с переносчиками носит обратимый характер. Гормоны разрушаются соответствующими ферментами, обычно в печени. Наконец, гормоны и продукты их деградации выводятся из организма экскреторной системой, обычно почками. Все перечисленные процессы влияют на концентрацию гормонов и осуществляют контроль за передачей сигналов.

В органах-мишенях имеются клетки, несущие рецепторы, способные связывать гормоны и тем самым воспринимать гормональный сигнал. После связывания гормонов рецепторы передают информацию клетке и запускают цепь биохимических реакций, определяющих клеточный ответ на действие гормона.

Используются гормоны в организме для поддержания его гомеостаза, а также для регуляции многих функций (роста, развития, обмена веществ, реакции на изменения условий среды). [1]

Номенклатура и классификация гормонов

Химическая природа почти всех известных гормонов выяснена в деталях (включая первичную структуру белковых и пептидных гормонов), однако до настоящего времени не разработаны общие принципы их номенклатуры. Химические наименования многих гормонов точно отражают их химическую структуру и очень громоздкие. Поэтому чаще применяются тривиальные названия гормонов. Принятая номенклатура указывает на источник гормона (например, инсулин - от лат. insula - островок) или отражает его функцию (например, пролактин, вазопрессин). Для некоторых гормонов гипофиза (например, лютеинизирующего и фолликулостимулирующего), а также для всех гипоталамических гормонов разработаны новые рабочие названия.

Аналогичное положение существует и в отношении классификации гормонов. Гормоны классифицируют в зависимости от места их природного синтеза, в соответствии с которым различают гормоны гипоталамуса, гипофиза, щитовидной железы, надпочечников, поджелудочной железы, половых желез, зобной железы и др. Однако подобная анатомическая классификация недостаточно совершенна, поскольку некоторые гормоны или синтезируются не в тех железах внутренней секреции, из которых они секретируются в кровь (например, гормоны задней доли гипофиза, вазопрессии и окситоцин синтезируются в гипоталамусе, откуда переносятся в заднюю долю гипофиза), или синтезируются и в других железах (например, частичный синтез половых гормонов осуществляется в коре надпочечников, синтез простагландинов происходит не только в предстательной железе, но и в других органах) и т.д. С учётом этих обстоятельств были предприняты попытки создания современной классификации гормонов, основанной на их химической природе. В соответствии с этой классификацией различают три группы истинных гормонов:

1) пептидные и белковые гормоны,

2) гормоны - производные аминокислот и 3) гормоны стероидной природы. Четвертую группу составляют эйкозаноиды - гормоноподобные вещества, оказывающие местное действие.

Пептидные и белковые гормоны включают от 3 до 250 и более аминокислотных остатков. Это гормоны гипоталамуса и гипофиза (тиролиберин, соматолиберин, соматостатин, гормон роста, кортикотропин, тиреотропин и др. - см. далее), а также гормоны поджелудочной железы (инсулин, глюкагон). Гормоны - производные аминокислот в основном представлены производными аминокислоты тирозина. Это низкомолекулярные соединения адреналин и норадреналин, синтезирующиеся в мозговом веществе надпочечников, и гормоны щитовидной железы (тироксин и его производные). Гормоны 1-й и 2-й групп хорошо растворимы в воде.

Гормоны стероидной природы представлены жирорастворимыми гормонами коркового вещества надпочечников (кортикостероиды), половыми гормонами (эстрогены и андрогены), а также гормональной формой витамина D.

Эйкозаноиды, являющиеся производными полиненасыщенной жирной кислоты (арахидоновой), представлены тремя подклассами соединений: простагландины, тромбоксаны и лейкотриены. Эти нерастворимые в воде и нестабильные соединения оказывают своё действие на клетки, находящиеся вблизи их места синтеза. [2]

Принципы передачи гормонального сигнала клеткам-мишеням

Известны два основных типа передачи гормонального сигнала клеткам-мишеням. Липофильные гормоны проникают в клетку, а затем поступают в ядро. Гидрофильные гормоны оказывают действие на уровне кпеточной мембраны.

гидрофильный гормон гормональный сигнал

Липофильные гормоны, к которым относятся стероидные гормоны, тироксин и ретиноевая кислота, свободно проникают через плазматическую мембрану внутрь клетки, где взаимодействуют с высокоспецифическими рецепторами. Гормон-рецепторный комплекс в форме димера связывается в ядре с хроматином и инициирует транскрипцию определенных генов. Усиление или подавление синтеза мРНК (mRNA) влечет за собой изменение концентрации специфических белков (ферментов), определяющих ответ клетки на гормональный сигнал.

Гормоны, являющиеся производными аминокислот, а также пептидные и белковые гормону, образуют группу гидрофильных сигнальных веществ. Эти вещества связываются со специфическими рецепторами на внешней поверхности плазматической мембраны. Связывание гopмона передает сигнал на внутреннюю поверхность мембраны и тем самым запускает синтез вторичных мессенджеров (посредников). Молекулы-посредники потенциируют клеточный ответ на действие гормона. [1]

Гидрофильные гормоны

Определение.

Гидрофильные гормоны и гормоноподобные вещества построены из аминокислот как, например, белки и пептиды, или являются производными аминокислот. Они депонируются в больших количествах в клетках желез внутренней секреции и поступают в кровь по мере необходимости. Большинство этих веществ переносятся в кровотоке без участия переносчиков. Гидрофильные гормоны действуют на клетки-мишени за счет связывания с рецептором на плазматической мембране. [1]

Метаболизм пептидных гормонов

Биосинтез.

В отличие от стероидов пептидные и белковые гормоны являются первичными продуктами биосинтеза. Соответствующая информация считывается с ДНК (DNA) на стадии транскрипции, а синтезированная гяРНК (hnRNA) освобождается от интронов за счет сплайсинга (1). мРНК (mRNA) кодирует последовательность пептида, который чаще всего существенно превышает по молекулярной массе зрелый гормон. Исходная аминокислотная цепь включает сигнальный пептид и пропептид - предшественник гормона. Трансляция мРНК происходит на рибосомах по обычной схеме (2). Вначале синтезируется сигнальный пептид. Его функция состоит в том, чтобы связать рибосомы на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме [ШЭР (rER)] и направить растущую пептидную цепь в просвет ШЭР (3). Синтезированный продукт является предшественником гормона, прогормоном. Созревание гормона происходит путем ограниченного протеолиза и последующей (посттрансляционной) модификации, например образования дисульфидных мостиков, гликозилирования и фосфорилирования (4). Зрелый гормон депонируется в клеточных везикулах, откуда секретируется по мере необходимости за счет экзоцитоза.

Биосинтез пептидных и белковых гормонов и их секреция находятся под контролем иерархической системы гормональной регуляции. В этой системе в качестве вторичного мессенджера принимают участие ионы кальция; увеличение концентрации кальция стимулирует синтез и секрецию гормонов.

Анализ гормональных генов показывает, что иногда многие совершенно разные пептиды и белки кодируются одним и тем же геном. Одним из наиболее изученных является ген проопиомеланокортина [ПОМК (POMC)]. Наряду с нуклеотидной последовательностью, соответствующей кортикотропину [адренокортикотропный гормон, АКТГ (АСТН)], этот ген включает перекрывающиеся последовательности, кодирующие ряд небольших пептидных гормонов, а именно б-, в - и г-меланотропинов [МСГ (MSH)], в - и г - липотропинов (ЛПГ (LPH)], в-эндорфина и мет-энкефалина. Последний гормон может также образовываться из в-эндорфина. Прогормоном для этого семейства является так называемый полипротеин. Сигнал о том, какой пептид должен быть получен и секретирован, поступает из системы регуляции после завершения синтеза препропептида. Наиболее важным секретируемым продуктом, полученным из гипофизарного полипротеина кодируемого геном ПОМК, является гормон кортикотропин (АКТГ), стимулирующий секрецию кортизола корой надпочечников. Биологические функции других пептидов до конца не выяснены.

Инактивация и деградация

Деградация пептидных гормонов часто начинается уже в крови или на стенках кровеносных сосудов, особенно интенсивно этот процесс идет в почках. Некоторые пептиды, содержащие дисульфидные мостики, например инсулин, могут инактивироваться за счет восстановления остатков цистина (1), Другие белково-пептидные гормоны гидролизуются протеиназами, а именно экзо - (2) (по концам цепи) и эндопептидазами (3). Протеолиз приводит к образованию множества фрагментов, некоторые из которых могут проявлять биологическую активность. Многие белково-пептидные гормоны удаляются из системы циркуляции за счет связывания с мембранным рецептором и последующего эндоцитоза гормон-рецепторного комплекса. Деградация таких комплексов происходит в лизосомах, конечным продуктом деградации являются аминокислоты, которые вновь используются в качестве субстратов в анаболических и катаболических процессах.

Липофильные и гидрофильные гормоны имеют различный полупериод существования в системе циркуляции (точнее биохимический полупериод, t1/2). По сравнению с гидрофильными гормонами (t1/2 несколько минут или часов) липофильные гормоны живут существенно дольше (t1/2 составляет несколько часов или дней). Биохимический полупериод гормонов зависит от активности системы деградации. Воздействие на систему деградации лекарственными препаратами или повреждение тканей может вызвать изменение скорости распада, а следовательно, и концентрации гормонов. [1]

Механизм действия гидрофильных гормонов

Большинство гидрофильных сигнальных веществ не способны проходить через липофильную клеточную мембрану. Поэтому передача сигнала в клетку осуществляется через мембранные рецепторы (проводники сигнала). Рецепторы - это интегральные мембранные белки, которые связывают сигнальные вещества на внешней стороне мембраны и за счет изменения пространственной структуры генерируют новый сигнал на внутренней стороне мембраны. Данным сигналом определяется транскрипция определенных генов и активность ферментов, которые контролируют обмен веществ и взаимодействуют с цитоскелетом.

Различают три типа рецепторов.

1. Рецепторы первого типа являются белками, имеющими одну трансмембранную полипептидную цепь. Это аллостерические ферменты, активный центр которых расположен на внутренней стороне мембраны. Многие из них являются тирозиновыми протеинкиназами. К этому типу принадлежат рецепторы инсулина, ростовых факторов и цитокинов.

Связывание сигнального вещества ведет к димеризации рецептора. При этом происходит активация фермента и фосфорилирование остатков тирозина в ряде белков. В первую очередь фосфорилируется молекула рецептора (автофосфорилирование). С фосфотирозином связывается SН2-домен белка-переносчика сигнала, функция которого состоит в передаче сигнала внутриклеточным протеинкиназам.

2. Ионные каналы. Эти рецепторы второго типа являются олигомерными мембранными белками, образующими лиганд-активируемый ионный канал. Связывание лиганда ведет к открыванию канала для ионов Na+, К+ или Cl-. По такому механизму осуществляется действие нейромедиаторов, таких, как ацетилхолин (никотиновые рецепторы: Na+ - и К+-каналы) и г-аминомасляная кислота (А-рецептор: Cl--канал).

3. Рецепторы третьего типа, сопряженные с ГТФ - связывающими белками. Полипептидная цепь этих белков включает семь трансмембранных тяжей. Такие рецепторы передают сигнал с помощью ГТФ-связывающих белков на белки-эффекторы, которые являются сопряженными ферментами или ионными каналами. Функция этих белков заключается в изменении концентрации ионов или вторичных мессенджеров.

Таким образом, связывание сигнального вещества с мембранным рецептором влечет за собой один из трех вариантов внутриклеточного ответа: рецепторные тирозинкиназы активируют внутриклеточные протеинкиназы, активация лиганд-активируемых ионных каналов ведет к изменению концентрации ионов и активация рецепторов, сопряженных с ГТФ-связывающими белками, индуцирует синтез веществ-посредников, вторичных мессенджеров. Все три системы передачи сигнала взаимосвязаны. Так, например, образование вторичного мессенджера цАМФ (сАМР) приводит к активации протеинкиназ А [ПК-А (PK-A)], вторичный мессенджер диацилглицерин [ДАГ (DAG)] активирует [ПК-С (PK-C)], а вторичный мессенджер инозит-1,4,5-трифосфат [ИФ3 (InsP3)] вызывает повышение концентрации ионов Са2+ в цитоплазме клетки.

Преобразование сигнала G-белками.

G-белки (англ. G proteins) - это семейство белков, относящихся к ГТФазам и функционирующих в качестве вторичных посредников во внутриклеточных сигнальных каскадах. G-белки названы так, поскольку в своём сигнальном механизме они используют замену GDP на GTP как молекулярный функциональный "выключатель" для регулировки клеточных процессов.

G-белки переносят сигнал с рецептора третьего типа на белки-эффекторы. Они построены из трех субъединиц: б, в и г. б-cубъединица обладает свойством связывать гуаниновые нуклеотиды [ГТФ (GTP) или ГДФ (GDP)]. Белок проявляет слабую ГТФ-азную активность и похож на другие ГТФ-связывающие белки, такие, как ras и фактор элонгации Tu (EF-Tu). В неактивном состоянии G-белок связан с ГДФ.

При связывании сигнального вещества с рецептором третьего типа конформация последнего изменяется таким образом, что комплекс приобретает способность связывать G-белок. Ассоциация G-белка с рецептором приводит к обмену ГДФ на ГТФ (1). При этом происходит активация G-белка, он отделяется от рецептора и диссоциирует на б-субъединицу и в,г-комплекс. ГФЦ-б субъединица связывается с белками-эффекторами и изменяет их активность, в результате чего происходит открывание или закрывание ионных каналов, активация или ингибирование ферментов (2). Медленный гидролиз связанного ГТФ до ГДФ переводит б-субъединицу в неактивное состояние и она вновь ассоциирует с в,г-комплексом, т.е. G-белок возвращается в исходное состояние. [1]

Вторичные мессенджеры

Вторичные мессенджеры, или посредники, это внутриклеточные вещества, концентрация которых строго контролируется гормонами, нейромедиаторами и другими внеклеточными сигналами. Такие вещества образуются из доступных субстратов и имеют короткий биохимический полупериод. Наиболее важными вторичными мессенджерами являются цАМФ (сAMP), цГТФ (cGTP), Са2+, инозит-1,4,5-трифосфат [ИФ3 (lnsP3)], диацилглицерин [ДАГ (DAG)] и монооксид азота (NO).

Циклический АМФ

Биосинтез. Нуклеотид цАМФ (3',5'-циклоаденозинмонофосфат, сАМР} синтезируется мембранными аденилатциклазами [1] - семейством ферментов, катализирующих реакцию циклизации АТФ (АТР) с образованием цАМФ и неорганического пирофосфата. Расщепление цАМФ с образованием АМФ (AMP) катализируется фосфодиэстеразами [2], которые ингибируются при высоких концентрациях метилированных производных ксантина, например кофеином.

Активность аденилатциклазы контролируется G-белками, которые в свою очередь сопряжены с рецепторами третьего типа, управляемыми внешними сигналами. Большинство G-белков (Gs-белки) активируют аденилатциклазу, некоторые G-белки ее ингибируют (Gi-белки). Некоторые аденилатциклазы активируются комплексом Са2+/кальмодулин.

Механизм действия. цАМФ является аллостерическим эффектором протеинкиназ А (ПК-Б) [3] и ионных каналов (см. с.372). В неактивном состоянии ПК-Б является тетрамером, две каталитические субъединицы (К-субъединицы) которого ингибированы регуляторными субъединицами (Р-субъединицы) (аутоингибирование). При связывании цАМФ Р-субъединицы диссоциируют из комплекса и К-единицы активируются. Фермент может фосфорилировать определенные остатки серина и треонина в более чем 100 различных белках, в том числе во многих ферментах (см. с.158) и факторах транскрипции. В результате фосфорилирования изменяется функциональная активность этих белков.

Наряду с цАМФ функции вторичного мессенджера может выполнять и цГМФ (cGMP). Оба соединения различаются по метаболизму и механизму действия.

Роль ионов кальция

Уровень ионов кальция. Концентрация ионов Са2+ в цитоплазме нестимулированной клетки очень низка (10-100 нМ). Низкий уровень поддерживается кальциевыми АТФ-азами (кальциевыми насосами) и натрий-кальциевыми обменниками. Резкое повышение концентрации ионов Са2+ в цитоплазме (до 500-1000 нМ) происходит в результате открывания кальциевых каналов плазматической мембраны или внутриклеточных кальциевых депо (гладкого и шероховатого эндоплазматического ретикулума). Открывание каналов может быть вызвано деполяризацией мембран или действием сигнальных веществ, нейромедиаторов (глутамат и АТФ, см. с.342), вторичных мессенджеров (ИФ3 и цАМФ), а также вещества растительного происхождения рианодина. В цитоплазме и клеточных органеллах имеется множество белков способных связывать Са2+, некоторые из них выполняют роль буфера.

При высокой концентрации в цитоплазме ионы Са2+ оказывает на клетку цитотоксическое действие. Поэтому уровень кальция в отдельной клетке испытывает кратковременные всплески, увеличиваясь в 5-10 раз, а стимуляция клетки увеличивает лишь частоту этих флуктуаций.

Действие кальция опосредовано специальными Са2+-связывающими белками ("кальциевыми сенсорами"), к которым принадлежат аннексин, кальмодулин и тропонин (см. с.326). Кальмодулин - сравнительно небольшой белок (17 кДа) - присутствует во всех животных клетках. При связывании четырех ионов Са2+ (на схеме голубые кружочки) кальмодулин переходит в активную форму, способную взаимодействовать с многочисленными белками. За счет активации кальмодулина ионы Са2+ оказывают влияние на активность ферментов, ионных насосов и компонентов цитоскелета.

Инозит-1,4,5-трифосфат и диацилглицерин

Гидролиз фосфатидилинозит-4,5-дифосфата [ФИФ2 (PlnsP2)] фосфолипазой С [4] приводит к образованию двух вторичных мессенджеров: инозит-1,4,5-трифосфата и диацилглицерина. Гидрофильный ИФ3 поступает в эндоплазматический ретикулум [ЭР (ЕR)] и индуцирует высвобождение ионов Са2+ из запасающих везикул. Липофильный ДАГ остается в мембране и активирует протеинкиназу C, которая в присутствии Са2+ фосфорилирует различные белковые субстраты, модулируя их функциональную активность. [1]

Основные представители гидрофильных гормонов

Производные аминокислот.

Естественно, самыми большими группами гормонов являются стероидные гормоны и пептидные гормоны. Но есть и другие группы.

Биогенные амины (гистамин, серотонин, мелатонин) и катехоламины (дофа, дофамин, норадреналин и адреналин) образуются путем декарбоксилирования аминокислот. [1]

Гистамин

Гистамин в человеческом организме - тканевый гормон, медиатор, регулирующий жизненно важные функции организма и играющий значительную роль в патогенезе ряда болезненных состояний.

Гистамин образуется в организме при декарбоксилировании аминокислоты гистидина, катализируемого гистидиндекарбоксилазой.

Этот гормон депонируется в тучных клетках и базофилах в виде комплекса с гепарином, свободный гистамин быстро деактивируется окислением, катализируемым диаминоксидазой, либо метилируется гистамин-N-метилтрансферазой. Конечные метаболиты гистамина - имидазолилуксусная кислота и N-метилгистамин выводятся с мочой.

Гистамин в организме человека находится в неактивном состоянии. При травмах, стрессе, аллергических реакциях количество свободного гистамина заметно увеличивается. Количество гистамина увеличивается и при попадании в организм различных ядов, определенных пищевых продуктов, а также некоторых лекарств.

Свободный гистамин вызывает спазм гладких мышц (включая мышцы бронхов и сосудов), расширение капилляров и понижение артериального давления, застой крови в капиллярах и увеличение проницаемости их стенок, вызывает отёк окружающих тканей и сгущение крови, стимулирует выделение адреналина и учащение сердечных сокращений.

Гистамин оказывает свое действие через конкретные клеточными рецепторами гистамина. В настоящее время выделяют три группы рецепторов гистамина, которые обозначаются H1, H2 и H3.

Гистамин играет значительную роль в физиологии пищеварения. В желудке гистамин секретируется энтерохромаффиноподобными (ECL-) клетками слизистой оболочки. Гистамин является стимулятором продукции соляной кислоты, воздействуя на H2 рецепторы обкладочных клеток слизистой оболочки желудка. Разработан и активно применяется при лечении кислотозависимых заболеваний (язвенная болезнь желудка и двенадцатиперстной кишки, ГЭРБ и т.п.) целый ряд лекарств, называемых H2-блокаторами гистаминовых рецепторов, которые блокируют воздействие гистамина на обкладочные клетки, уменьшая тем самым секрецию соляной кислоты в просвет желудка.

Серотонин

Серотонин (5-окситриптамин, 5-НТ) был открыт при поисках сосудосуживающего вещества, содержащегося в крови. Довольно быстро он был идентифицирован с ранее обнаруженным Эрспаймером в кишечнике энтерамином и было расшифровано его химическое строение, оказавшееся весьма простым.

Около 90% серотонина содержится в кишечнике, причём почти исключительно в энтерохромафинных клетках. Также он есть в селезёнке, печени, почках, лёгких, в различных эндокринных железах.

Серотонин есть и в главном мозге (сравнительно много в гипоталамусе и в среднем мозге, меньше в таламусе, гиппокамне, совсем не был найден в мозолистом теле и мозжечке), и в спинном мозге.

Серотонин образуется из аминокислоты триптофана путём её последовательного 5-гидроксилирования ферментом 5-триптофангидроксилазой (в результате чего получается 5-гидрокситриптофан, 5-ГТ) и затем декарбоксилирования получившегося гидрокситриптофана ферментом триптофандекарбоксилазой.5-триптофангидроксилаза синтезируется только в соме серотонинергических нейронов, гидроксилирование происходит в присутствии ионов железа и кофактора птеридина.

Серотонин играет важную роль в процессах свёртывания крови. Тромбоциты крови содержат значительные количества серотонина и обладают способностью захватывать и накапливать серотонин из плазмы крови. Серотонин повышает функциональную активность тромбоцитов и их склонность к агрегации и образованию тромбов. Стимулируя специфические серотониновые рецепторы в печени, серотонин вызывает увеличение синтеза печенью факторов свёртывания крови. Выделение серотонина из повреждённых тканей является одним из механизмов обеспечения свёртывания крови по месту повреждения.

Серотонин участвует в процессах аллергии и воспаления. Он повышает проницаемость сосудов, усиливает хемотаксис и миграцию лейкоцитов в очаг воспаления, увеличивает содержание эозинофилов в крови, усиливает дегрануляцию тучных клеток и высвобождение других медиаторов аллергии и воспаления. Местное (например, внутримышечное) введение экзогенного серотонина вызывает сильную боль в месте введения. Предположительно серотонин наряду с гистамином и простагландинами, раздражая рецепторы в тканях, играет роль в возникновении болевой импульсации из места повреждения или воспаления.

Также большое количество серотонина производится в кишечнике. Серотонин играет важную роль в регуляции моторики и секреции в желудочно-кишечном тракте, усиливая его перистальтику и секреторную активность. Кроме того, серотонин играет роль фактора роста для некоторых видов симбиотических микроорганизмов, усиливает бактериальный метаболизм в толстой кишке. Сами бактерии толстой кишки также вносят некоторый вклад в секрецию серотонина кишечником, поскольку многие виды симбиотических бактерий обладают способностью декарбоксилировать триптофан. При дисбактериозе и ряде других заболеваний толстой кишки продукция серотонина кишечником значительно снижается.

Массивное высвобождение серотонина из погибающих клеток слизистой желудка и кишечника при воздействии цитотоксических химиопрепаратов является одной из причин возникновения тошноты и рвоты, диареи при химиотерапии злокачественных опухолей. Аналогичное состояние бывает при некоторых злокачественных опухолях, эктопически продуцирующих серотонин.

Большое содержание серотонина также отмечается в матке. Серотонин играет роль в паракринной регуляции сократимости матки и маточных труб и в координации родов. Продукция серотонина в миометрии возрастает за несколько часов или дней до родов и ещё больше увеличивается непосредственно в процессе родов. Также серотонин вовлечён в процесс овуляции - содержание серотонина (и ряда других биологически активных веществ) в фолликулярной жидкости увеличивается непосредственно перед разрывом фолликула, что, по-видимому, приводит к увеличению внутрифолликулярного давления.

Серотонин оказывает значительное влияние на процессы возбуждения и торможения в системе половых органов. Например, увеличение концентрации серотонина у мужчин задерживает наступление эякуляции.

Дефицит или ингибирование серотонинергической передачи, например, вызванные снижением уровня серотонина в мозге, является одним из факторов формирования депрессивных состояний и тяжелых форм мигрени.

Гиперактивация серотониновых рецепторов (например, при приёме некоторых наркотиков) может привести к галлюцинациям. C хронически повышенным уровнем их активности может быть связано развитие шизофрении. [6]

Мелатонин

В 1958 году в Йельском университете Лернер с соавторами из 250000 бычьих эпифизов впервые выделили в чистом виде гормон эпифиза, который был идентифицирован как 5-метокси-N-ацетил-трипталин (мелатонин).

Изменения концентрации мелатонина имеют заметный суточный ритм в шишковидном теле и в крови, как правило, с высоким уровнем гормона в течение ночи и низким уровнем в течение дня.

Синтез мелатонина заключается в том, что циркулирующая в крови аминокислота триптофан поглощается эпифизарными клетками, окисляются до 5-окситриптофана и затем декарбоксилируется до формы биогенного амина - серотонина (синтез серотонина). Ольшая часть серотонина метаболизируется в эпифизе при помощи моноаминоксидазы, которая разрушает серотонин в других органах. Меньшая часть серотонина ацетилируется в шишковидной железе до N-ацетил серотонина, и это вещество затем превращается в 5-метокси-N-ацетилтриптамин (мелатонин). Последний этап образования мелатонина осуществляется под влиянием особого фермента оксиндол-O-метилтрансферазы. Оказалось, что шишковидная железа является почти единственным образованием, где обнаружен этот уникальный фермент.

В отличие от серотонина, который образуется и в центральной нервной системе, и в разнообразных периферических органах и тканях, источником мелатонина является по существу один орган - эпифиз.

Мелатонин регулирует деятельность эндокринной системы, кровяное давление, периодичность сна, сезонную ритмику у многих животных, замедляет процессы старения, усиливает эффективность функционирования иммунной системы, обладает антиоксидантными свойствами, влияет на процессы адаптации при смене часовых поясов.

Кроме того, мелатонин участвует в регуляции кровяного давления, функций пищеварительного тракта и работы клеток головного мозга.

В настоящее время уже хорошо известно, что в шишковидной железе млекопитающих содержание серотонина и мелатонина варьируется определённым образом в течение 24-часового периода.

При нормальных условиях освещения уровень серотонина наибольший днём. С наступлением темноты содержание серотонина в эпифизе быстро понижается (максимальное - через 8 часов после начала светлого периода суток, минимальное - через 4 часа после наступления темноты).

Содержание мелатонина в эпифизе изменяется в течение суток прямо противоположно уровню серотонина. [6]

Катехоламиновые гормоны

Адреналин - гормон, синтезируемый в мозговом веществе надпочечных желез. О его существовании известно более столетия. В 1901 г. адреналин был выделен из экстракта надпочечников в кристаллическом состоянии Такамине, Альдрихом и И. Фюртом. Двумя годами позже Ф. Штольц дал окончательное доказательство его структуры путем синтеза. Адреналин оказался 1- (3,4-диоксифенил) - 2-метиламиноэтанолом.

Это бесцветный кристаллический порошок. Обладая асиметрическим атомом углерода, адреналин существует в виде двух оптических изомеров. Из них левовращающий по гормональному действию в 15 раз активнее правовращающего. Именно он синтезируется в надпочечниках.

В мозговом слое надпочечников человека, весящих 10г, содержится около 5 мг адреналина. Кроме того, в них же найдены гомологи адреналина: норадреналин (0,5 мг) и изопропиладреналин (следы).

Адреналин и норадреналин есть также в крови человека. Содержание их в венозной крови составляет 0,04 и 0,2 мкг% соответственно. Предполагают, что адреналин и норадреналин в виде соли с АТФ в небольших количествах откладываются в окончаниях нервных волокон, высвобождаясь в ответ на их раздражение. В результате этого устанавливается химический контакт между окончанием нервного волокна и клеткой или между двумя нейронами.

Все три вещества - адреналин, норадреналин и изопропиладреналин - оказывают мощное влияние на сосудистую систему организма. Кроме того, они повышают уровень обмена углеводов в организме, усиливая распад гликогена в мышцах. Это объясняется тем, что фосфорилаза мышц под опосредствованным аденилатциклазой действием адреналина переходит из неактивной формы (фосфорилаза b) в активную форму (фосфорилаза а).

Таким образом, адреналин в мышцах выполняет ту же функцию, что глюкагон в печени, обеспечивая запуск аденилатциклазной реакции после взаимодействия с поверхностным гормональным рецептором клетки-мишени.

Гормоны симпатоадреналовой системы хотя и не являются жизненно-необходимыми, их роль в организме чрезвычайно велика: именно они обеспечивают адаптацию к острым и хроническим стрессам. Адреналин, норадреналин и домафин - основные элементы реакции "борьбы или бегства" (возникающей, например, при неожиданной встрече с медведем в зарослях черники). Ответ на испытываемый при этом испуг включает в себя быструю интегрированную перестройку многих сложных процессов в органах, непосредственно участвующих в данной реакции (мозг, мышцы, сердечно-лёгочная система и печень). Адреналин в этом "ответе”:

1) быстро поставляет жирные кислоты, выполняющие роль главного первичного топлива для мышечной активности;

2) мобилизует глюкозу в качестве источника энергии для мозга - путём повышения гликогенолиза и глюконеогенеза в печени и понижения поглощения глюкозы в мышцах и других органах;

3) понижает высвобождение инсулина, что также предотвращает поглощение глюкозы периферическими тканями, сберегая её, в результате для центральной нервной системы.

Нервная стимуляция мозгового слоя надпочечников приводит к слиянию хромаффинных гранул с плазматической мембраной, и таким образом обусловливает выброс норадреналина и адреналина путём экзоцитоза. Этот процесс зависит от кальция и подобно другим процессам экзоцитоза стимулируется холинергическими и в-адренергическими агентами и ингибируется б-адренергическими агентами. Катехоламины и АТР высвобождаются в том же соотношении, в каком они присутствуют в гранулах. Это относится и к другим компонентам, включая ДБГ, кальций и хромогранин А.

Обратный захват катехоламинов нейронами - важный механизм, обеспечивающий, с одной стороны, сохранение гормонов, а с другой - быстрое прекращение гормональной или нейромедиаторной активности. В отличие от симпатических нервов мозговой слой надпочечников лишен механизма обратного захвата и запасания выделившихся катехоламинов. Секретируемый надпочечниками адреналин попадает в печень и скелетные мышцы, но затем быстро метаболизируется. Лишь очень небольшая часть норадреналина достигает отдалённых тканей. Катехоламины циркулируют в плазме в слабоассоциированном с альбумином виде. Они очень недолговечны: период их биологической полужизни составляет 10 - 30 сек.

Механизм действия катехоламинов привлекает внимание исследователей почти целое столетие. Действительно, многие общие концепции рецепторной биологии и действия гормонов берут начало ещё в самых разных исследованиях.

Катехоламины действуют через два главных класса рецепторов: б-адренергические и в-адренергические. Каждый из них подразделяется на два подкласса: соответственно б1 и б2, в1 и в2. Данная классификация основана на относительном порядке связывания с различными агонистами и антагонистами. Адреналин связывается (и активирует) как с б-, так и с в-рецепторами, и поэтому его действие на ткань, содержащую рецепторы обоих классов, зависит от относительного сродства этих рецепторов к гормону. Норадреналин в физиологических концентрациях связывается главным образом с б-рецепторами.

Феохромоцитомы представляют собой опухоли мозгового слоя надпочечников, которые обычно не диагностируются до тех пор, пока не начнут продуцировать и секретировать адреналин и норадреналин в количествах, достаточных для появления тяжелого гипертонического синдрома. При феохромоцитоме часто бывает повышено отношение норадреналин/адреналин. Возможно, именно этим и объясняются различия в клинических проявлениях, поскольку норадреналину приписывают основную роль в патогенезе гипертонии, а адреналин считают ответственным за гиперметаболизм. [3] [5]

Пептидные и белковые гормоны

Сейчас известно несколько десятков природных пептидных гормонов, и список их постепенно пополняется.

Благодаря широкому использованию методов бурно развивающейся белковой химии в последние годы ряд пептидных гормонов получен в гомогенном состоянии, изучен их аминокислотный состав, выянена первичная (а в случае белковых гормонов - вторичная, третичная и четвертичная) структура и некоторые из них приготовлены синтетическим путём. Более того, большие успехи, достигнутые в области химического синтеза пептидов, позволили искусственно получить множество пептидов, являющихся изомерами или аналогами натуральных пептидов. Изучение гормональной активности последних принесло исключительно важную информацию о взаимосвязи структуры пептидных гормонов с их функцией.

Важнейшими пептидными гормонами являются тиреотропин, инсулин, глюкагон, гастрин, окситоцин, вазопрессин.

Тиреотропин

Тиреотропин - белок, выделяемый передней долей гипофиза. Он предствляет собой гликопротеин с М = 28300, составленный из двух неравных субъединиц (М = 13600 и 14 700), исключетельно богатых дисульфидными мостиками (5 и 6 соответственно). Первичная структура тиреотропина быка и свиньи выясненаю При недостатке тиреотропина (гипофункция гипофиза) ослабляется деятельность щитовидной железы, она уменьшается в размерах, а содержание в крови выделяемого ею гормона - тироксина - сокращается вдвое.

Таким образом, тиреотропин стимулирует деятельность щитовидной железы. В свою очередь, выделение тиреотропина регулируется по принципу обратной связи гормонами щитовидной железы. Следовательно, деятельность двух упомянутых желез внутренней секреции тонко координирована.

Введение тиреотропина вызывает множественные сдвиги в обмене веществ: через 15-20 минут повышается секреция гормонов щитовидной железы и усиливается поглощение ею йода, необходимого для синтеза этих гормонов; повышается поглощение кислорода щитовидной железой, возрастает окисление глюкозы, активируется обмен фосфолипидов и новообразование РНК. Сейчас выяснено, что механизм действия тиреотропина, как и многих других пептидных гормонов, сводится к активированию аденилатциклазы, расположенной в непосредственной близости от рецепторного белка, с которым связывается тиреотропин. Как следствие этого, в щитовидной железе ускоряется ряд процессов, в том числе и биосинтез тиреоидных гормонов. [3]

Инсулин

Инсулин - белок, вырабатываемый в в-клетках поджелудочной железы. Его строение детально изучено. Инсулин был первым белком, у которого Ф. Сангером была выяснена первичная структура. Он же явился первым белком, полученным путем химического синтеза.

Впервые наличие в железе гормона, влияющего на углеводный обмен, было отмечено Мерингом и О. Миньковским (1889). Позднее Л.В. Соболев (1901) установил, что источником инсулина в поджелудочной железе служит её островковая часть, в связи с чем в 1909 году этот гормон, не будучи ещё индивидуализирован, получил наименование - инсулин (от лат. insula - остров). В 1992 году Ф. Бантинг и Г. Бест впервые приготовили активный препарат инсулина, а к 1926 году были разработаны способы его выделения в высокоочищенном состоянии, в том числе в виде кристаллических препаратов, содержащих 0,36% Zn.

Инсулин синтезируется в бета-клетках островков Лангерганса обычным механизмом синтеза белка. Трансляция инсулина начинается на рибосомах, связанных с эндоплазматическим ретикулумом, с образования препрогормона инсулина. Этот исходный препрогормон с молекулярной массой 11500 в эндоплазматическом ретикулуме расщепляется до проинсулина с молекулярной массой около 9000. Далее в аппарате Гольджи большая его часть дробится на инсулин, упаковывающийся в секреторные гранулы, и пептидный фрагмент. Однако почти 1/6 часть конечного секретируемого продукта остается в форме проинсулина. Проинсулин является неактивной формой гормона.

Молекулярная масса кристаллического инсулина равна 36 000. Его молекула представляет собой мультимер, составленный из шести протомеров и двух атомов Zn. Протомеры образуют димеры, которые взаимодействуют с имидазольными ядрами радикалов гис10 цепи B и способствуют их агретации в гексамер. Распадаясь, мультимер дает три субчастицы с молекулярной массой 12 000 каждая. В свою очередь, каждая субчастица расщепляется на две равные части с М = 6000. Все перечисленные модификации инсулина - протомер, дамер и гексамер - обладают полной гормональной активностью. Поэтому часто молекулу инсулина отождествляют с протомером, обладающим полной биологической активностью (М = 6000), тем более, что в физиологических условиях инсулин существуют в мономерной форме. Дальнейшее фрагментирование молекулы инсулина (с М = 6000) на цепь А (из 21 аминокислотного остатка) и цепь В (из 30 аминокислотных остатков) ведет к утрате гормональных свойств.

Инсулины, выделенные из поджелудочной железы различных животных, почти идентичны по первичной структуре. При недостаточном уровне биосинтеза инсулина в поджелудочной железе человека (в норме ежесуточно синтезируется 2 мг инсулина) развивается характерное заболевание - диабет, или сахарное мочеизнурение. При этом повышается содержание глюкозы в крови (гипергликемия) и растет выведение глюкозы с мочой (глюкозурия). Одновременно развивается различные вторичные явления - падает содержание гликогена в мышцах, замедляется биосинтез пептидов, белков и жиров, нарушается минеральный обмен и т.п.

Введение инсулина путем инъекции или per os (в рот) в виде препарата, инкапсулированного в липосомы, вызывает противоположный эффект: понижение содержания глюкозы в крови, повышение запасов гликогена в мышцах, усиление анаболических процессов, нормализацию минерального обмена и т.д. Все перечисленные выше явления представляют результат изменения под воздействием инсулина проницаемости для глюкозы клеточных мембран, на поверхности которых выявлены высоко - и низкоаффинные Ca2+ - зависимые инсулиновые рецепторы. Повышая уровень проникновения глюкозы внутрь клетки и субклеточных частиц, инсулин усиливает возможности её использования в тех или иных тканях, будь то биосинтез из неё гликогена или дихотомический или апотомический её распад.

При взаимодействии инсулина с рецептором клеточной мембраны возбуждается активность протеинкиназного домена инсулинового рецептора, что сказывается на внутриклеточном метаболизе углеводов, липидов и белков. Для инсулина не типичен аденилатциклазный механизм действия. [3] [7]

Глюкагон

В поджелудочной железе, помимо инсулина, вырабатывается другой гормон, влияющий на обмен углеводов - глюкагон.

Это 29 - членный пептид, синтезирующийся в б-клетках островской части поджелудочной железы. Первое упоминание об этом гормоне восходит к 1923 г., когда И. Мурлин с сотрудниками обнаружил его присутствие в препаратах инсулина. В 1953 г.Ф. Штрауб получил глюкагон в виде гомогенного кристаллического препарата, а несколько позже была выяснена его первичная структура. Полный синтез глюкагона осуществлён в 1968 году (Э. Вюнш и сотрудники). По данным рентгеноструктурного анализа (Т. Бландел), молекула глюкагона преимущественно находится в б-спиральной конформации и склонна к образованию олигомеров.

Первичная структура глюкагонов человека и животных оказалась идентичной; исключение составляет только глюкагон индюка, у которого вместо аспарагина в положении 28 содержится серин. Особенностью структуры глюкагона является отсутствие дисульфидных связей и цистеина. Глюкагон образуется из своего предшественника проглюкагона, содержащего на С-конце полипептида дополнительный октапептид (8 остатков), отщепляемый в процессе постсинтетического протеолиза. Имеются данные, что у проглюкагона, так же как и у проинсулина, существует предшественник - препроглюкагон (мол. масса 9000), структура которого пока не расшифрована.

По биологическому действию глюкагон, как и адреналин, относятся к гипергликемическим факторам, вызывает увеличение концентрации глюкозы в крови главным образом за счёт распада гликогена в печени. Органами-мишенями для глюкагона является печень, миокард, жировая ткань, но не скелетные мышци. Биосинтез и секреция глюкагона контролируется главынм образом концентрацией глюкозы по принципу обратной связи. Таким же свойством обладают аминокислоты и свободные жирные кислоты. На секрецию глюкагона оказывает влияние также инсулин и инсулиноподобные факторы роста.

В механизме действия глюкагона первичным является связывание со специфическими рецепторами мембраны клеток, образовавшийся глюкагонрецепторный комплекс активирует аденилатциклазу и соответственно образование цАМФ. Последний, являясь универсальным эффектором внутриклеточных ферментов, активирует протеинкиназу, которая в свою очередь фосфорилирует киназу фосфорилазы и гликогенсинтазу. Фосфорилирование первого фермента способствует формированию активной гликогенфосфорилазы и соответственно распаду гликогена с образованием глюкозо-1-фосфата, в то время как фосфорилирование гликогенсинтазы сопровождается переходом её в неактивную форму и соответственно блокированием синтеза гликогена. Общим итогом действия глюкагона является ускорение распада гликогена и торможение его синтеза в печени, что приводит к увеличению концентрации глюкозы в крови.

Гипергликемический эффект глюкагона обусловлен, однако, не только распадом гликогена. Имеются бесспорные доказательства существования глюконеогенетического механизма гипергликемии, вызванной глюкагоном. Установлено, что глюкагон способствует образованию глюкозы из промежуточных продуктов обмена белков и жиров. Глюкагон стимулирует образование глюкозы из аминокислот путём индукции синтеза ферментов глюконеогенеза при участии цАМФ, в частности фосфоенолпируваткарбоксиназы - ключевого фермента этого процесса. Глюкагон в отличие от адреналина тормозит гликолитический распад глюкозы до молочной кислоты, способствуя тем самым гипергликемии. Он активирует опосредственно через цАМФ липазу тканей, оказывая мощный липолитический эффект. Существует и различия в физиологическом действии: в отличие от адреналина глюкагон не повышает кровяного давления и не увеличивает частоту сердечных сокращений. Следует отметить, что, помимо панкреатического глюкагона, в последнее время доказано существование кишечного глюкагона, синтезирующегося по всему пищеварительному тракту и поступающего в кровь. Первичная структура кишечного глюкагона пока точно не расшифрована, однако в его молекуле открыты идентичные N-концевому и среднему участкам панкреатического глюкагона аминокислотные последовательности, но разная С-концевая последовательность аминокислот.

Таким образом, панкреатические островки, синтезирующие два противоположного действия гормона - инсулин и глюкагон, выполняют ключевую роль в регуляции веществ на молекулярном уровне. [3] [4] [2]

Гастрин

Гастрин продуцируется G-клетками, локализованными в слизистой антральной части желудка и в меньшем количестве - в слизистой двенадцатипёрстной кишке.

Существует три основных естественных формы гастрина: "большой гастрин", или гастрин-34 - полипептид из 34 аминокислот, "малый гастрин", или гастрин-17, состоящий из 17 аминокислот, и "минигастрин", или гастрин-14, состоящий из 14 аминокислот.

Он более гетерогенен по размерам молекул, чем какой-либо другой желудочно-кишечный гормон. Кроме того, каждая из форм гастрина существует в сульфированном и несульфированном виде (по единственному остатку тирозина). С-концовые 14 аминокислот в гастрине 34, гастрине 17 и гастрине 14 идентичны. Гастрин 34 присутствует в крови в большем количестве, чем гастрин 17. Вероятно, это объясняется тем, что период его полужизни в плазме (15 мин) в 5-7 раз превышает таковой для гастрина 17. Последний, по-видимому, выступает в роли главного стимулятора секреции кислоты желудком, которая регулируется по механизму отрицательной обратной связи, так как закисление содержимого антральной области желудка снижает секрецию гастрина. Гастрин также стимулирует секрецию желудка. За биологическую активность ответствен С-конец гормона, С-концевой пентапептид вызывает полный спектр физиологических эффектов гастрина 17, но в расчёте на единицу массы обладаю лишь 1/10 его биологической активности. [5]

Вазопрессин и окцитоцин.

Задняя доля гипофиза содержит два активных гормона - вазопрессин и окситоцин. Вазопрессин, получивший своё название благодаря способности повышать артериальное давление при введении в фармакологических дозах, правильнее называть антидиуретическим гормоном (АДГ), поскольку его самое важное физиологическое действие заключается в стимуляции реабсорбции воды в дистальных почечных канальцах. Название другого гормона "окситоцин" также связано с эффектом, который заключается в ускорении родов из-за усиления сокращения гладких мышц матки. Вероятная физиологическая роль этого гормона - стимуляция выброса молока из молочной железы.

Оба гормона образуются в гипоталамусе, затем с аксоплазматическим током переносятся в нервные окончания задней доли гипофиза, из которых секретируются в кровоток при соответствующей стимуляции. Смысл такого механизма состоит, вероятно, в том, что он позволяет миновать гематоэнцефалический барьер. АДГ синтезируется преимущественно в супраоптическом ядре, окситоцин - в паравентрикулярном ядре. Каждый из них перемещается по аксону в связанной со специфическим белком-переносчиком (нейрофизином) форме. Нейрофизины I и II синтезируются вместе с окситоцином и АДГ соответственно как части одного белка (его иногда называют пропрессофизином), кодируемого единственным геном. Нейрофизины I и II представляют собой своеобразные белки с молекулярными массами соответственно 19 000 и 21 000. АДГ и окситоцин секретируются в кровоток по отдельности, каждый вместе со своим нейрофизином. В крови они не связаны с белком и имеют короткий период полужизни в плазме (2-4 мин).

Каждый нонапептид содержит молекулы цистеина в положениях 1 и 6, связанные дисульфидным мостиком. У большинства животных обнаруживается аргинин-вазопрессин, однако у свиней и родственных видов в положении 8 находится лизин. Поскольку АДГ и окситоцин очень близки по структуре, не удивительно, что они обладают некоторыми общими биологическими эффектами. Оба пептида метаболизируются в основном в печени, но и почетная эксрекция АДГ вносит существенный вклад в его исчезновение из крови.


Подобные документы

  • Основные системы регуляции метаболизма. Функции эндокринной системы по регуляции обмена веществ посредством гормонов. Организация нервно-гормональной регуляции. Белково-пептидные гормоны. Гормоны - производные аминокислот. Гормоны щитовидной железы.

    презентация [5,3 M], добавлен 03.12.2013

  • Характеристика гормонов, особенности их образования, роль в регулировании работы организма. Функциональные группы гормонов. Гипоталамо-гипофизарная система. Эффекторные гормоны ГГС. Рилизинг-факторы гипоталамуса. Описание тропных гормонов аденогипофиза.

    презентация [8,1 M], добавлен 21.03.2014

  • Особенности желез внутренней секреции. Методы исследования функции желез внутренней секреции. Физиологические свойства гормонов. Типы влияния гормонов. Классификация гормонов по химической структуре и направленности действия. Пути действия гормонов.

    презентация [2,2 M], добавлен 23.12.2016

  • Химическая природа и классификация гормонов. Биороль простагландинов и тромбоксанов. Регуляция секреции гормонов. Гормональная регуляция углеводного, липидного, белкового и водно-солевого обмена. Роль циклазной системы в механизме действия гормонов.

    курсовая работа [769,0 K], добавлен 18.02.2010

  • Понятие о гормонах, их основных свойствах и механизме действия. Гормональная регуляция обмена веществ и метаболизма. Гипоталамо-гипофизарная система. Гормоны периферических желез. Классификация гормонов по химической природе и по выполняемым функциям.

    презентация [5,9 M], добавлен 21.11.2013

  • Определение понятия "гормон". Ознакомление с историей изучения эндокринных желез и гормонов, составлением их общей классификации. Рассмотрение специфических особенностей биологического действия гормонов. Описание роли рецепторов в данном процессе.

    презентация [144,7 K], добавлен 23.11.2015

  • Гормоны коры и мозгового вещества надпочечников. Механизм действия стероидных гормонов. Функциональные взаимодействия в системе "гипоталамус - гипофиз - кора надпочечников". Гормоны щитовидной железы и их синтез. Синдромы нарушения выработки гормонов.

    презентация [1,9 M], добавлен 08.01.2014

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.