Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

Некоторые органические растворители (этанол, ацетон, пропанол, изопропанол) также осаждают белки из водных растворов, поскольку их гидратная оболочка прочнее, чем у белков.

Высаливание нашло широкое применение при выделении и фракционировании белков. В основу этой операции положены различия в размерах гидратной оболочки: чем плотнее электрические заряды на поверхности белковой молекулы, тем больше потребуется нейтральной соли для осаждения данного белка. Таким образом, внося в раствор, содержащий смесь различных белков, порционно все более возрастающее количество нейтральной соли, разделяют белки на отдельные фракции.

На фракционирование существенное влияние оказывает величина pH она должна быть близка к изоэлектрической точке белка. Большое влияние оказывают сопутствующие вещества, которые очень часто образуют с белками комплексы.

Поскольку многие белки при контакте с органическими растворителями подвергаются денатурации, фракционирование необходимо проводить при низких температурах, близких к температуре замерзания смеси растворителя с водой [5].

Нативная (естественная) конформация глобулярного белка, обладая высокой лабильностью, подвержена изменениям под действием жестких физико-химических факторов среды. Эти изменения получили название денатурация (свертывание) белка. Денатурация - характернейший признак белков, она является следствием нарушения уникальной конформации (вторичной, третичной, четвертичной структур) нативного белка с сохранением его первичной структуры. Типичным примером денатурации является свертывание яичного альбумина при варке яиц. При денатурации белок теряет свои нативные физические, химические свойства и биологическую функцию. Полипептидная цепь при этом развертывается и превращается в беспорядочный, хаотический клубок.

При переходе белковой глобулы в хаотический клубок разрушается гидратная оболочка, маскировавшая гидрофобную часть глобулы; белок из гидрофильного состояния переходит в гидрофобное, в котором его молекулы могут оставаться в растворе только при наличии какого-либо стабилизирующего фактора, например электрического заряда. В противном случае при броуновском движении молекулы белка, сталкиваясь, агрегируются и в виде хлопьев выпадают в осадок.

Факторы, вызывающие денатурацию белков, можно подразделить на физические и химические. К. физическим факторам относятся нагревание, механическое перемешивание, ультразвук, ультрафиолетовые и ионизирующие лучи; к химическим - кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, мочевина, таннин, трихлоруксусная кислота, гуанидин.

Тепловая денатурация является одним из характерных признаков белков, однако для различных белков температура денатурации различна.

Многие белки, особенно животного происхождения, термолабильных их денатурация начинается уже при 40 °С и быстро возрастает с повышением температуры. Однако известны белки, устойчивые к нагреванию, например трипсин, химотрипсин, некоторые белки мембран. Особенно устойчивы белки термофильных микроорганизмов. Следует отметить, что компактно свернутые пептидные цепи нативного белка не разворачиваются до тех пор, пока в пространство между цепями не попадет вода. Поэтому сухие белки более устойчивы к тепловой денатурации, чем белки в растворе. По той же причине большей устойчивостью обладают концентрированные белковые растворы по сравнению с разбавленными.

Процесс высаливания носит обратимый характер и не затрагивает нативной конформации белка. Денатурация возникает при механическом перемешивании, сильном встряхивании белковых растворов [5].

Белки относятся к поверхностно-активным веществам. При механическом воздействии в растворе белка образуется пена, на поверхности пузырьков которой и развивается процесс денатурации. Ультразвуковые волны вызывают денатурацию за счет, как механического воздействия, так и тепловых эффектов, выделения кислорода из воды и окислительной деградации, в частности, разрушения ароматических колец Ультрафиолетовые и y-лучи поглощаются ароматическими кольцами, что вызывает их деструкцию, образование радикалов и денатурацию белка.

Весьма эффективными химическими агентами денатурации белков являются кислоты и щелочи. Соли тяжелых металлов, трихлоруксусная кислота, таннин уже в небольших концентрациях вызывают денатурацию белков, образуя с ними нерастворимые комплексы.

Процесс денатурации белков играет большую роль в технологии пищевых продуктов при их тепловой обработке. Формирование мякиша хлеба, варка сусла с хмелем, обработка свекловичной стружки горячей водой, бланшировка плодов и овощей крутым кипятком или острым паром, кипячение молока, кулинарная обработка мясных и рыбных продуктов связаны с денатурацией белковх [5].

2.2 Роль белков в питании. Белковый обмен в организме. Пищевая и биологическая ценность белков. Нормы потребления белка

Питание человека существенно влияет на здоровье и продолжительность жизни. Оно участвует в обеспечении связи внешней и внутренней среды организма. Нормальное протекание метаболических процессов зависит от усвоения питательных веществ в организме.

Обязательным условием поддержания жизнедеятельности организма является относительное постоянство концентраций основных питательных веществ, которые обеспечивают энергетические потребности, а также синтез собственных структур и специфических продуктов обмена. [5, с.181]

Формирование научных представлений о питании, включая механизмы пищеварения и гомеостаза, следует считать одним из важных достижений современности, поскольку оно связано со спасением жизни огромного числа людей путем открытия способов торможения и лечения целого ряда заболеваний.

Полноценный рацион человека должен включать известный набор питательных веществ, среди которых белкам придается особое значение.

Поступающие с пищей белки выполняют три основные функции:

они служат источником незаменимых и заменимых аминокислот, которые используются в качестве строительных блоков в ходе биосинтеза белка у новорожденных и детей, а также взрослых, обеспечивая при этом постоянное пополнение и кругооборот белков;

аминокислоты белков служат предшественниками гормонов, порфиринов и других необходимых организму биомолекул;

окисление аминокислотных радикалов вносит хотя и небольшой, но весьма важный вклад в ежедневный суммарный расход энергии.

Однако для выполнения питательных функций в организме белки неравноценны, источники и формы белковой пищи разнообразны.

Согласно теории питания требования к белковой пище выполнимы лишь на базе полной информации о ее качестве, тесно связанной с химией белков.

Роль белков в питании огромна, так как они оказывают непосредственное влияние на гомеостаз человека.

В технологии продуктов питания белки участвуют в образовании структуры, а также в формировании вкуса и цвета. Другими словами, их биологическая роль в составе пищевых продуктов, наряду с качественной характеристикой, тесно связана с функционально-технологическими свойствами, поскольку именно они определяют органолептические, структурно-механические и другие показатели качества продукта. Совокупность оценок биологических и функционально-технологических свойств белков - основа обеспечения качественного здорового питания.

Белки в обмене веществ занимают особое место. Они входят в состав цитоплазмы, гемоглобина, плазмы крови, многих гормонов, иммунных тел, поддерживают постоянство водно-солевой среды организма, обеспечивают его рост. Ферменты, обязательно участвующие во всех этапах обмена веществ, являются белками. [5, с.183]

Белки - жизненно необходимые вещества, относятся к основным пищевым вещества (макронутриентам). Биологическая активность других пищевых веществ проявляется только в их присутствии. Белки выполняют следующие основные функции:

пластическая - служат материалом для построения клеток, тканей и органов;

защитная - формируют соединения, обеспечивающие иммунитет к инфекциям (антитела);

ферментативная - все ферменты являются белковыми соединениями;

гормональная - многие гормоны являются белками (инсулин, гормон роста, тиреотропный гормон, гастрин и др.);

сократительная - белки актин и миозин обеспечивают мышечное сокращение;

транспортная - транспорт кислорода (обеспечивает гемоглобин), липидов, углеводов, некоторых витаминов, минеральных веществ, гормонов (белки сыворотки крови) и т.д.;

рецепторная - все рецепторы клеток являются белками;

энергетическая - обеспечивают 10…15% энергоценности суточного рациона, энергетический коэффициент белков 4 ккал (16,7 кДж).

Белковые соединения участвуют в осуществлении других важных процессов в организме, таких как возбудимость, дифференцировка клеток координация движений, хранение наследственного материала и др.

Белки - это азотсодержащие полимерные соединения, мономерами которых являются аминокислоты. Все белки принято делить на простые и сложные. Под простыми белками понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептидные цепи (альбумины, глобулины, глютелины и др.), под сложными - соединения, содержащие наряду с белковой молекулой небелковую часть (простетическую группу), образуемую липидами, углеводами, нуклеиновыми кислотами и другими веществами (липопротеиды, гликопротеиды, нуклеопротеид и др.).

Жизнь организма связана с непрерывным распадом и обновлением белков. Для равновесия этих процессов необходимо ежедневное восполнение белковых потерь. Белки, в отличие от жиров и углеводов не накапливаются в резерве и не образуются из других пищевых веществ, то есть являются незаменимой частью пищи. Для восполнения энергетических затрат возможна замена белков жирами и углеводами, в то время как пластическая роль белков не может быть заменена никакими другими веществами.

Белки в организме человека обновляются постоянно и независимо от его возраста. В молодом растущем организме скорость синтеза белков превышает скорость распада, а при голодании и тяжелых заболеваниях наоборот. Наиболее быстро обновляются белки печени и слизистой оболочки кишечника - до 10 дней. Наиболее медленно - белки мышц (миозин), соединительной ткани (коллаген), мозга (миелин) - до 180 дней. Период обновления гормонов измеряется часами и даже минутами (инсулин и др.). Скорость обновления белков выражается временем, необходимым для обмена половины всех молекул и называется период полужизни (Т1/2). Средняя величина Т1/2 для белков всего организма составляет примерно 3 недели. Общая скорость синтеза белков у человека достигает 500 г в день, что значительно превосходит их потребление с пищей. Это является результатом повторного использования продуктов распада белков и предшественников аминокислот в организме.

Питание - основной фактор, определяющий физическое и умственное развитие, сопротивляемость человеческого организма отрицательным воздействиям, его трудоспособность, продолжительность жизни и т. д.

Недостаток одной незаменимой аминокислоты в питании приводит к нарушению роста и общей дистрофии. Постоянная нехватка белков в пище вызывает у детей заболевание квашиоркор. При этом отмечается задержка роста, развивается анемия, отечность тканей, дегенеративные изменения в печени, почках и в поджелудочной железе. Смертность больных квашиоркором очень высока. Даже если они выживают, длительная недостаточность белка приводит к необратимым нарушениям их физиологических функций. Недостаток белка в раннем возрасте приводит к нарушению умственных способностей. Недостаток какой-либо аминокислоты проявляется заболеваниями с характерными для каждого из них признаками. Например, недостаток триптофана имеет следствием нарушение функций сердца и помутнение хрусталика (катаракта), снижение уровня метионина приводит к поражению поджелудочной железы и жировой инфильтрации печени; лизина - к изменению процессов торможения в центральной нервной системе.

Недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот. Вместе с тем в опытах на животных показано, что потребности в незаменимом фенилаланине могут быть частично компенсированы заменимой аминокислотой - тирозином. Точно так же потребности в метионине могут быть частично замещены гомоцистеином с добавлением необходимого количества доноров метильных групп. Глутаминовая кислота снижает потребности в аргинине.

Эндогенные нарушения обмена аминокислот могут быть вызваны наследственными заболеваниями, имеющими в своей основе падение активности ферментов, ответственных за синтез заменимых аминокислот и их превращений. Нарушение метаболизма тирозина, например, приводит к появлению специфической (от желтой до коричневой и даже черной) окраски хрящей ушных раковин, кончика носа, а иногда и склеры вследствие отложения в них соответствующих пигментов. Известны проявления также в форме альбинизма (при нарушении синтеза пигмента меланина), при этом отсутствует характерная окраска волос, радужной оболочки глаз, кожи.

Для здорового взрослого человека минимальное количество белка в пище составляет 30…50 г/сут. (при биологической ценности не ниже 70 %). Оно поддерживает азотистое равновесие, но не обеспечивает сохранение работоспособности и здоровья человека [5, с. 194].

При нарушении равновесия между образованием и распадом белка в сторону распада у взрослого человека и недостаточным накоплением белка у детей развивается белковая недостаточность организма.

Алиментарная (пищевая) белковая недостаточность возникает как при недостатке белка в пище (количественный недостаток), так и при преобладании белков низкой биологической ценности (качественный недостаток). По данным ВОЗ половина населения земного шара испытывает хронический белковый голод. Особенно чувствительны к белковому голоданию дети.

Белковая недостаточность приводит к снижению массы тела, замедлению роста у детей, ухудшению костеобразования, снижению прочности костей, атрофии мышц, истончению и сухости кожи, задержке психического и умственного развития, снижению выработки гормонов, ферментов, в том числе пищеварительных, ожирению печени и циррозу ее, уменьшению в крови количества эритроцитов, лейкоцитов, лимфоцитов, гемоглобина, белков крови, снижению естественного и искусственного иммунитета, развитию гиповитаминозов, поражению сердечно-сосудистой и выделительной систем, возникновению белковых отеков и др.

Длительное избыточное потребление белка также оказывает неблагоприятное влияние на организм. Избыток белка приводит к гипертрофии печени и почек, усилению процессов гниения в кишечнике, угнетению нормальной микрофлоры кишечника, нарушению функции центральной нервной системы (перевозбуждение, неврозы и др.). Повышенное потребление белков за счет мяса, рыбы, внутренних органов животных способствует накоплению в организме мочевой кислоты - продукта обмена пуринов. Соли мочевой кислоты (ураты) откладываются в суставах, хрящах и других тканях, что ведет к подагре и мочекаменной болезни.

Для определения потребности организма в белках необходимо изучение азотистого баланса.

Азотистый баланс - это разность между потребленным с пищей азотом и азотом, выделенным из организма (с мочой, калом и другими путями). Различают следующие виды азотистого баланса:

Азотистое равновесие - характеризуется равенством количества азота, поступившего с пищей и выделенного из организма. Этот вид баланса отмечается у здорового взрослого человека при полноценном питании. Исследованиями установлено, что азотистое равновесие у взрослого человека поддерживается при поступлении 50-60 г белка.

Положительный азотистый баланс - азота с пищей поступает больше, чем его выводится из организма. Задержка азота физиологична для детей, беременных и кормящих женщин, после голодания и т.д., что связано с преобладанием пластических процессов в организме.

Отрицательный азотистый баланс - развивается в случае превышения выделения азота из организма над поступлением его с пищей. Он свидетельствует о потере организмом белков тканей. Отрицательный азотистый баланс наблюдается при голодании, при отсутствии в пище одной или нескольких незаменимых аминокислот, а также при нарушении усвояемости пищи при некоторых заболеваниях. Длительное нахождение в таком состоянии приводит к гибели.

Основными составными частями и структурными элементами белковой молекулы являются аминокислоты. Поступив с пищей, белки расщепляются до аминокислот, которые с кровью попадают в клетки и используются для синтеза белков, специфических для организма человека. В процессе синтеза специфических белков имеет значение не только количество поступивших с пищей белков, но и соотношение в них аминокислот. Вследствие того, что белков, совпадающих по аминокислотному составу с белками тканей человека в естественных пищевых продуктах нет, то для синтеза белков организма следует использовать разнообразные пищевые белки.

В пищевых продуктах для человека имеют значение 20 аминокислот в L-формах.

В организме человека наблюдается превращение одних аминокислот в другие, которое частично происходит в печени. Однако имеется ряд аминокислот, не образующихся в организме и поступающих только с пищей. Эти аминокислоты называются незаменимыми (эссенциальными) и считаются жизненно необходимыми. К незаменимым аминокислотам относятся триптофан, лизин, метионин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин, треонин. У детей незаменимой аминокислотой является гистидин, так как он у них не синтезируется до трех лет в необходимом количестве. При отдельных заболеваниях организм человека не способен синтезировать некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин из фенилаланина.

Каждая аминокислота в организме имеет свое значение.

Триптофан необходим для роста организма, поддержания азотистого равновесия, образования белков сыворотки крови, гемоглобина и ниацина (витамина РР).

Лизин участвует в процессах роста, образования скелета, усвоения кальция и т.д.

Метионин участвует в превращении жиров, в синтезе холина, адреналина, активизирует действие некоторых гормонов, витаминов, ферментов и является липотропным веществом, препятствующим жировому перерождению печени

Фенилаланин - участвует в процессе передачи нервных импульсов в составе медиаторов (допамин, норэпифрин).

Лейцин - нормализует сахар крови, стимулирует гормон роста, участвует в процессах восстановления поврежденных тканей костей, кожи, мышц.

Изолейцин - поддерживает азотистый баланс, его отсутствие приводит к отрицательному азотистому балансу.

Валин - участвует в азотистом обмене, координации движений и др.

Треонин - участвует в процессах роста, формирования тканей и др.

Биологическая ценность белков пищи характеризуется содержанием незаменимых аминокислот в пищевых белках, их сбалансированностью и степенью усвоения организмом.

Для полного усвоения белка пищи содержание в нем аминокислот должно быть в определенном соотношении, т.е. быть сбалансированным. Для взрослого человека может быть принята следующая формула сбалансированность незаменимых аминокислот (г/сут): триптофана 1, лейцина 4…6, изолейцина 3…4, валина 3…4, треонина 2…3, лизина 3…5, метионина 2…4, фенилаланина 2…4. Для ориентировочной оценки сбалансированности незаменимых кислот принята упрощенная формула, согласно которой соотношения триптофан : лизин : метионин (вместе с цистином) равно 1:3:3 (г/сут).

В зависимости от биологической ценности различают три группы пищевых белков.

Белки высокой биологической ценности - это белки, содержащие все незаменимые аминокислоты в достаточном количестве, в оптимальной сбалансированности и обладающие легкой перевариваемостью и высокой усвояемостью (более 95%). К ним относятся белки яиц, молочных продуктов, мяса и рыбы.

Белки средней биологической ценности - содержат все незаменимые аминокислоты, но они недостаточно сбалансированы и усваиваются на 70…80 %. Так, недостаток лизина - основная причина пониженной ценности белков хлеба. Кукуруза дефицитна по лизину и триптофану, рис - по лизину и треонину. Более полноценен белок картофеля, но количество его в этом продукте невелико - около 2 %. Кроме того белки почти всех растительных продуктов трудно перевариваемы, так как они заключены в оболочки из клетчатки, что препятствует действию пищеварительных ферментов, особенно в бобовых, грибах, крупах из цельных зерен.

Неполноценные белки - в них отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот, что приводит к неполному усвоению других аминокислот и всего белка. К ним относят коллаген, эластин (содержатся в соединительной, хрящевой ткани), кератин (волосы, ногти, шерсть) и др. Так, в эластине и коллагене отсутствует триптофан и снижено количество незаменимых аминокислот.

Наиболее быстро перевариваются в желудочно-кишечном тракте белки молочных продуктов, яиц и рыбы, затем мяса (говядины быстрее, чем свинины и баранины), хлеба и круп (быстрее белки пшеничного хлеба из муки высших сортов и манной крупы). Белки рыбы перевариваются быстрее, чем мяса, так как в рыбе меньше соединительной ткани. Из коллагена получают желатин, который, несмотря на неполноценность, легко усваивается без напряжения секреции пищеварительных желез.

На усвояемость белков влияет технологическая обработка. Так, денатурация белковых молекул, образующаяся при тепловой обработке, взбивании, мариновании улучшает доступ пищеварительных ферментов и улучшает усвоение белков. Чрезмерная тепловая обработка (например, жарка) ухудшает усвояемость белков в результате избыточной денатурации, которая затрудняет ферментативную обработку. Избыточное нагревание отрицательно влияет на аминокислоты. Так, биологическая ценность молочного белка казеина падает на 50% при нагреве до 200оС, При сильном и длительном нагреве продуктов, богатых углеводами, в них уменьшается количество доступного для усвоения лизина. Поэтому рационально предварительное замачивание круп в целях сокращения времени варки. Лучше усваиваются вареное мясо и рыба потому что содержащаяся в них соединительная ткань при варке приобретает желеобразное состояние, белки при этом частично растворяются в воде и легче расщепляются. Измельчение пищевых продуктов облегчает процесс переваривания белков.

Для определения биологической ценности белков пищи применяют химические и биологические методы. К химическим методам относится

Метод аминокислотного скора (от англ. scorе - счет) - основан на определении количества всех аминокислот содержащихся в исследуемом белке, и вычислении процентного содержания каждой из аминокислот по отношению к ее содержанию в стандартном белке, принятом за идеальный белок (шкала ФАО/ВОЗ). В 1 г идеального белка содержится 40 мг изолейцина, 70 мг лейцина, 55 мг лизина, 35 мг серодержащих аминокислот (метионин и цистин), 60 мг ароматических аминокислот (фенилаланин и тирозин), 40 мг треонина, 10 мг триптофана, 50 мг валина. Аминокислота, скор (%} которой имеет наименьшее значение, считается лимитирующей, а с наименьшим скором - первой лимитирующей. Аминокислоты, скор которых близок к 100% свидетельствуют о полноценности белка.

К биологическим методам относят методы с использованием животных и микроорганизмов. У животных основными показателями оценки качества белка являются: привес (рост) за определенный период времени, расход белка и энергии на единицу привеса, коэффициент перевариваемости, величина задержки азота в организме, доступность аминокислот. Одним из распространенных биологических методов является определение коэффициента эффективности белка (КЭБ), который представляет собой отношение прибавки массы тела растущего животного (в г) к количеству потребленного белка (в г).

Для удовлетворения потребности организма в незаменимых аминокислотах целесообразно сочетание животных и растительных белков, которое улучшает суммарную сбалансированность аминокислот: молочные продукты с крупами, макаронами, хлебом; мучные изделия с творогом, мясом, рыбой; картофель и овощи с мясом и т.д.

Для повышения белковой ценности пищевых продуктов используют естественные белковые обогатители: соя, молоко и молочная сыворотка, белки крови убойных животных различные гидролизаты, белковые изоляты и концетраты, хлопковый и подсолнечный жмых, белок семян томатов, винограда и т.п. Выпускают молочные продукты с повышенным содержанием белков, созданы крупы с повышенным до 16-21% содержанием белков и сбалансированным аминокислотным составом, используют белково-пшеничный и белково-отрубяной хлеб (23% белка против 7% в обычном хлебе).

Перспективным считается использование в питании продуктов моря (водоросли, рыбные и нерыбные продукты промысла

Одним из путей решения проблемы дефицита белка является селекция сельскохозяйственных продуктов с высоким уровнем белка, а также добавление искусственных аминокислот в продукты, лимитированные по отдельным аминокислотам, например добавление лизина в муку высших сортов.

Основными источниками белка в питании являются мясные, рыбные, молочные и зернобобовые продукты. Больше всего белка содержится в сое - 35 %, в сырах - около 25 %, в горохе и фасоли - 22…23 %. В разных видах мяса, рыбы и птицы содержится 16…20 % белка, в нежирном твороге - 18 %, в жирном твороге - 14 %, яйцах - 13 %, в гречневой крупе - 13 %, овсяной крупе и пшене - 12 %, макаронах - 10 %, в хлебе пшеничном - около 8 %, ржаном - 6 %, молоке - около 3 %. В большинстве овощей содержится не более 2 % белка. Еще меньше его во фруктах и ягодах. Основным источником животного белка в питании является мясо, молоко, яйца, рыба. Основными поставщиками растительного белка являются хлеб и крупы.

Потребность в белках взрослого здорового человека зависит от возраста, пола, физической активности, вида труда, физиологического состояния. Для взрослого человека достаточно 0,75 г белка в сутки на 1 кг массы тела. При этом имеются в виду белки высокой биологической ценности и усвояемости. При смешанном растительно-животном рационе требуется примерно 1 г на кг массы тела. Потребление белка выше 1,5 г/кг нежелательно, а более 2 г/кг оказывает неблагоприятное действие.

Доля животных белков в среднем должна составлять около 55 % от общего количества рационе. Предусмотрено повышение доли животных белков для детей до 60…70 %, для кормящих матерей до 60 %.

Увеличивается потребность в белке в период выздоровления после тяжелых инфекций, хирургических операций, переломах костей, при туберкулезе и др.

Белок ограничивают при остром нефрите, недостаточности функции почек и печени, подагре и некоторых других заболеваниях. Возможно даже временное исключение белка из рациона. В малобелковых диетах при хронической почечной недостаточности содержание белка снижается до 20…40 г/сут, из них 60…70 % составляют животные белки.

Для здорового взрослого человека оптимальное количество белка в пище составляет - 100…120 г./сут. (или не менее 1 г/кг в сут.).

Детям до 12 лет достаточно 50…70 г./сут. (4,0…1,5 г/кг в сут.) (до 3 месяцев - 2,2 г/кг в сут., до 6 месяцев - 2,6 г/кг в сут, старше 6 месяцев - 2,9 г/кг в сут.).

Для детей от 12 до 15 лет оптимальное количество белка в пище составляет - 100…120 г./сут.

Потребность в пищевом белке возрастает:

при физических нагрузках (при тяжелых до 130…150 г.),

при низких температурах,

в период выздоровления после тяжелых заболеваний,

при беременности у женщин (3…4 г./кг белка/сут)

при росте у детей.

потребность в пищевом белке снижается [5, с. 195]:

при старении,

при повышении температуры окружающей среды

при тяжелых заболеваниях.

Потребность в пищевом белке у мужчин выше, чем у женщин.

2.3 Функциональные свойства белков и их практическое значение

Растительные белки находят применение в производстве пищевых продуктов в качестве ингредиентов питательной, технологической и лечебно-профилактической значимости благодаря присущим им уникальным функциональным свойствам. Понятие «функциональные свойства белков» впервые ввели Серкл и Джонсон в 1962 г [2,с.91]. Под функциональными свойствами понимают физико-химические характеристики белков, определяющие их поведение при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие определенную структуру, технологические и потребительские свойства (В. Толстогузов, 1987). [2,с.91]

К наиболее важным функциональным свойствам белков относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способность, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели, пленкообразующая способность, адгезионные и реологические свойства (вязкость, эластичность), способность к прядению и текстурированию.

Белки с высокими функциональными свойствами хорошо растворяются в воде, образуют прочные гели, стабильные эмульсии и пены; белки с низкими функциональными свойствами не набухают в воде, не способны образовывать вязкие, эластичные массы, гели, не стабилизируют пены и эмульсии. Некоторые известные белки не попадают под указанные выше закономерности. Так, белки пшеничной клейковины, несмотря на низкую растворимость в воде (2…5 %), образуют структурные коллоидные системы - гели, которые выдерживают нагревание, замораживание и сушку, а белки из отрубей и тритикале с растворимостью 10… 20 % обладают высокими жироэмульгирующими и пенообразующими свойствами. Отклонения от указанных выше закономерностей объясняются трудностью создания в экспериментах при оценке функциональных свойств стандартных условий, так как белки имеют разные оптимальные значения свойств, а модельные системы не учитывают многофункциональность и взаимодействие белков с другими компонентами пищи (липидами, углеводами и т. д.). Поэтому признано, что функциональные свойства белков должны выражаться не только в численных значениях, но и в профилях зависимостей от технологических или других факторов. Данный подход в оценке функциональных свойств нашел отражение в применении для белков нового термина - «технофункциональные», включающего особенности технологических процессов при производстве, хранении и потреблении пищевых продуктов. При этом функциональные свойства белков оцениваются для конкретных пищевых систем в рамках выбранного направления путем сравнения их со свойствами традиционных или других известных белков [2,с.91].

Растворимость, являясь первичным показателем оценки функциональных свойств белков. В первом случае определяют количество азота, во втором - количество белка, перешедшего в раствор (в процентах от общего содержания его в продукте). Специфическая последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях, неравномерное расположение гидрофобных и гидрофильных групп на поверхности белков, наличие или отсутствие спирализованных участков обуславливают особенности функциональных свойств. Растворимость в наибольшей степени зависит от присутствия нековалентных взаимодействий: гидрофобных, электростатических и водородных связей. При рассмотрении гидрофобных взаимодействий белков различают среднюю и относительную (поверхностную) гидрофобность. Под средней гидрофобностью понимают энергию стабилизации, приходящуюся на одну неполярную боковую группу при связывании ее внутри глобулы белковой молекулы, под относительной - степень гидрофобного взаимодействия неполярных остатков аминокислот, расположенных на поверхности глобул. Последний вид гидрофобности оценивается по связыванию с липидами и углеводами, распределению белков в двухфазных водных системах, содержащих полимеры с разной гидрофобностью, и т.д. За счет относительной гидрофобности осуществляется взаимодействие с липидами и формируется четвертичная структура белков. Чем ниже относительная гидрофобность белков (то есть ниже взаимодействие между глобулами и выше сила отталкивания), тем выше взаимодействие их с молекулами растворителя, следовательно выше растворимость [2,с.92].

Вклад электростатических сил в растворимость белков зависит от рН среды и присутствия солей. При рН, соответствующем изоэлектрической точке, белки имеют наименьшую растворимость, так как суммарный заряд на их молекулах равен нулю и частицы лишены способности отталкиваться за счет электростатических взаимодействий с молекулами растворителя. В кислой или щелочной среде, наоборот, обеспечивается взаимодействие противоположно заряженных ионов растворителя (Н+ или ОН- соответственно) с поверхностями белковых частиц, заряженных положительно в кислой среде и отрицательно в щелочной, а значит и переход белков в раствор. В кислой среде белок имеет положительный заряд вследствие подавления диссоциации карбоксильных (-СООН) групп, в щелочной - отрицательный за счет подавления диссоциации основных (-NH2) групп [2,с.93].

Зависимость растворимости белков от концентрации солей носит нелинейный характер. При добавлении небольших количеств солей растворимость увеличивается, так как ионы препятствуют электростатическому взаимодействию боковых групп белка между собой. Высокие концентрации солей, снижающие гидратацию полипептидных цепей, наоборот, усиливают гидрофобные белок-белковые взаимодействия и вызывают выпадение белка в осадок (высаливание). Использование в качестве растворителя воды, разбавленных растворов солей, щелочей и водно-спиртовых растворов обеспечивает перевод гетерогенных смесей в раствор, соответственно, альбуминов, глобулинов, глютелинов и проламинов и получение белковых фракций, различающихся по аминокислотному составу, молекулярным массам и функциональным свойствам [2,с.93].

Различия в растворимости белков пищевого сырья лежат в основе технологических процессов выделения изолятов и концентратов и имеют непосредственное отношение к качеству многих пищевых продуктов. Важное значение растворимость белков имеет для повышения качества пищевых продуктов, в производстве которых предусмотрен их гидролиз (автолиз) и денатурация (начальные технологические стадии, сушка и хранение). Потеря растворимости, как правило, сопровождается изменением и других важных функциональных свойств, что в значительной мере отражается на качестве продуктов и степени перевариваемости белка в желудочно-кишечном тракте. Особые требования к растворимости белков предъявляются при использовании последних в производстве напитков, хлебных, мучных кондитерских и макаронных изделий. В напитках применяются белки с высокой растворимостью, в изделиях из муки - с низкой. Применение белков с чрезмерно высокой растворимостью в составе хлебопекарных улучшителей отрицательно отражается на эластично-вязкоупругих свойствах теста. Незначительное количество растворимого белка должно содержаться в текстурированных формах белка, зерновых продуктах, приготовленных высокотемпературной экструзией, и макаронных изделиях.

При использовании белков в качестве обогатителей, наполнителей (разбавителей), функциональных ингредиентов и аналогов мясных и рыбных изделий большое значение имеют такие свойства белковых суспензий, как ограниченная степень набухания и размер частиц, водо- и жиросвязывающая способность, адгезионные свойства, значение рН и буферная емкость, образование вязко-упругоэластичных масс и гелей [2,с.94].

Водосвязывающая способность характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот, жиросвязывающая - адсорбцией жира за счет гидрофобных остатков. При невысокой влажности гидрофильные группы, взаимодействуя с молекулами воды, образуют мономолекулярный слой, при высокой - вокруг глобул белка формируется многослойная структура с одновременным проникновением воды во впадины и выступы. Общее количество воды и жира на поверхности достигает 0,2…0,4 г на 1 г белков [2,с.94].

Способность белков удерживать жир и воду зависит не только от особенностей аминокислотного состава и структуры, но и от фракционного состава, способа обработки, рН среды, температуры и присутствия углеводов, липидов и других белков. В пшеничном тесте при добавлении соевого белка или пшеничной клейковины водопоглотительная способность положительно коррелирует с количеством нерастворимой фракции белков и отрицательно - с содержанием растворимой. Высокая способность белков удерживать воду в пищевых продуктах (мясных, хлебобулочных и т.д.) повышает выход последних, удлиняет сроки хранения и улучшает текстуру. Денатурированные белки имеют пониженную водосвязывающую способность, и их применение отрицательно сказывается на качестве хлеба. Высокая жироудерживающая способность белков обеспечивает нежную и однородную текстуру изделий, исключает отделение жира, сморщивание изделий, уменьшает потери при варке и жарении [2,с.94].

Жироэмульгирующая и пенообразующая способности белков широко используются в практике получения жировых эмульсий и пен. Присутствие в одной белковой цепи гидрофобных и гидрофильных группировок обеспечивает распределение молекул определенным образом на границе раздела фаз вода-масло и вода-газ. Ориентация гидрофильных групп белка к воде, а гидрофобных - к маслу на границе раздела фаз в виде прочного адсорбционного слоя снижает поверхностное натяжение в дисперсных системах и делает их агрегативно устойчивыми и одновременно вязкими. Наиболее широко распространены пищевые эмульсии «масло в воде» (м/в) и «вода в масле» (в/м), называемые, соответственно, прямыми и обратными. В производстве новых форм белковой пищи большое значение приобрели и эмульсии «вода в воде» (в/в). Все виды эмульсий с белком получают механическим диспергированием одной жидкости в другой при помощи мешалок, гомогенизаторов, обеспечивающих в поле сил сдвига деформацию дисперсионной среды с образованием мелких частиц. Эмульгирующие свойства белков оценивают по эмульгирующей способности, эмульгирующей емкости, стабильности эмульсий и т.д., описание которых можно найти в специальной литературе [2,с.94].

Пены (дисперсные системы с газообразной фазой и жидкой или твердой средой) получают механическим распределением воздуха в растворе белка путем взбивания или за счет вскипания воды, понижения давления, обеспечения химических и микробиологических процессов в белоксодержащих пищевых системах. Так, белки клейковины образуют пену в хлебном тесте под действием диоксида углерода при брожении, а в кондитерском - за счет химических разрыхлителей при выделении аммиака и диоксида углерода. Пенообразующие свойства белков характеризуются пенообразующей способностью и стабильностью пены. Первый показатель измеряется объемом пены, отнесенным к массе белка, второй - периодом ее полураспада, то есть временем, необходимым для разрушения половины объема пены. Оба показателя зависят от рН среды, концентрации белка, солей, температуры, присутствия липидов, сахарозы, пищевых волокон, фракционного состава и строения белков. Для качества некоторых пищевых продуктов большое значение имеет размер пузырьков пен, который также зависит от технологических и других факторов. Глютенин пшеницы, например, образует пузырьки пены с большим размером, чем глиадин. После расщепления дисульфидных связей в глиадине и целой клейковине размер пузырьков не изменяется, в то время как у глютенина он уменьшается [2,с.95].

На основе жироэмульгирующих свойств растительные и животные белки применяются в производстве хлебобулочных, мучных кондитерских изделий, низкокалорийных маргаринов, майонезов, паст, мясных продуктов, а пенообразующие свойства являются основой производства сбивных кондитерских изделий (бисквитов, десертов, кремов и т. д.). Способность белковых суспензий к сцеплению с поверхностями металла, пластмасс, картона, бумаги (адгезия) важна в процессах транспортировки, обработки, формования и упаковки тестовых, творожных, сырных, конфетных масс, мясных и рыбных фаршей, текстуратов белка и новых форм белковой пищи (аналогов) [2,с.95].

Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободно диспергированного состояния переходить в связнодисперсное (с образованием систем, обладающих свойствами твердых тел). Упругие свойства геля, обусловленные образованием пространственной сетки взаимодействующих молекул белка, зависят от минимальной его концентрации, при которой наступает гелеобразование (гель-точки), от рН, от присутствия других белков, солей, полисахаридов. Белок как гелеобразователь должен образовывать гели в широком диапазоне рН, ионной силы, при минимальной концентрации и с необходимыми физико-химическими свойствами. К последним относятся прочность, твердость, эластичность, тиксотропия (способность обратимо переходить в текучее состояние при механической обработке и вновь образовывать нетекучий гель после снятия нагрузки), температура размягчения и плавления, степень набухания, способность к синерезису (отделение дисперсионной среды с сокращением объема геля), сорбция красителей и ароматических веществ и т.д. К подобного рода «универсальным» гелеобразователям относится желатин, позволяющий в широких пределах обеспечить регулирование химического состава и биологическую ценность пищевых продуктов [2,с.96].

Различают наполненные, смешанные, комплексные, анизотропные гели и ксерогели. Наполненные гели содержат другие белки в суспензированном или растворенном виде, смешанные состоят из пространственных сеток с разными видами белков, у комплексных гелей роль гелеобразователя выполняют комплексы белков с другими соединениями. Отличительной особенностью анизотропных гелей является наличие в их составе ориентированных молекул белка, а ксерогелей (сухих гелей) - возможность хранения их в течение длительного времени [2,с.96].

Вязко-эластично-упругие свойства. Отличительным свойством некоторых пищевых белков является низкий уровень полярности функциональных групп. Молекулы воды, окружая частицы белков, отталкиваются, а молекулы белков, наоборот, агрегируются с образованием комплексов с присущими им реологическими свойствами (вязкость, эластичность, упругость). Наиболее выраженным комплексом таких свойств обладают белки пшеничной клейковины, обуславливающие текстуру хлеба и создающие непрерывную фазу в изделиях с наполнителями (зерно, отруби, изюм). За свойство упругости и эластичности белков ответственность несет глютениновая фракция белков.

С целью обеспечения стабильности технологического процесса, улучшения качества и расширения ассортимента пищевых изделий осуществляют регулирование функциональных свойств. Функциональные свойства белков определяются их структурой. Например, вязкость и гелеобразующие свойства соотносятся с размером и формой молекул, а водосвязывающая способность, пенообразующие и эмульгирующие свойства коррелируют с соотношением на поверхности полярных и гидрофобных групп. Все факторы, которые изменяют структуру белков, вызывают и регулирование (модификацию) их свойств [2,с.96].

Регулирование функциональных свойств белков достигается изменением условий их выделения, сушки, физическими, физико-химическими воздействиями, ферментативной и химической модификацией. Параметры обработки могут изменять аминокислотный и фракционный состав белков, вызывать денатурацию, агрегацию или взаимодействие с другими компонентами (липидами, углеводами).

Наиболее широко используемыми методами регулирования функциональных свойств являются физико-химические и ферментативные. К физико-химическим методам относятся перевод белков перед сушкой в раствор кислот, щелочей, оснований - с целью изменения заряда или ионного состава, тепловая денатурация и т.д. При этом у белков улучшаются функциональные свойства: повышается растворимость, гелеобразующая, жироэмульгирующая способность, способность к текстурированию и прядению [2,с.97].

Функциональные свойства белков улучшаются и за счет обработки их веществами липидной (лецитин, стеароил-2-лактилат натрия или кальция, моно- и диацилглицерины), углеводной (пектины, альгинаты, каррагинаны, камеди) или иной природы (поливалентные металлы).

Реакционные группы белков взаимодействуют с различными типами соединений с образованием при этом композитных формул. Последние усиливают процессы водопоглощения, эмульгирования жира, гелеобразования, структурирования и тем самым улучшают качество готовых изделий [2,с.97].

Хорошо изучено взаимодействие белков с заряженными полисахаридами, приводящее к получению нерастворимых электростатических комплексов. При этом наблюдается фазовое расслоение системы. Регулирование функциональных свойств белков в составе суспензии достигается добавлением в состав пищевых дисперсных систем, например мясных фаршей, анионных полисахаридов (пектаты, альгинаты, карбоксиметилцеллюлоза) или применением последних на стадии осаждения белка из растворов. Комплексообразование белков с полисахаридами эффективно и для избирательного фракционирования белковых компонентов за счет сорбции их как при одноименных, так и разноименных зарядах с молекулами анионов [2,с.97].

Комплексы белок - анионный полисахарид имеют большую набухаемость, хорошую водоудерживающую способность и более высокие поверхностно-активные свойства. В присутствии, например, пектина и каррагинана эмульсионная емкость и стабильность жировой эмульсии с казеинатом натрия повышаются (Э. Токаев, И. Рогов и др., 1982) [2,с.98]. Образование комплекса белок - анионный полисахарид (КМЦ, гуммиарабик и др.) с казеином, глобулинами сои обеспечивает и получение более стабильных пен при более высокой массовой доле белка в них (В. Толстогузов, Е. Браудо и др., 1985) [2,с.98].

При образовании комплексов белка с анионными полисахаридами большая роль отводится взаимодействию положительно заряженных групп белка с отрицательно заряженными группами полисахаридов, а также образованию гидрофобных взаимодействий и водородных связей между комплексообразователями. При формировании таких комплексов иногда изменяется вторичная структура белка.

Ферментативная модификация функциональных свойств белков осуществляется с использованием ферментов растительного, микробного или животного происхождения. Преимуществом таких методов являются мягкие режимы выделения белков, сохранение биологической ценности и возможность регулирования глубины той или иной реакции. К недостаткам методов относится ограничение процессов модификации из-за высокой степени специфичности ферментов.

Из ферментативных методов модификации наибольшее распространение получил метод ограниченного ферментативного протеолиза. С его использованием для замены яичного альбумина выпускают пенообразующие модифицированные белки: гидролизаты изолята и гидролизаты муки [2,с.98].

3. НАРУШЕНИЕ ПИЩЕВАРЕНИЯ, ВЫЗЫВАЕМОЕ ГЛЮТЕНИНОМ, АВЕНИНОМ, ГОРДЕИНОМ

3.1 Нарушения пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином

Пищеварение - это процесс химической и предварительной механической обработки пищи, при которых питательные вещества успешно впитываются и усваиваются организмом, а не переваренные продукты и продукты распада удаляются из него. Пищеварение - начальный этап в обмене веществ.

Процесс пищеварения начинается в ротовой полости. Обработка пищевых масс в ротовой полости приводит к размельчению пищи, рефлекторному запуску всех систем пищеварения. Из ротовой полости через пищевод пища попадает в желудок - один из самых «чувствительных» органов пищеварительного тракта. Уничтожение болезнетворных микроорганизмов высококислотным желудочным соком, первичная обработка и переваривание пищевых масс - перечень, который выполняет желудок. Затем, небольшими порциями пища поступает в начальный отдел тонкого кишечника - двенадцатиперстнаю кишку. Она является «рабочей органом» желудочно-кишечного тракта. Именно здесь происходит обработка пищевых масс самыми активными пищеварительными соками - секретом поджелудочной железы и желчью. Сравнительно небольших размеров поджелудочная железа вырабатывает до 1,5 л секрета, способного осуществлять самое активное пищеварение белков, жиров и углеводов. Функция же желчи состоит в том, что она эмульгирует жиры, тем самым облегчая пищеварение. Таким образом, желчный пузырь также является одним из главнейших органов пищеварительной системы. Он выполняет функцию резервуара для желчи, которая вырабатывается в количеств около 800 миллилитров в сутки. Первично желчь попадает в желчный пузырь, емкость которого составляет от 100 до 200 мл, здесь желчь накапливается и концентрируется. Попадание пищи в желудочно-кишечный тракт вызывает сокращение желчного пузыря, что приводит к попаданию желчи через желчевыводящие протоки в двенадцатиперстную кишку. Далее пищеварение происходит в тонком кишечнике, где всасываются питательные вещества, расщепленные до элементарных белков, жиров и углеводов. В толстом кишечнике всасываются вода и оставшаяся желчь, а непереваренные компоненты образуют каловые массы [17].

Нарушения пищеварения подразделяются на две группы. К первой группе относятся расстройства, обусловленные синдромом недостаточности пищеварения (мальдигестией), т.е. нарушением расщепления белков, жиров и углеводов при дефиците пищеварительных ферментов (желудочного сока, желчи, поджелудочной железы). В результате нарушения функций ферментов пищевые вещества не расщепляются.

Вторую группу составляют расстройства, обусловленные синдромом нарушенного кишечного всасывания (мальабсорбцией). При мальабсорбции расщепленные пищевые вещества не могут нормально попасть в кровь и лимфу (обычно они проникают из слизистой оболочки тонкой кишки). Сочетание расщепления и абсорбции обозначается как мальассимиляция.

Нарушения пищеварения наблюдаются при различных болезнях тонкой кишки. Существуют редкие врожденные нарушения пищеварения, выявляемые уже в период новорожденности, например, целиакия, муковисцидоз, а также непереносимость лактозы. Если в кишечнике не хватает определенных ферментов, то в тонкой кишке нарушается всасывание пищевых веществ.

Глютен - белок, содержащихся в пшенице. Некоторые белки, которые образуют глютен (растворимые в спирте) называются глиадины. Аллергическую реакцию при целиакии вызывает именно глиадин в глютене. Механизм приобретения глиадином токсических (ядовитых) свойств еще не изучен, однако проводятся исследования этого процесса. [12]

Белки, включая глиадин, представляют собой длинные цепочки соединенных друг с другом аминокислот (до нескольких сотен). Обычно, во время переваривания пищи, пищеварительные ферменты в тонком кишечнике расщепляют белки на одиночные аминокислоты и небольшие цепочки аминокислот. Без этого невозможен процесс пищеварения, так как в тонком кишечнике происходит усвоение только одиночных аминокислот или, максимум, цепочек из трех-четырех аминокислот, и проблем с пищеварением не возникает. Однако, глиадин не полностью расщепляется пищеварительными ферментами. Остается некоторое количество более длинных цепочек аминокислот, которые попадают в клетки оболочки тонкого кишечника из-за того, что проницаемость этих клеток для более длинных цепочек аминокислот повышена. Некоторые из этих более длинных цепочек аминокислот токсичны для клеток тонкого кишечника и повреждают их. Одна из этих цепочек способна присоединяться к ферменту, содержащемуся внутри клеток тонкого кишечника, трансглутаминазе ткани.