Биомолекулы: белки и углеводы

Белки и углеводы: классификация, свойства, функции. Структурно-пространственная организация белковых молекул. Обменные процессы биомолекул в живом организме. Метаболические пути глюконеогенеза. Действие концентрированных кислот на белки и углеводы.

Рубрика Химия
Вид курсовая работа
Язык русский
Дата добавления 07.04.2016
Размер файла 637,6 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

Размещено на http://www.allbest.ru/

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

СТЕРЛИТАМАКСКИЙ ФИЛИАЛ

ФЕДЕРАЛЬНОГО ГОСУДАРСТВЕННОГО БЮДЖЕТНОГО ОБРАЗОВАТЕЛЬНОГО УЧРЕЖДЕНИЯ

ВЫСШЕГО ОБРАЗОВАНИЯ

«БАШКИРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»

Естественнонаучный факультет

Кафедра химии и химической технологии

КУРСОВАЯ РАБОТА

БИОМОЛЕКУЛЫ: БЕЛКИ И УГЛЕВОДЫ

Выполнил студент

3 курса группы ЕНФ-Хим-31

очного отделения

Суяргулов Наиль Ильдарович

Стерлитамак 2015

Содержание

  • Список сокращений
  • Введение
  • 1. Литературный обзор
  • 1.1 Белки: классификация, свойства, функции
  • 1.2 Структурно-пространственная организация белковых молекул
  • 1.3 Обмен белков
  • 1.4 Углеводы: классификация, свойства, функции, пространственная изомерия
  • 1.5 Обмен углеводов
  • 2. Экспериментальная часть
  • 2.1 Методика и подготовка исходных материалов
  • 2.2 Методика осаждения белков концентрированными минеральными кислотами
  • 2.3 Ксантопротеиновая реакция белков
  • 2.4 Методика взаимодействия углеводов с концентрированными кислотами
  • Заключение
  • Список использованных источников
  • Список сокращений
  • АТФ - аденозинтрифосфамт
  • АДФ - аденозиндифосфорная кислота
  • АК - аминокислоты
  • БАВ - биологические активные вещества
  • ГДГ - глутаматдегидрогеназа
  • ГТФ - гуанозинтрифосфат
  • ДНК - дезоксирибонуклеиновая кислота
  • КоА - кофермент А
  • ЛЖК - летучие жирные кислоты
  • мРНК - матричная рибонуклеиновая кислота
  • НАД - никотинамидадениндинуклеотидфосфат
  • РНК - рибонуклеиновая кислота
  • УФ - ультрафиолет
  • ФАД - флавинадениндинуклеотид
  • ЦАМФ - циклический аденозинмонофосфат
  • ЦТК - цикл трикарбонових кислот
  • Введение
  • Биомолекулы -- это молекулы органических веществ, обладающих биологической активностью. Как правило, биомолекулы образуются в живых организмах, однако современное развитие науки отмечается активным синтезом этих веществ в лабораторных условиях. Даже самые простые спирты, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты и аминокислоты образуются в объектах живой природы. Именно из этих небольших молекул в клетках синтезируются огромные по размеру молекулы, которые называют высокомолекулярными соединениями, их масса насчитывает тысячи и миллионы атомных единиц.
  • Биомолекулы -- это органические вещества, которые синтезируются живыми организмами. В состав биомолекул включают белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты, а также более мелкие компоненты обмена веществ. Биомолекулы состоят из атомов углерода, водорода, азота, кислорода, а также фосфора и серы. Другие атомы входят в состав биологически значимых веществ значительно реже.
  • Целью курсовой работы является исследование биологических свойств и функций таких биомолекул как белки и углеводы.
  • Для достижения поставленной цели решены следующие задачи:

1. рассмотрена общая характеристика белков: строение, свойства, функции.

2. рассмотрена общая характеристика углеводов: строение, свойства, функции.

3. изучены обменные процессы в живом организме биомолекул - белков и углеводов.

Курсовая работа состоит из введения, литературного обзора, экспериментальной части, заключения, списка использованных источников.

1. Литературный обзор

Биомолекула - любая молекула, которая присутствует в живых организмах, включая большие макромолекулы, такие как белки, полисахариды, липиды, и нуклеиновые кислоты, а также маленькие молекулы, такие как основные метаболиты, вторичные метаболиты и натуральные продукты. Более общее название этого класса материала - биологические материалы.

Нуклеиновые кислоты - это полимеры, состоящие из нуклеотидов. В состав каждого нуклеотида входят азотистое основание, моносахарид (или многоатомный спирт) и фосфорная кислота. В молекуле нуклеиновой кислоты нуклеотиды соединены линейно фосфодиэфирными связями. Дезоксирибонуклеиновая кислота является хранителем наследственной информации (о последовательности аминокислот в белках) у подавляющего большинства живых организмов. Рибонуклеиновые кислоты выполняют различные функции: переносят информацию от ДНК к белку, транспортируют аминокислоты к месту синтеза белка, входят в состав рибосом, у некоторых организмов (например, ретровирусов) отвечают за хранение наследственной информации. Нуклеотиды могут входить в состав небелковой части сложных ферментов (кофермент А, ФАД, НАД и др.), выполнять регуляторные функции (например, цАМФ), быть источниками энергии, запасенной в макроэргических связях (АТФ/АДФ, ГТФ/ГДФ и др., [3, с.80].)

1.1 Белки: классификация, свойства, функции

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и не аминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также не аминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами» [4, с.221].

В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

· Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс - протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины - гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.

· Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками- аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.

· Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)

· Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом.

· Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока [5, с.331].

· Хромопротеиды - собирательное название сложных белков с окрашенными простетическоими группами различной химической природы. К ним относятся множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции - гемопротеины (белки содержащие в качестве простетической группы гем - гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из б-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки всего из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах.

Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации -белками, хотя это деление весьма условно. При образовании белка в результате взаимодействия б-аминогруппы (-NH2) одной аминокислоты с б-карбоксильной группой (-СООН) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют С- и N- концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -NH2, соответственно). При синтезе белка на рибосоме новые аминокислоты присоединяются к C- концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N- конца.

Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов - так называемый триплетили кодон [23, с.43].

То, какая аминокислота соответствует данному кодону в мРНК, определяется генетическим кодом, который может несколько отличаться у разных организмов. Синтез белков на рибосомах происходит, как правило, из 20-ти аминокислот, называемых стандартными. Триплетов, которыми закодированы аминокислоты в ДНК, у разных организмов от 61 до 63 (то есть от числа возможных триплетов (4і = 64), вычтено число стоп-кодонов (1-3)). Поэтому появляется возможность, что большинство аминокислот может быть закодировано разными триплетами. То есть, генетический код может является избыточным или, иначе, вырожденным. Это было окончательно доказано в эксперименте при анализе мутаций [2, с.416-420].

Физические свойства. В состав белка входят сотни и даже тысячи аминокислотных остатков, объединенных в макромолекулярную структуру. Молекулярные массы белков варьируются в очень широких пределах: от 10 000 до 1 000 000 (и выше), зависят от молекулярной структуры белка.

Белковые вещества разнообразны по своему агрегатному состоянию. Часто это кристаллические вещества в виде белых порошков. Белки шерсти (кератин) и шелка (фиброин) прочные волокна. Многие белки имеют консистенцию вязких жидкостей или студней.

Растворимость белков зависит от свойств аминокислотных остатков, особенностей организации молекулы и от природы растворителя. При растворении в воде молекула белка (заряженная частица), притягивает к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания, выпадения в осадок и способствует образованию коллоидных растворов.

Белки в водном растворе проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Водные растворы белков оптически активны (вращают плоскость поляризованного света), способны рассеивать свет (опалесценция) и имеют низкое осмотическое давление.

Имеются белки совершенно не растворимые в воде. Все белки не растворимы в органических растворителях.

Белки способны адсорбировать на своей поверхности (а иногда и захватывать внутрь) некоторые низкомолекулярные вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными (билирубин, свободные жирные кислоты). Белки транспортируют по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания [24, с.446].

Кислотно-основные свойства. Белки, как и б-аминокислоты, являются амфотерными соединениями. Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в регуляции pH крови. Кислотно-основные превращения в молекулах белков сопровождаются изменением их конформации, а следовательно, и изменением их биологических и физиологических свойств.

В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных б-аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

Гидролиз. Характерной реакцией для белков является гидролиз пептидных связей до аминокислот. Белки нацело гидролизуются H2SO4 (конц) при н.у. или 2% HCl при нагревании и повышенном давлении. Гидролиз белков является способом выделения аминокислот.

В организме гидролиз белка осуществляется под действием ферментов пептидаз и строго контролируются.

Ферментативный гидролиз (протолиз) протекает в любой клетке организма. В желудочно-кишечном тракте локализованы протеолитические ферменты различной специфичности.

В желудочном соке находится фермент пепсин (от греческого pepsis - пищеварение). Он быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные ароматическими б-аминокислотами (фенилаланин, тирозин, триптофан), и медленнее пептидные связи образованные лейцином, аспарагиновой и глутаминовой кислотами.

Протеолиз в кишечнике обеспечивает ряд ферментов: трипсин (от греческого thrypsis - разжижение), химотрипсин и другие. Аминокислоты, образуемые в результате гидролиза белков пиши, уже через 15 минут обнаруживаются в крови. Максимальная концентрация аминокислот достигается через 30-35 минут после приёма белка с пищей.

Всасывание аминокислот происходит, главным образом, в тонком кишечнике, где функционируют специфические системы транспорта аминокислот. Кровотоком аминокислоты транспортируются во все ткани и органы [32, c.6].

Денатурация. Под действием температуры, сильных кислот и оснований, органических растворителей, облучение УФ и рентгеновскими лучами, и даже при сильном механическом перемешивании растворов может происходить процесс разрушения пространственной (нативной) конформации белка - денатурация.

Денатурация, как правило, затрагивает четвертичную, третичную и частично вторичную структуры белковой молекулы и не сопровождается какими-либо изменениями первичной структуры. При определенных условиях денатурированный белок можно частично или полностью вернуть к исходному состоянию - ренатурация. Денатурация необратима при нарушении первичной структуры белка (свертывание яичного альбумина при варке яиц).

Все денатурированные молекулы одного белка приобретают случайную конформацию, отличающуюся от других молекул того же белка. Радикалы аминокислот, формирующие активный центр, оказываются пространственно удаленными друг от друга, т.е. разрушается специфический центр связывания белка с лигандом [33, с.64].

· Каталитическая функция. Наиболее хорошо известная функция белков в организме -- катализ различных химических реакций. Ферменты -- это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК. К 2013 году было описано более 5000 тысяч ферментов. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа может быть огромным: например, реакция, катализируемая ферментом оротидин-5'-фосфатдекарбоксилазой, протекает в 1017 раз быстрее не катализируемой (период полуреакции декарбоксилирования оротовой кислоты составляет 78 миллионов лет без фермента и 18 миллисекунд с участием фермента) [29, с.19]. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

· Структурная функция. Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: например, мономеры актинаитубулина -- это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму [14, с.22]. Коллагениэластин -- основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

· Защитная функция существует несколько видов защитных функций белков:

1. Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают коллаген -- белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

2. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма [29, с.32].

3. Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку потагенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптивной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами [30, с.126].

· Регуляторная функция. Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами. Так, факторы транскрипции, белки-активаторы и белки-репрессоры, могут регулировать интенсивность транскрипции генов, связываясь с их регуляторными последовательностями. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов [11, с.124].

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы -- ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.

· Сигнальная функция белков -- способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, органами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных -- это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины -- пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма [18, с.25].

· Транспортная функция. Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов [14, с.34].

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» -- АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам [14, с.39].

· Запасная (резервная) функция. К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма [1, с.40].

· Рецепторная функция. Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях -- свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы -- белок-рецептор -- происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал,-- внутри [27, с.87].

· Моторная (двигательная) функция. Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин) перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов, движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины -- в противоположном направлении [26, с.189]. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам.

Рисунок 1 - Схема трансмембранного рецептора: E -- внеклеточное пространство; P -- клеточная мембрана; I -- внутриклеточное пространство

1.2 Структурно-пространственная организация белковых молекул

Под первичной структурой белка понимают количество и порядок чередования аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями, в полипептидной цепи.

Полипептидная цепь на одном конце содержит свободную, не участвующую в образовании пептидной связи, NH2-группу, этот участок обозначается как N-конец. На противоположной стороне располагается свободная, не участвующая в образовании пептидной связи, НООС-группа, это - С-конец. За начало цепи принимается N-конец, именно с него начинается нумерация аминокислотных остатков:

Аминокислотную последовательность инсулина установил Ф. Сэнгер (Кембриджский университет). Этот белок состоит из двух полипептидных цепей. Одна цепь состоит из 21 аминокислотного остатка, другая цепь - из 30. Цепи связаны двумя дисульфидными мостиками (рис. 2).

Рисунок 2 - Первичная структура инсулина человека

На расшифровку этой структуры было затрачено 10 лет (1944 - 1954 гг.). В настоящее время первичная структура определена у многих белков, процесс ее определения автоматизирован и не представляет собой серьезную проблему для исследователей.

Информация о первичной структуре каждого белка закодирована в гене (участке молекулы ДНК) и реализуется в ходе транскрипции (переписывании информации на мРНК) и трансляции (синтеза полипептидной цепи). В связи с этим можно установить первичную структуру белка также по известной структуре соответствующего гена.

По первичной структуре гомологичных белков можно судить о таксономическом родстве видов. К гомологичным белкам относятся те белки, которые у разных видов выполняют одинаковые функции. Такие белки имеют сходные аминокислотные последовательности. Например, белок цитохром С у большинства видов имеет относительную молекулярную массу около 12500 и содержит около 100 аминокислотных остатков. Различия в первичной структуре цитохрома С двух видов пропорциональны филогенетическому различию между данными видами [19, с.615]. Так цитохромы С лошади и дрожжей отличаются по 48 аминокислотным остаткам, курицы и утки - по двум, цитохромы же курицы и индейки идентичны.

Вторичная структура белка формируется вследствие образования водородных связей между пептидными группами. Различают два типа вторичной структуры:б-спиральи в-структура (или складчатый слой). В белках могут присутствовать также участки полипептидной цепи, не образующие вторичную структуру.

б-Спираль по форме напоминает пружину. При формировании б-спирали атом кислорода каждой пептидной группы образует водородную связь с атомом водорода четвертой по ходу цепи NH-группы:

Каждый виток спирали связан со следующим витком спирали несколькими водородными связями, что придает структуре значительную прочность. б-Спираль обладает следующими характеристиками: диаметр спирали 0,5 нм, шаг спирали - 0,54 нм, на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

Боковые радикалы аминокислот направлены наружу от б-спирали (рис. 3).

Из природных L-аминокислот может быть построена как правая, так и левая б-спираль. Для большинства природных белков характерна правая спираль. Из D-аминокислот также можно построить как левую, так и правую спираль. Полипептидная же цепь, состоящая из смеси D-и L-аминокислотных остатков, не способна образовывать спираль.

Рисунок 3 - Модель б-спирали, отражающая пространственное расположение боковых радикалов

Некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию б-спирали. Например, если в цепи подряд расположено несколько положительно или отрицательно заряженных аминокислотных остатков, такой участок не примет б-спиральной структуры из-за взаимного отталкивания одноименно заряженных радикалов.

Затрудняют образование б-спирали радикалы аминокислотных остатков, имеющих большие размеры. Препятствием для образования б-спирали, является также наличие в полипептидной цепи остатков пролина (рис. 4). В остатке пролина при атоме азота, образующем пептидную связь с другой аминокислотой, нет атома водорода.

Рисунок 4 - Остаток пролина препятствует образованию б-спирали

Поэтому остаток пролина, входящий в состав полипептидной цепи, не способен образовывать внутри цепочечную водородную связь. Кроме того, атом азота в пролине входит в состав жесткого кольца, что делает невозможным вращение вокруг связи N - C и образование спирали.

Кроме б-спирали описаны и другие типы спиралей. Однако они встречаются редко, в основном на коротких участках.

Образование водородных связей между пептидными группами соседних полипептидных фрагментов цепей приводит к формированию в-структуры, или складчатого слоя:

В отличие от б-спирали складчатый слой имеет зигзагообразную форму, похожую на гармошку (рис. 5).

Рисунок 5 - в-структура белка

Различают параллельные и антипараллельные складчатые слои. Параллельные в-структуры образуются между участками полипептидной цепи, направления которых совпадают:

Антипаралельные в-структуры образуются между противоположно направленными участками полипептидной цепи:

в-Структуры могут формироваться более чем между двумя полипептидными цепями:

В составе одних белков вторичная структура может быть представлена только б-спиралью, в других - только в-структурами (параллельными, или антипараллельными, или и теми, и другими), в третьих наряду с б-спирализованными участками могут присутствовать и в-структуры [16, с.467].

Третичная структура. У многих белков вторично организованные структуры (б-спирали, в-структуры) свернуты определенным образом в компактную глобулу. Пространственная организация глобулярных белков носит название третичной структуры. Таким образом, третичная структура характеризует трехмерное расположение участков полипептидной цепи в пространстве. В формировании третичной структуры принимают участие ионные и водородные связи, гидрофобные взаимодействия, вандерваальсовы силы. Стабилизируют третичную структуру дисульфидные мостики.

Третичная структура белков определяется их аминокислотной последовательностью. При ее формировании связи могут возникать между аминокислотами, расположенными в полипептидной цепи на значительном расстоянии. У растворимых белков полярные радикалы аминокислот, как правило, оказываются на поверхности белковых молекул и реже - внутри молекулы, гидрофобные радикалы оказываются компактно упакованными внутри глобулы, образуя гидрофобные области.

В настоящее время третичная структура многих белков установлена.

Миоглобин - кислород-связывающий белок с относительной массой 16700. Его функция - запасание кислорода в мышцах. В его молекуле имеется одна полипептидная цепь, состоящая из 153 аминокислотных остатков, и гемогруппа, играющая важную роль в связывании кислорода.

Пространственная организация миоглобина установлена благодаря работам Джона Кендрью и его коллег (рис. 6). В молекуле этого белка присутствуют 8 б-спиральных участков, на их долю приходится 80 % всех аминокислотных остатков. Молекула миоглобина очень компактна, внутри нее может уместиться всего четыре молекулы воды, почти все полярные радикалы аминокислот расположены на внешней поверхности молекулы, большая часть гидрофобных радикалов расположена внутри молекулы, вблизи поверхности находится гем - небелковая группа, ответственная за связывание кислорода.

Рисунок 6 - Третичная структура миоглобина

Четвертичная структура. Многие белки состоят из нескольких, двух или более, белковых субъединиц, или молекул, обладающих определенной вторичной и третичной структурами, удерживаемых вместе при помощи водородных и ионных связей, гидрофобных взаимодействий, ван-дер-ваальсовых сил. Такая организация белковых молекул носит название четвертичной структуры, а сами белки называют олигомерными. Отдельная субъединица, или белковая молекула, в составе олигомерного белка называется протомером [21, с.12].

Число протомеров в олигомерных белках может варьировать в широких пределах. Например, креатинкиназа состоит из 2 протомеров, гемоглобин - из 4 протомеров, РНК-полимераза E. Сoli - фермент, ответственный за синтез РНК, - из 5 протомеров, пируватдегидрогеназный комплекс - из 72 протомеров.

Если белок состоит из двух протомеров, его называют димером, четырех - тетрамером, шести - гексамером (рис. 7). Чаще в молекуле олигомерного белка содержится 2 или 4 протомера. В состав олигомерного белка могут входить одинаковые или различные протомеры. Если в состав белка входят два идентичных протомера, то это - гомодимер, если разные -гетеродимер.

Рассмотрим организацию молекулы гемоглобина. Основная функция гемоглобина заключается в транспорте кислорода из легких в ткани и углекислого газа в обратном направлении. Его молекула (рис. 7) состоит из четырех полипептидных цепей двух различных типов - двух б-цепей и двух в-цепей и гема. Гемоглобин является белком, родственным миоглобину.

Рисунок 7 - Олигомерные белки

Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны. Каждый протомер гемоглобина содержит, как и миоглобин, 8 б-спирализованных участков полипептидной цепи. При этом надо отметить, что в первичных структурах миоглобина и протомера гемоглобина идентичны только 24 аминокислотных остатка [28, с.399]. Следовательно, белки, значительно отличающиеся по первичной структуре, могут иметь сходную пространственную организацию и выполнять сходные функции.

1.3 Обмен белков

Существенный критерий ценности пищевого белка - аминокислотный состав. Чем больше содержится незаменимых аминокислот, тем полезнее данный белок для организма.

Переваривание и всасывание белков в ротовой полости не происходит.

В желудке главные клетки слизистой оболочки секретируют пепсиноген - предшественник протеолитического фермента пепсина. В результате аутокатализа в кислой среде желудочного сока фермент активируется.

Рисунок 8 - Структура гемоглобина

Соляная кислота поддерживает рН в пределах 1,5-2,0. Это оптимальные условия для активной работы фермента. В кислой среде белки корма подвергаются денатурации, что делает их более доступными ферментативному протеолизу. Пепсин быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами и медленно связи между лейцином и дикарбоновыми аминокислотами.

В тонком отделе кишечника происходит дальнейший гидролиз пептидов до аминокислот. Туда поступает панкреатический сок с рН 7,8-8,2. Он содержит неактивные предшественники протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу, проэластазу. Слизистой кишечника вырабатывается ферментэнтеропептидаза, который активирует трипсиноген до трипсина, а последний уже все остальные ферменты. Протеолитические ферменты содержатся также в клетках слизистой кишечника, поэтому гидролиз небольших пептидов происходит после их всасывания. Конечный результат действия ферментов желудка и кишечника - расщепление почти всей массы пищевых белков до свободных аминокислот.

Всасывание аминокислот происходит в тонком отделе кишечника. Это активный процесс и требует затраты энергии. Основной механизм транспорта - гамма-глутамильный цикл. В нем участвует 6 ферментов и трипептидглутатион (глутамилцистеинилглицин). Ключевой фермент - гамма-глутамилтрансфераза. Кроме того, процесс всасывания АК требует присутствия ионов Na+. Аминокислоты попадают в портальный кровоток - в печень и в общий кровоток. Печень и почки поглощают аминокислоты интенсивно, мозг избирательно поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин, тирозин.

В толстом отделе кишечника не всосавшиеся по каким-либо причинам (недостаток или низкая активность протеолитических ферментов, нарушение процессов транспорта АК) пептиды и АК подвергаются процессам гниения. При этом образуются такие продукты как: фенол, крезол, сероводород, метилмеркаптан, индол, скатол, а также группа соединений под общим названием «трупные яды» - кадаверин, путресцин. Эти вещества всасываются в кровь и поступают в печень, где подвергаются конъюгации с глюкуроновой кислотой и другим процессам обезвреживания. Затем они выводятся из организма с мочой [7, с.245].

Переваривание белков у жвачных. Под действием ферментов микрофлоры рубца белки гидролизуются до АК, которые могут использоваться двумя путями:

1) идти на синтез белков микрофлоры рубца;

2) подвергаться процессу брожения;

Вновь образовавшаяся микрофлора поступает в сычуг и далее подвергается действию ферментов как и у моногастричных животных. Сбраживание АК завершается образованием летучих жирных кислот (ЛЖК: молочной, масляной, уксусной, пропионовой) и аммиака. Данные продукты в свою очередь идут:

1) на синтез белков микрофлоры рубца;

2) поступают в кровь и идут на энергетические нужды.

Пути использования АК в организме

1) синтез собственных белков организма;

2) при дефиците энергии участие в ЦТК

3) участие в образовании БАВ.

Ряд аминокислот в клетках подвергается химической модификации:

1) окислительное дезаминировние или отщепление аминогруппы катализируется ферментами класса аминооксидаз. Они очень специфичны и малоактивны. Единственный высокоактивный фермент работает в печени и мозге - это (ГДГ). Он катализирует превращение глутаминовой кислоты вальфа-кетоглутаровую;

2) переаминироване. Происходит обмен аминогруппы на кетогруппу между амино- и кетокислотой. Глутаминовая кислота взаимодействует спировиноградной, при этом образуется альфа-кетоглутаровая кислота и аланин;

Рисунок 9 - Участки вступления аминокислот в ЦТК.

3) декарбоксилирование или отщепление карбоксильной группы с образованием СО2и амина. Катализируют реакцию декарбоксилазы. В тканях этим процессам подвергаются в основном гистидин, тирозин, глутаминовая кислота. Из них образуются гистамин, тирамин, гамма-аминомаслянная кислота.

Гистамин- продукт декарбоксилирования гистидина. Накапливается в тучных клетках. В слизистой желудка активирует синтез пепсина и соляной кислоты. Является одним из медиаторов воспаления [12, с.346].

Серотонин образуется из триптофана преимущественно в нейронах гипоталамуса и стволе мозга. Является медиатором этих нейронов. Разрушается под действием моноаминоксидазы обычно в печени.

Дофамин - производное тирозина. Он является медиатором проведения нервного импульса, а также предшественником меланина, норадреналина и адреналина.

Процессы гниения в тонком отделе кишечника происходят также под действием декарбоксилаз.

Биосинтез аминокислот. Если незаменимые АК должны в обязательном порядке поступать в организм с пищей, то заменимые АК могут в случае их дефицита синтезироваться одна из другой. Полностью заменимыми являются 8 аминокислот: Ала, Аск, Асп, Глк, Глн, Сер, Глн и Про. Исходными соединениями для их биосинтеза являются компоненты гликолитической цепи и ЦТК. Добавление аминогруппы чаще осуществляется при участии глутаматдегидрогеназы. Аланин из пирувата, аспарагин - из фумарата, глутамин из - альфа-кетоглутарата, из него также пролин, орнитин и аргинин, серин и глицин - из 3-фосфоглицерата. Аспартат может также образовываться из оксалоацетата с использованием в качестве донора аминогруппы от глутамата. Аланин при участии фермента АлАт из пирувата (аминогруппа также от глутамата). Ряд других АК могут синтезироваться в организме, но по более сложным механизмам.

Биосинтез сложных белков. Пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды. Пуриновый скелет образуется в ходе нескольких реакций из аспартата, формила, глутамина, глицина и СО2. Пиримидиновый скелет из глутамина, аспарагиновой кислоты и СО2.

Катаболизм пуриновых нуклеотидов завершается образованием мочевой кислоты. Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов - аланином и аминомасляной кислотой.

Синтез гемоглобинавключает в себя образование глобина и гема. Глобин синтезируется как и все белки [15, с.778].

Предшественники гема - сукцинил КоА и глицин. Из них образуется аминолевулиновая кислота (Е: аминолевулитат-синтетаза). Две молекулы аминолевулиновой кислоты конденсируются с образованием порфобилиногена (Е: порфобилиногенсинтетаза). Четыре молекулы порфобилиногена конденсируются в тетрапиррольное соединение которое модифицируется в протопорфирин. Заключительный этап - присоединение железа (Е: феррохелатаза).

Разрушение гемоглобина происходит в такой последовательности:

1) раскрытие пиррольного кольца с образованием вердоглобина;

2) удаление железа после чего получается биливердоглобин;

3) отщепление глобина с образованиембиливердина;

4) восстановление метиновой группы с получениембилирубина.

Билирубин с током крови доставляется в печень, где часть его этерифицируется при участии УТФ-глюкуронилтрансферазы. Этерифицированный билирубин называется прямым (связанным), а неэтерифицированный - непрямым (свободным).

Связанный билирубин выделяется с желчью в 12-перстную кишку, где после ряда превращений под действием ферментов микрофлоры он превращается в стеркобилин и выделяется с калом или в уробилин и выделяется с мочой. Повышение содержания билирубина в крови - билирубинемия.

Обезвреживание аммиака. Он образуется в основном при дезамировании аминокислот.

1) Восстановительное аминировние происходит в малом объеме и несущественно.

2) Образование амидов аспарагиновой и глутаминовой кислот (аспарагина и глутамина). Этот процесс в основном протекает в нервной ткани, где очень важно обезвреживать аммиак.

3) Образование солей аммония происходит в почечной ткани (хлорид аммония удаляется с мочой).

4) Основной путь - синтез мочевины. Происходит в цикле мочевины или орнитиновом цикле.

У большинства наземных позвоночных аммиачный азот выводится в виде мочевины, такие организмы называются уротелическими. Костные рыбы - аммониотелические организмы, они выделяют азот непосредственно в виде аммиака. Наземные рептилии и птицы вводят азот в виде мочевой кислоты - это урикотелические организмы [20, с.500].

1.4 Углеводы: классификация, свойства, функции, пространственная изомерия

Углеводы можно определить как альдегидные или кетонные производные полиатомных (содержащих более одной ОН-группы) спиртовили как соединения, пригидролизекоторых образуются эти производные.

Согласно принятой в настоящее время классификации, углеводы подразделяются на три основные группы: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

Рисунок 10

Моносахариды или монозы (простые сахара). Углеводы с приятным вкусом, которые не способны расщепляться на более простые виды. Этот вид углеводов включает группу многоатомных спиртов с карбонильной группой (альдоза или кетоза). Преимущественно находятся в составе растений и животных. Простые сахара представляют собой порошковые вещества, хорошо впитывающие воду, но плохо растворимые в спирте. Известные представители этого класса: глюкоза и фруктоза. Они занимают весомое место в пищевой промышленности, являются неотъемлемым компонентом некоторых пищевых продуктов и, более того, принимают на себя роль основного субстрата при сбраживании.

Олигосахариды. Низкомолекулярные углеводы, которые содержат от 2 до 10 остатков моносахаридов, соединенных гликозидными связями. Поэтому по количеству простых сахаров они могут быть дисахаридами, трисахаридами, тетрасахаридами, пентасахаридами и т.д. Наряду с полисахаридами, являются наиболее концентрированным источником калорий в классификации углеводов. Олигосахариды растительной природы более разнообразны по составу, чем представители животного происхождения. Классификация углеводов выделяет среди дисахаридов лактозу, мальтозау и сахарозу.

Полисахариды или полиозы. Высокомолекулярные (несахароподобные) соединения из большого количества моносахаридов и гликозидных связей между ними. Данные углеводы различаются не только составом простых сахаров, но и молекулярной массой и структурными особенностями (линейные или разветвленные). Поэтому и обладают отличительными свойствами друг от друга. Классификация углеводов выделяет гомополисахариды и гетерополисахариды. Первые (гемицеллюлоза, гликоген, клетчатка, крахмал) состоят из молекул исключительно одного вида моноз, а вторые могут включать от двух и более остатков разных простых сахаров [23, с.27].

Благодаря обилию полярных функциональных групп моносахариды хорошо растворяются в воде и не растворяются в неполярных органических растворителях. Способность к таутомерным превращениям обычно затрудняет кристаллизацию моносахаридов. Если такие превращения невозможны, как в гликозидах или олигосахаридах типа сахарозы, вещества кристаллизуются легко. Многие гликозиды (например, сапонины) проявляют свойства поверхностно-активных соединений. Полисахариды являются гидрофильными полимерами, молекулы которых способны к ассоциации с образованием высоковязких растворов (растительной слизи, гиалуроновая кислота); полисахариды могут образовывать прочные гели (агар, алъгиновые кислоты, каррагинаны, пектины). В отдельных случаях молекулы полисахаридов образуют высокоупорядоченные надмолекулярные структуры, нерастворимые в воде (целлюлоза, хитин) [8, с.108].

Функции углеводов: Энергетическая - углеводы являются одним из основных источников энергии для организма, обеспечивая не менее 60% энергозатрат. Для деятельности мозга, клеток крови, мозгового вещества почек практически вся энергия поставляется за счет окисления глюкозы. При полном распаде 1 г углеводов выделяется 4,1 ккал/моль (17,15 кДж/моль) энергии.

Пластическая - углеводы или их производные обнаруживаются во всех клетках организма. Они входят в состав биологических мембран и органоидов клеток, участвуют в образовании ферментов, нуклеопротеидов и т.д. В растениях углеводы служат в основном опорным материалом.

Защитная - вязкие секреты (слизь), выделяемая различными железами, богаты углеводами или их производными (мукополисахаридами и др.). Они защищают внутренние стенки полых органов желудочно-кишечного тракта, воздухоносных путей от механических и химических воздействий, проникновения патогенных микробов.

Регуляторная - пища человека содержит значительное количество клетчатки, грубая структура которой вызывает механическое раздражение слизистой оболочки желудка и кишечника, участвуя, таким образом, в регуляции акта перистальтики.

Специфическая - отдельные углеводы выполняют в организме особые функции: участвуют в проведении нервных импульсов, образовании антител, обеспечении специфичности групп крови и т.д. Функциональная значимость углеводов определяет необходимость обеспечения организма этими питательными веществами. Суточная потребность в углеводах для человека составляет в среднем 400 - 450 г с учетом возраста, рода трудовой деятельности, пола и некоторых других факторов [25, с.59].

Была впервые исследована при пропускании пучка поляризованного света через раствор содержащий изомеры. Выяснилось, что если свет поворачивается вправо, то в растворе содержаться D- изомеры, а если влево, то L- изомеры. D -изомеры встречаются в клетке, а L- изомеры не встречаются. Однако известно, что L - изомеры встречаются в составе клеточной стенки бактерий.

L-триоза D-триоза

Аномерия. Этот вид изомерии касается только кольцевых молекул, так как у них первый атом в цепи становиться асимметричным, следовательно, вокруг него возможно вращение функционалов. Между В -молекулами образуются В- гликозидные связи, которые не расщепляются ферментами кишечника человека, между А - гликозидными молекулами образуются А - гликозидные связи, которые разрушаются ферментами кишечника человека [29, с.24].

б-глюкоза в-глюкоза

Рисунок 12

Эпимерия - это такой вид изомерии, которая касается изменения положения функциональной группы относительно любого асимметричного атома кроме предпоследнего.

Глюкоза используется как энергетический субстрат, манноза никогда не используется как энергетический субстрат, но является важным промежуточным продуктом в клетке. В большом количестве содержится в каменном орехе. Галактоза не используется сама, она должна предварительно изомеризоваться до глюкозы. Если ферменты, катализирующие эту реакцию патологичны, то в клетке происходит накопление ядовитого промежуточного продукта, что приводит к возникновению галактозимии.

глюкоза манноза галактоза

Галактоза содержится в молоке, т.к. образует молочный сахар [10, с.234].

1.5 Обмен углеводов

Углеводный обмен или метаболизм углеводов в организмах животных и человека. Метаболизм углеводов в организме человека состоит из следующих процессов:

1. Расщепление в пищеварительном тракте поступающих с пищей поли- и дисахаридов домоносахаридов, дальнейшее всасывание моносахаридов из кишечника в кровь.

2. Синтез и распад гликогена в тканях (гликогенез и гликогенолиз), прежде всего в печени.

3. Гликолиз -- распад глюкозы. Первоначально под этим термином обозначали только анаэробное брожение, которое завершается образованием молочной кислоты (лактата) или этанола и углекислого газа. В настоящее время понятие «гликолиз» используется более широко для описания распада глюкозы, проходящего через образование глюкозо-6-фосфата, фруктозодифосфата и пирувата как в отсутствии, так и в присутствии кислорода. В последнем случае употребляется термин «аэробный гликолиз», в отличие от «анаэробного гликолиза», завершающегося образованием молочной кислоты или лактата.

4. Анаэробный путь прямого окисления глюкозы или, как его называют, пентозофосфатный путь (пентозный цикл).

5. Взаимопревращение гексоз

6. Анаэробный метаболизм пирувата. Этот процесс выходит за рамки углеводного обмена, однако может рассматриваться как завершающая его стадия: окисление продукта гликолиза -- пирувата.

7. Глюконеогенез -- образование углеводовиз не углеводных продуктов (пирувата, лактата, глицерина, аминокислот, липидов, белков и т. д. [18, с.341]).

Эпителиальные клетки кишечника способны всасывать только моносахариды. Поэтому процесс переваривания заключается в ферментативном гидролизегликозидных связей в углеводах, имеющее олиго- или полисахаридное строение.

Гликогенолиз в печени. Установлено, что при стимуляции гликогенолиза катехоламинамив печени в качестве главных посредников выступаютб1-рецепторы. При этом происходит ЦАМФ-независимая мобилизация ионов Са2+и переход их из митохондрий в цитозоль, где они стимулируют Са2+ кальмодулин чувствительную киназу фосфорилазы. Фосфорилаза скелетных мышц в отличие от фосфорилазы печени не активируется глюкагоном. Отметим, что фосфорилаза сердечной мышцы активируется этим гормоном. Другим важным отличием является ингибирование печеночной протеинфосфатазы-1 активной формой фосфорилазы.

Анаэробный гликолиз. В анаэробном процессе, не нуждающемся в митохондриальной дыхательной цепи, АТФ образуется за счет двух реакций субстратного фосфорилирования.

При анаэробном гликолизев цитозоле протекают все 10 реакций, идентичных аэробному гликолизу. Лишь 11-я реакция, где происходит восстановление пирувата цитозольным НАДН, является специфической для анаэробного гликолиза. Восстановление пирувата в лактат катализирует лактатдегидрогеназа (реакция обратимая, и фермент назван по обратной реакции). С помощью этой реакции обеспечивается регенерация НАД+ из НАДН без участия митохондриальной дыхательной цепи в ситуациях, связанных с недостаточным снабжением клеток кислородом. Роль акцептора водорода от НАДН (подобно кислороду в дыхательной цепи) выполняет пируват [13, с.332].

Таким образом, значение реакции восстановления пирувата заключается не в образовании лактата, а в том, что данная цитозольная реакция обеспечивает регенерацию НАД+. К тому желактат не является конечным продуктом метаболизма, удаляемым из организма. Это вещество выводится в кровь и утилизируется, превращаясь в печени вглюкозу, или при доступности кислорода превращается в пируват, который вступает в общий путькатаболизма, окисляясь до СО2и Н2О.


Подобные документы

  • Жиры как существенная часть нашей пищи. Фосфатиды, стерины и витамины. Носители запаха. Гидролиз жиров. Природные высокомолекулярные азотосодержащие соединения - белки. Молекулы белка. Углеводы, моносахариды, глюкоза, лактоза, крахмал, дисахариды.

    доклад [16,4 K], добавлен 14.12.2008

  • Белки (протеины) как сложные органические соединения. Формулы аминокислот. Строение молекулы белка, явление денатурации белка. Что такое углеводы, их строение, химическая формула. Самые распространенные моносахариды и полисахариды. Жиры и липоиды.

    реферат [29,4 K], добавлен 07.10.2009

  • Понятие и основатели химии белка. Состав, уровень организации, структура белка. Денатурация, биуретовая реакция, гидролиз белков. Полноценные и неполноценные белки. Белки, жиры и углеводы - основа питания, их необходимое количество для человека.

    презентация [7,4 M], добавлен 26.01.2011

  • Основные химические элементы, входящие в состав белков. Белки - полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Строение аминокислот, уровни организации белковых молекул. Структуры белка, основные свойства белков. Денатурация белка и ее виды.

    презентация [1,7 M], добавлен 15.01.2011

  • Углеводы - гидраты углерода. Простейшие углеводы называют моносахаридами, а при гидролизе которых образуются две молекулы моносахаридов, называют дисахаридами. Распространенным моносахаридом является D-глюкоза. Превращение углеводов - эпимеризацией.

    реферат [90,0 K], добавлен 03.02.2009

  • Номенклатура аминов, их физические и химические свойства. Промышленные и лабораторные способы получения аминов. Классификация аминокислот и белковых веществ. Строение белковых молекул. Катализ биохимических реакций с участием ферментов (энзимов).

    реферат [54,1 K], добавлен 01.05.2011

  • Открытие Ж. Мюльдером белковых тел, теория протеина. Пептидная теория Фишера. Элементарный химический состав белков, их свойства и функции, организация молекулы и классификация. Особенности строения аминокислот. Процессы денатурации и ренатурации.

    презентация [1,1 M], добавлен 16.10.2011

  • Основные химические вещества: белки, липиды, углеводы, витамины, минеральные вещества и пищевые добавки. Основные химические процессы, происходящие при тепловой кулинарной обработке. Потери при тушении, запекании, припускании и пассеровании продуктов.

    курсовая работа [119,9 K], добавлен 07.12.2010

  • Строение и уровни укладки белковых молекул, конформация. Характеристика функций белков в организме: структурная, каталитическая, двигательная, транспортная, питательная, защитная, рецепторная, регуляторная. Строение, свойства, виды и реакции аминокислот.

    реферат [1,0 M], добавлен 11.03.2009

  • Белки как полимеры с пептидной связью. Образование макрокомплекса (олигопротеина), состоящий из нескольких полноценных белковых субъединиц. Фибриллярные и глобулярные группы. Анализ и синтез белков. Метод Меррифилда - твердофазный синтез пептидов.

    реферат [83,2 K], добавлен 21.02.2009

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.