Аминокислоты и их свойства

Химические свойства и характеристика аминокислот, изомерия. Классификация стандартных a-аминокислот по R-группам и по функциональным группам. Кислотно-основное равновесие в растворе a-аминокислот. Использование нингидриновой реакции для их обнаружения.

Рубрика Химия
Вид реферат
Язык русский
Дата добавления 22.03.2012
Размер файла 207,9 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

ФГОУ СПО «ВПТ»

Реферат

«АМИНОКИСЛОТЫ и их свойства»

Выполнила:

студентка ЭКО-13

Должикова Мария

Проверила:

Федорова Н.А.

2012 год

Содержание

аминокислота химический раствор изомерия

Введение

1. Общие химические свойства

2. Изомерия

3. б-Аминокислоты белков

3.1 Классификация стандартных аминокислот по R-группам

3.2 Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам

4. Кислотно-основное равновесие в растворе б-аминокислот

5. Некоторые химические свойства б-аминокислот

Заключение

Введение

По современным данным, биомасса единовременно живущих на Земле организмов составляет 1,8?1012-2,4?1012 т в пересчете на сухое вещество. В организмах, составляющих биомассу Земли, обнаружено свыше 60 химических элементов. Среди них условно выделяют группу элементов, встречающихся в составе любого организма. К их числу относят C, N, H, O, S, P, Na, K, Са, Mg, Zn, Fe, Mn и др. Первым шести элементам приписывают исключительную роль в биосистемах, так как из них построены важнейшие соединения, составляющие основу живой материи - белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и др.

Примерно 75% биомассы составляет вода. Вторым же по количественному содержанию в биологических объектах, но, несомненно, первым и главным по значению классом соединений являются белки. Белки состоят из мономерных единиц, т.е. аминокислот.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) -- органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

В данной работе мы рассмотрим общие химические свойства аминокислот, их изомерию, классификации б-аминокислот, а также некоторые химические свойства.

1. Общие химические свойства

1) Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа -- в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

2) Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.

3) Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

4) Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

2. Изомерия

Большинство аминокислот, участвующих в биохимических превращениях, содержат первичную аминогруппу, находящуюся в ?-положении к карбоксильной функции. Во всех природных аминокислотах, входящих в состав белков (за исключением глицина), ?_углеродный атом представляет собой хиральный центр (треонин и изолейцин содержит два ассиметричных атома) и аминокислоты обладают оптической активностью.. Для описания конфигурации в случае ?-аминокислот обычно используют относительную D,L-номенклатуру. Считают, что кислота относится к L-ряду, если в каноническом написании фишеровской проекции аминогруппа расположена слева (Рис. 1).

Рис.1. Конфигурация б-аминокислот

Все природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся именно к L-ряду.

Данную особенность «живых» аминокислот трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (из которых, видимо, состояла древняя Земля) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Креационисты, естественно, могут объяснить это божьим умыслом, остальным же приходится считать, что это -- просто результат случайного стечения обстоятельств: самая первая молекула, с которой смог начаться матричный синтез, была оптически активной, а других пригодных молекул почему-то не образовалось.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

3. б-Аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших б-аминокислот, кодируемых генетическим кодом.

· Аланин (Ala, A)

· Аргинин (Arg, R)

· Аспарагиновая кислота (Asp, D)

· Аспарагин (Asn, N)

· Валин (Val, V)

· Гистидин (His, H)

· Глицин (Gly, G)

· Глутаминовая кислота (Glu, E)

· Глутамин (Gln, Q)

· Изолейцин (Ile, I)

· Лейцин (Leu, L)

· Лизин (Lys, K)

· Метионин (Met, M)

· Пролин (Pro, P)

· Серин (Ser, S)

· Тирозин (Tyr, Y)

· Треонин (Thr, T)

· Триптофан (Trp, W)

· Фенилаланин (Phe, F)

· Цистеин (Cys, C)

Помимо этих аминокислот, называемых стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, являющиеся производными стандартных.

По физиологическому признаку аминокислоты делятся на незаменимые - те аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека и высших млекопитающих (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe, Trp), полузаменимые - те аминокислоты, которые синтезируются в организме человека, но в недостаточном количестве (Arg, Tyr, His) и обычные - те аминокислоты., которые синтезируются во всех организмах (все остальные).

3.1 Классификация стандартных аминокислот по R-группам

Таким образом, б-аминокислоты различаются лишь строением радикала R, который называют боковым радикалом или боковой группой. Поскольку с точки зрения абсолютной R,S-стереохимической номенклатуры боковой радикал всегда имеет меньшее старшинство, чем карбоксильная и аминогруппа, все L-аминокислоты имеют S-конфигурацию при ?-атоме. В зависимости от строения бокового радикала аминокислоты подразделяют на неполярные (содержат неполярный гидрофобный радикал), полярные не заряженные и полярные заряженные (содержат полярный гидрофильный боковой остаток). Часто в отдельную группу выделяют ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан и гистидин).

· Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин

· Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин

· Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

· Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

Наиболее распространенные б-аминокислоты приведены на Рис.2.

НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Рис.2. Наиболее распространенные б-аминокислоты

Сразу следует указать, что в нейтральных растворах все аминокислоты ионизованы (то есть, заряжены). Приведенный выше термин «заряженные аминокислоты» относится исключительно к боковому радикалу аминокислоты и отражает тот факт, что в боковом радикале содержится функциональная группа, которая либо теряет протон при рH, близком к 7, (отрицательно заряженные аминокислоты), либо, наоборот, присоединяет (положительно заряженные аминокислоты).

Из 20 ?-аминокислот, приведенных на Рис.2, 17 обладают одним хиральным центром (то есть, могут существовать в виде двух энантиомеров), одна ахиральна (глицин) и две имеют два хиральных центра (изолейцин и треонин). Каждая из этих двух аминокислот может существовать в виде четырех стереоизомеров. Рассмотрим стереохимию и номенклатуру этих соединений на примере треонина (Рис. 3).

Рис. 3. Стереоизомеры треонина

Встречающийся в белках L-треонин является (2-S, 3_R)-стереоизомером. Его энантиомер называют D_треонином. Для обозначения их диастереомеров используют приставку «алло» (алло по-гречески означает другой).

3.2 Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам

· Алифатические

o Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин

o Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

o Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы имеют несут в растворе отрицательный заряд

o Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

o Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд

o Серусодержащие: цистеин (цистин), метионин

· Ароматические: фенилаланин, тирозин

· Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин (также входит в группу иминокислот)

· Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических)

4. Кислотно-основное равновесие в растворе б-аминокислот

б-Аминокислоты обладают как минимум двумя ионогеннными группами -- карбоксилом и аминогруппой. Поскольку атом азота и двойная связь C=O разделены двумя ординарными связями, сопряжение карбоксильной группы со свободной электронной парой азота невозможно по пространственным соображениям. Взаимное влияние функциональных групп может осуществляться только по механизму индуктивного эффекта. Поскольку аминогруппа проявляет -I-эффект, который существенно увеличивается при протонировании, она должна повышать кислотность карбоксила.

Рис. 4. Кислотно-основное равновесие в растворе б_аминокислот

В свою очередь, неионизованная карбоксильная группа (-I-эффект) должна понижать основность аминогруппы, а ионизованный карбоксил за счет сильного +I-эффекта будет усиливать основные свойства NH2-группы.

В сильно кислой среде ?-аминокислоты существуют в виде двухосновной кислоты (катион на Рис. 4). В сильно щелочной среде будет преобладать анион. В нейтральных средах могут присутствовать две незаряженные формы -- нейтральная и биполярная (последнюю часто называют цвиттер-ионом). Соотношение нейтральной и биполярной форм определяется относительной силой двух кислотных группировок катиона (-COOH и _NH3+). Чем больше кислотность карбоксильной группы по сравнению с аммонийной (или чем основнее аминогруппа по сравнению с карбоксилат-анионом), тем сильнее равновесие сдвинуто в сторону цвиттер-иона.

Б-Аминокислоты в нейтральных средах существуют практически полностью в виде цвиттер-иона.

Характеристическое значение рH, при котором концентрация цвиттер-иона максимальна называют изоэлектрической точкой (pI).. Поскольку в целом молекула цвиттер-иона электронейтральна, электропроводность раствора в такой точке будет минимальной, а молекула аминокислоты не будет смещаться в электрическом поле.

При отсутствии ионизирующихся групп в боковом радикале изоэлектрическая точка лежит при pH, численно равном среднему арифметическому двух величин pKэфф.

В Табл. 1 приведены величины pKэфф и pI некоторых аминокислот.

Табл. 1. Экспериментально измеренные pK и изоэлектрические точки б-аминокислот

Аминокислота

pKэфф

pI

COOH

б -NH2

Боковая группа

Aланин

2,3

9,9

-

6,0

Аргинин

1,8

9,0

12,5

11,2

Аспарагин

2,0

8,8

-

5,4

Аспарагиновая кислота

2,0

10,0

3,9

2,8

Валин

2,3

9,6

-

6,0

Гистидин

1,8

9,2

6,0

7,5

Глицин

2,4

9,8

-

6,0

Глутамин

2,2

9,1

-

5,7

Глутаминовая кислота

2,2

9,7

4,3

3,2

Изолейцин

2,4

9,7

-

6,0

Лейцин

2,4

9,6

-

6,0

Лизин

2,2

9,2

10,8

9,6

Метионин

2,3

9,2

-

5,7

Пролин

2,0

10,6

-

6,3

Серин

2,1

9,2

-

5,7

Тирозин

2,2

9,1

10,9

5,7

Треонин

2,6

10,4

-

5,6

Триптофан

2,4

9,4

-

5,9

Фенилаланин

1,8

9,1

-

5,5

Цистеин

1,8

10,8

8,3

5,1

Практически важно, что в изоэлектрической точке аминокислоты обладают наименьшей растворимостью.

5. Некоторые химические свойства б -аминокислот

Химические свойства б -аминокислот в основном определяются поведением содержащихся в них функциональных групп -- карбоксильной группы, аминогруппы и функциональной группы бокового радикала (коль скоро таковая присутствует). Здесь мы остановимся на химических особенностях, интересных с биохимической точки зрения.

Для обнаружения небольших количеств аминокислот наиболее широко используется нингидриновая реакция (Рис. 5).

При нагревании аминокислот с избытком нингидрина образуется продукт лилового цвета, если аминокислота содержит свободную ?-аминогруппу, и желтый продукт, если, как у пролина, ее ?_аминогруппа защищена. Этот метод обладает высокой чувствительностью и используется как для качественного, так и для количественного (колориметрического) определения аминокислот.

Рис. 5. Нингидриновая реакция, используемая для обнаружения и количественного определения б_аминокислот. Атомы аминокислоты отмечены жирным шрифтом. Пигмент содержит две молекулы нингидрина и атом азота аминокислоты

Для определения аминокислотной последовательности пептидов важное значение имеет реакция аминокислот с 1_фтор-2,4-динитробензолом (Рис. 6).

Рис. 6. Образование 2,4-динитрофенильных производных аминокислот

SH-Группа цистеина чрезвычайно легко в окислительных условиях образует S-S-связь (Рис. 7).

Рис. 7. Цистеин и цистин. Образование S-S-мостиков. В белках встречается как цистин, так и цистеин

Эта реакция проходит уже в присутствии газообразного кислорода. Обратная реакция легко протекает под действием даже слабых восстановителей. Образование S-S-связей играет важную роль в организации третичной структуры белка.

Отметим, что все б -аминокислоты, входящие в состав белков, имеют атом водорода у б _углеродного атома. Это очень важная особенность, на которой основан метаболизм б _аминокислот в живых организмах.

Заключение

Аминокислоты - это «кирпичики», из которых построены молекулы важнейших биополимеров - белков. Многообразие функций, осуществляемых белками в живых организмах, определяется их химической структурой и физико-химическими свойствами.

Для понимания строения и свойств аминокислот, которые являются соединениями со смешанными функциями и проявляют как свойства карбоновых кислот, так и свойства аминов, необходимо изучение и азотсодержащих органических соединений, и карбоновых кислот.

Размещено на Allbest.ru


Подобные документы

  • Физико-химические свойства аминокислот. Получение аминокислот в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций. Ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот. Способность аминокислоты к поликонденсации.

    презентация [454,9 K], добавлен 22.05.2012

  • Определение класса аминокислот как гетерофункциональных соединений, которые содержат две функциональные группы (карбоксильную и аминогруппу), связанные с углеводородным радикалом. Классификация, изомерия, свойства, получение и применение аминокислот.

    презентация [204,2 K], добавлен 10.04.2013

  • Общая формула и характеристика аминокислот как производных кислот. Протеиногенные кислоты, входящие в состав белков. Классификация аминокислот по взаимному расположению и количеству функциональных групп. Физические и химические свойства аминокислот.

    презентация [1,7 M], добавлен 22.01.2012

  • Классификация аминокислот и виды их изомерии. Химические свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила, аминогруппы, совместного наличия карбоксильной и аминогруппы. Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием кислот.

    реферат [42,9 K], добавлен 22.06.2010

  • Роль аминокислот в жизнедеятельности организма человека. Сорта и химический состав яблок. Технология производства яблочного сока. Построение градуировочного графика. Методика определения аминокислот. Оптимизация условий проведения нингидриновой реакции.

    дипломная работа [1,3 M], добавлен 18.07.2014

  • Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) - органические соединения, в молекуле которых содержатся карбоксильные, а также аминные группы. Открытие аминокислот в составе белков. Оптическая изомерия. D-аминокислоты в живых организмах. Карбоксильная группа.

    презентация [1,1 M], добавлен 23.05.2012

  • Аминокислота - любое соединение, которое содержит одновременно карбоксильную и аминогруппу. Способы ее получения. Химические и кислотно-основные свойства. Реакции аминокислот: образование сложных эфиров и амидов по карбоксильной группе и по аминогруппе.

    реферат [106,4 K], добавлен 21.02.2009

  • Биохимические свойства аминокислот - органических соединений, в молекулах которых один или несколько атомов водорода углеродной цепи замещены на группу -NH2. Аминокислоты как пищевая добавка. Аминокислотные препараты. Биологическая роль аминокислот.

    презентация [3,0 M], добавлен 27.02.2017

  • Структура и свойства кислых аминокислот, их внутренняя структура, классификация и разновидности. Функциональные производные углеводородов. Биологические свойства глутаминовой кислоты. Характеристика и измерение оптического вращения, известные данные.

    контрольная работа [195,2 K], добавлен 09.10.2015

  • Строение и общие свойства аминокислот, их классификация и химические реакции. Строение белковой молекулы. Физико-химические свойства белков. Выделение белков и установление их однородности. Химическая характеристика нуклеиновых кислот. Структура РНК.

    курс лекций [156,3 K], добавлен 24.12.2010

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.