Будова білків, пептидний зв'язок. Окислення органічних сполук

Размещено на http://www.allbest.ru/

Зміст

Вступ

1. Пептидний зв'язок . Поняття про рівні організації білкових молекул. Участь різних видів хімічного зв'язку в побудові первинної, вторинної, третинної, четвертинної структури білку

2. Біологічне окислення органічних сполук

Список використаної літератури

Вступ

Біохімія - це наука про хімічний склад організмів та їхніх складових частин, та про хімічні процеси, що протікають в організмах. Наука має справу із структурою та функцією компонентів клітини та речовин організму, таких як білки, вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти та інші біомолекули. Біохімія прагне відповідати на біологічні та біохімічні питання за допомогою хімічних методів.

За останні десятиліття зі всіх біологічних наук найбільша дія на розвиток не лише біології, але і всього природознавства в цілому надала біохімія. Досягнення біології і в пізнавальному, і в практичному плані перевершили найсміливіші прогнози першої половини нашого століття. Багато що з того, що доступно сучасним біологам, ще кілька років тому представлялося фантастичним.

Вченим вдалося проникнути в глиб живої матерії до рівня складових її молекул, надмолекулярних комплексів і їх організованих ансамблів. Вивчення матеріальних носіїв життєдіяльності - нуклеїнових кислот і білків - набуло якісно нового характеру. Абсолютно заново стали осмислювати і експериментально досліджувати механізми зберігання, передачі і реалізації спадкової інформації, перетворення матерії і енергії в клітці, імунітету, передачі нервових імпульсів і сприйняття кліткою сигналів і дій зовнішнього середовища, принципи гуморальної регуляції і багато що інше.

За останню чверть століття -- структура біології піддалася значним змінам.

Впровадження методів хімії в біологію сприяло тому, що біохімія, що формується, виявилася серед біологічних наук щонайкраще підготовленою для проникнення в таємниці функціонування клітки. Саме завдяки цьому вона перетворилася з «служниці фізіології» в самостійну, методологічно незвичайно важливу область біології.

1. Пептидний зв'язок. Поняття про рівні організації білкових молекул. Участь різних видів хімічного зв'язку в побудові первинної, вторинної, третинної, четвертинної структури білку

Пептидний зв'язок - ( - NH - C ) зв'язок між вуглецем карбоксильної групи і азотом амідної групи амінокислотних залишків у білках і пептидах. З допомогою пептидного зв'язку утворюється основна (первинна) поліпептидна структура білків. Пептидний зв'язок характеризується спряженням П-електронів азоту, вуглецю і кисню, внаслідок чого він має характер часткового подвійного зв'язку, що виявляється в зменшенні його довжини порівняно з довжиною ординарного зв'язку C - N.

Внаслідок гідролізу всіх пептидних зв'язків в білках або пептидах утворюються вільні амінокислоти. Відомо, що Пептидний зв'язок утворюється в рибосомах клітин за участю різних рибонуклеїнових кислот.

Будова білків - досить важлива характеристика, яка була встановлена на основі даних різних фізико-хімічних методів дослідження. Ці методи дали змогу встановити розміщення поліпептидних ланцюгів білка в просторі, вивчити типи зв'язків у білкових молекулах, встановити послідовність розміщення амінокислотних залишків в поліпептидних ланцюгах. Отже, було встановлено, що для білків характерними є чотири рівні структури: первинна, вторинна, третинна і четвертинна (рис. 22). Кожний рівень структури характеризується певними особливостями, що забезпечують формування нативної конформації білкових молекул та виконання білками певних функцій.

Первинна структура білків - це послідовність розміщення амінокислотних залишків у поліпептидних ланцюгах. Утворюється даний рівень структури за допомогою пептидних зв'язків, що сполучають карбоксильну та аміногрупу двох сусідніх залишків амінокислот. Крім того, в білках можуть утворюватись інші ковалентні зв'язки, наприклад дисульфідні, як в межах одного, так і між двома поліпептидними ланцюгами.

Первинна структура білка специфічна для кожного окремого білка і є генетично зумовленою. Для вивчення первинної структури білків застосовують різні методи, які дають змогу встановити порядок розміщення амінокислот в поліпептидному ланцюзі білків. Першим білком, первинну структуру якого було вивчено, став інсулін. Англійський вчений Ф. Сенгер за ці дослідження в 1962 році був удостоєний Нобелівської премії.

Вже розшифровано первинну структуру близько 3000 білків серед яких значна кількість ферментів - пепсин, трипсин, лізоцим, папаїн, альдолаза тощо. Успішне вивчення первинної структури білків дало змогу їх хімічно синтезувати, зокрема білки, що ферментативно-активні.

Для первинної структури білків характерні деякі особливості. Це насамперед принцип структурної подібності, взаємозамінності амінокислотних залишків та видова специфічність.

Вторинна структура білків - це просторова конфігурація одного або кількох поліпептидних ланцюгів з властивою їм первинною структурою, тобто спосіб згортання, скручування, складання поліпептидного ланцюга відповідно до програми, закладеної генетично в первинній структурі. Найчастіше зустрічаються два види вторинної структури - б-спіраль та в- структура.

Модель б-спіралі була запропонована Л. Полінгом та Р. Корі на основі даних рентгеноструктурного аналізу. На один виток спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків, крок спіралі 0,54 нм, кут підйому 26°, проекція одного амінокислотного залишку на умовну вісь спіралі 0,15 нм, період ідентичності 2,7 нм або 18 амінокислотних залишків. Головну роль у стабілізації б-спіралі відігріють водневі зв'язки. У вторинній структурі б-спіралі ділянки молекули часто чергуються з лінійними. Для кожного білка характерний певний ступінь спіралізації, який залежить від його амінокислотного складу. Утворенню б-спіралі сприяють залишки амінокислот валіну, лейцину, метіоніну, тирозину. Амінокислоти (лізин, аргінін, гліцин, серин, треонін, гістидин) дестабілізують б-спіраль.

Найвищий рівень спіралізації (100%) має білок параміозин, досить низький (11%) - хімотрипсин.

Другий вид вторинної структури - в-структура, характерна переважно для фібрилярних білків, у яких поліпептидні ланцюги розміщені паралельно один одному. Стабілізується водневими зв'язками. в- структура є двох видів: паралельний та антипаралельний складчастий лист. У першому випадку поліпептидні ланцюги розміщені так, що N-кінцеві ділянки їх знаходяться один напроти одного. В другому випадку N-кінці поліпептидних ланцюгів напрямлені в різні боки. У вторинній структурі багатьох білків чергуються ділянки б-спіралі та в- структури.

Третинна структура характеризує певне просторове розміщення впорядкованих, лінійних ділянок одного або кількох поліпептидних ланцюгів з властивою їм первинною та вторинною структурами.

Для кожного білка властива характерна лише йому третинна структура (нативна конформація), яка забезпечує його біологічну активність. Третинна структура стабілізується дисульфід ними, гідрофобними та водневими зв'язками. Вперше третинну структуру було встановлено для міоглобіну в 1957 році. Зараз розшифровано третинну структуру великої кількості білків, насамперед ферментів. Нині встановлено доменний принцип формування третинної структури. Виявлено, що третинна структура багатьох білків складається з декількох доменів (компактних глобул), які зв'язані між собою лінійними ділянками. Третинна структура залежить від форми білкових молекул і може бути від кулястої до ниткоподібної. Форма білкової молекули характеризується ступенем асиметрії - відношенням довгої осі молекули до короткої. Якщо ступінь асиметрії понад 80, білки належать до фібрилярних, якщо менше 80 - до глобулярних.

Більшість глобулярних білків має ступінь асиметрії 3-5, що свідчить про те, що їх третинна структура характеризується досить цільною упаковкою поліпептидного ланцюга. Молекула в цілому набуває форми кулі.

Четвертинна структура характерна для білків, молекули яких складаються з двох або кількох поліпептидних ланцюгів, зв'язаних не ковалентними зв'язками. Цей вид структури властивий для білків з молекулярною масою понад 50-100 тис., тобто олігомерних. Молекули їх складаються з кількох поліпептидних ланцюгів з власною третинною структурою - протомерів (субодиниць). Взаємне просторове розміщення протомерів 9субодиниць) в олігомерій молекулі становить четвертинну структуру білків. Стабілізація четвертинної структури забезпечується за допомогою іонних, водневих та гідрофобних зв'язків, що виникають між контактуючими ділянками протомерів. Типовими білками, для яких характерна четвертинна структура, є гемоглобін, вірус тютюнової мозаїки, деякі ферменти - лактатдегідрогеназа, гліцеральдегідрогеноза, тощо.

2. Біологічне окислення органічних сполук

пептидний амінокислота білковий органічний

Біологічне окислення - це сукупність ферментативних реакцій окислення та відновлення, які відбуваються в клітинах організму під час внутрішньоклітинного обміну і відіграють важливу роль у забезпеченні організму енергією та метаболітами, необхідними для нормального перебігу процесів життєдіяльності. Основи вчення про процеси окислення закладено М. В. Ломоносовим. А. Лавуазьє назвав їх «повільним горінням» органічних сполук. Для пояснення процесів окислення в організмі було запропоновано ряд теорій. Найпоширенішою є перекисна теорія О. Баха, або теорія «активації» кисню за участю сполук, що містять ненасичені зв'язки - каротини, терпени, полієнові жирні кислоти. Ці сполуки здатні взаємодіяти з молекулярним киснем з утворенням пероксидів та атомарного кисню, що окислює органічні сполуки:

R - CH = CH - COOH + O2 R - CH - CH - COOH ;

R - CH - CH - COOH R - CH - CH - COOH + O..;

XH 2 + O X + H2O

Значний внесок у теорію окислення органічних сполук зробив В. І. Палладін. Він встановив, що окислення органічних сполук може починатись також з активації водню за участю дегідрогеназ, а кисень, що поглинається при цих процесах, відіграє роль кінцевого акцептора водню. В розробці сучасної теорії біологічного окислення важливу роль відіграли праці О. Варбурга, Х. Віланда, Х. Кребса, П. Мітчела, В. Северіна. Д. Кейтліна, Д. Гріна, В. Скулачова. Сучасна теорія біологічного окислення ґрунтується на тому, що окислення органічних сполук у тканинах організму здійснюється поетапно через ряд послідовних стадій, які починаються з дегідрування субстратів та передачі протонів: електронів через систему окислювально-відновних ферментів на кінцевий акцентор - кисень, в результаті чого утворюється вода. Процеси біологічного дегідрування субстратів починаються за участю ферментів оксидорезуктаз. Первинними дегідрогеназами в цих процесах є переважно нікотинамідні ферменти, хоч бувають довші ланцюги окислення, коли у вигляді первинної дегідрогенази виступає ліпоєва кислота (окислення б-кетокислот), або коротші ланцюги окислення, коли дегідрування субстрату здійснюється за участю ФАД 9окислення янтарної кислоти до сумарної). Відщеплюючи атоми водню від субстрату, дегідрогенази відновлюються, а субстрати окислюються. Утворена відновлена форма НАД передає протони й електрони на флавінові ферменти, які також відновлюються, а НАД · Н + Н окислюється. Наступним етапом біологічного окислення є перенесення протонів і електронів від ФМН · Н2 через Fe - SH - білок на убіхінон, який при цьому відновлюється. З відновленої форми убіхінону всі протони переходять у розчин, а електрони потрапляють на цитохромну систему, яка складається з оксидоредуктаз, які у вигляді простетичної групи містять залізопорферинові комплекси. До складу цитохромної системи входять цитохроми a, b, c, Fe - S - білок та цитохромоксидаза (аа3). Перенесення електронів по електронно-транспортному ланцюзі цитохромної системи пов'язане із зміною ступеня окислення заліза порфіри нового циклу.

Молекулярний кисень може акцентувати чотири електрони. Оскільки через систему електронно-транспортного ланцюга переноситься лише два електрони, то для утворення води використовується Ѕ атома кисню. Завершальний етап біологічного окислення можна подати так:

2аа3 (FeІ ) + Ѕ O2 > OІ + 2ff3 (Feі );

OІ + 2H > H2O

Під час транспорту протонів і електронів по системі електронно-транспортного ланцюга поступово виділяється акумульована в них енергія, внаслідок чого до кисню вони переносяться енергетично збіднені, тому утворення води в організмі не супроводжується реакціями, характерними для взаємодії кисню з воднем за звичайних умов поза організмом. Спрямування потоку електронів від субстрату через систему окислювально-відновних ферментів до кінцевого акцептора визначається величиною редокс-потенціалів, що виникають між компонентами дихального ланцюга, і здійснюється від меншого до більшого потенціалу (від - 0,32В на початку до + 0,815В на завершальному етапі). Процеси біологічного окислення можуть відбуватися спряжено з процесами фосфорилювання АДФ; утворення АТФ (фосфорилююче окислення, окислювальне фосфорилювання) або не супроводжуватися фосфорилюванням (вільне окислення). В першому випадку відбувається акумулювання енергії окислення органічних сполук у хімічних зв'язках АТФ, у другому - енергія окислення розсіюється у вигляді теплоти. Як видно з наведеної схеми, синтез АТФ під час фосфорилюючого окислення здійснюється на ділянках дихального ланцюга, на яких сусідні компоненти відрізняються значеннями окислювально-відновних потенціалів [? E о]. На цих ділянках відбувається спряження процесів окислення і фосфорилювання та синтез АТФ. Таких ділянок спряження в системі дихального ланцюга три (див. схему), тобто на кожні два атоми водню, вилучених з субстрату, під час транспорту по системі дихального ланцюга там синтезується три молекули АТФ.

Список використаної літератури

1. Боєчко Ф. Ф. Біологічна хімія. Навч. Посібник. - К.: Вищ. шк., 1995.- 536 с.

2. Глінка М. Л. Загальна хімія. - Л.: Хімія, 1983.-702 с.

3. Біохімія: навчальний посібник для інститутів фіз..культури/ Під ред.

В. В. Меньшова.- М.: ФиС, 1986.- 384 с.

4. Анісімов О. О. Основи біохімії. - К.: Вищ. шк., 1986.- 551 с.

Размещено на Allbest.ru