Основные биохимические и физико-химические процессы, происходящие на различных этапах производства солода

Размещено на http://www.allbest.ru//

Размещено на http://www.allbest.ru//

Контрольная работа

Основные биохимические и физико-химические процессы, происходящие на различных этапах производства солода



Содержание

1.Основные процессы, происходящие на стадии замачивания ячменя

2.Основные процессы, происходящие на стадии проращивания ячменя

3.Основные процессы, происходящие на стадии сушки солода

Литература



1.Основные процессы, происходящие на стадии замачивания ячменя

Замачивание зерна ячменя - первая стадия производства солода, во время которой необходимо увлажнить зерно водой до (44…48) % и при этом сохранить жизнеспособность зародыша.

Жизнедеятельность зародыша зерна заметно проявляется при влажности около 30%. Зерно ячменя начинает равномерно и быстро прорастать при влажности (38…40)%, однако, для обеспечения в прорастающем зерне высокой активности всех технологически значимых ферментов и достаточной степени растворения эндосперма при проращивании зерна нужна средневзвешенная влажность не менее 44%.

Вода в зерне распределяется неравномерно. К концу замачивания при средневзвешенной влажности 44 % влажность в зародыше составляет (68…75) %, в центральной части эндосперма - 38 %, вблизи щитка влажность эндосперма 47 %, в кончике эндосперма, наиболее удаленном от зародыша, влажность 39 %.

В первые часы замачивания вода поглощается зерном очень энергично. Затем скорость поглощения воды всё больше замедляется. Через 2 ч замачивания в зерне с исходной влажностью 13 % влажность достигает 29 %, через 6 ч - 33 %, через 18 ч - 37 %, через 24 ч - 39 %, через 48 ч - 42,5 %.

Каким образом вода поступает в зерно? Снаружи зерно почти полностью покрыто мякинной оболочкой, которая пропитана веществами, не пропускающими воду. Только в кончике зерна вблизи зародыша нет мякинной оболочки, а в плодовой и семенной оболочках, покрывающих кончик зерна, имеются канальцы-трахеиды, через которые вода поступает внутрь зерна путём диффузии за счёт разности концентраций воды внутри и снаружи зерна. Эти канальцы полупроницаемы. Пропуская воду, они задерживают содержащиеся в неё соли. Если вода жёсткая, то канальцы могут закупориться, процесс замачивания нарушится, поэтому в воде, идущей на замачивание, не должно содержаться много солей.

Из мякинной оболочки зерна в ходе замачивания постепенно экстрагируются водой вещества, препятствующие поступлению воды, и вещества-ингибиторы прорастания. Мякинная оболочка начинает поглощать воду и становится эластичной. Увлажняются алейроновый слой и периферическая часть эндосперма.

Чтобы удалить растворённые в замочной воде вещества, во время замачивания несколько раз меняют воду.

Зародыш быстро увлажняется водой уже в начале замачивания. Начинается его интенсивная жизнедеятельность. Чтобы зародыш сохранял жизнеспособность, необходимо обеспечить его достаточным количеством кислорода для аэробного дыхания, отвести выделяющийся во время дыхания диоксид углерода, использовать замочную воду такой температуры, чтобы жизнедеятельность зародыша была достаточно интенсивной, а жизнедеятельность посторонней микрофлоры была подавлена.

В воде, поступившей в зерно, растворяются питательные вещества, необходимые для питания зародыша (простые углеводы, аминокислоты, минеральные и органические соли). Сначала зародыш использует питательные вещества, находящиеся в зоне зародыша, а затем из эндосперма, начиная от зоны, прилегающей к щитку.

Коллоидные вещества эндосперма и алейронового слоя после поступления воды набухают, так как молекулы воды входят в пространственную структуру коллоидов.

Гумми-вещества поглощают 800 % воды, белки - 180 %, крахмал - 70 %, целлюлоза - 30 % по отношению к своей исходной массе, поэтому объём зерна к концу замачивания увеличивается на 45 %, что учитывают при расчёте объёма замочного чана.

Практика замачивания рекомендует температуру замочной воды в пределах (10…18) 0С. Предпочтительна температура воды (13…14) 0С, поскольку при этой температуре достаточно велика растворимость в воде кислорода воздуха.

С понижением температуры воды растворимость кислорода растёт, но замедляется жизнедеятельность зародыша и скорость увлажнения зерна.

С повышением температуры воды увлажнение зерна ускоряется, интенсифицируется жизнедеятельность зародыша, однако интенсифицируется жизнедеятельность посторонней микрофлоры, снижается растворимость кислорода. Микрофлора усваивает кислород, выделяет продукты метаболизма, многие из которых придают зерну посторонние цвет, вкус и запах.

При повышении температуры замочной воды требуется повышенный расход воздуха на аэрацию и повышенная мощность вентилятора для отсасывания диоксида углерода из межзернового пространства во время воздушных пауз при замачивании.

После того, как растворимые простые углеводы усвоены зародышем, начинается извлечение путём ферментативного гидролиза мальтозы и глюкозы из высокомолекулярного запасного вещества - крахмала, находящегося в клетках эндосперма в виде крахмальных зёрен.

Крахмальные зёрна заключены в белковую матрицу. Клетка эндосперма имеет оболочку, состоящую в основном из бета-глюкана, а также белков. Белки находятся в межклеточном пространстве эндосперма.

Чтобы обеспечить в зерне доступ амилолитическим ферментам к молекулам крахмала для осуществления каталитического гидролиза, необходима большая «подготовительная работа». Должны быть активированы или синтезированы заново ферменты, катализирующие гидролиз бета-глюкана, белков и крахмала.

В зерне начинают действовать фитогормоны - вещества, ответственные за «пуск» и регулирование процессов синтеза и активации ферментов. Секреция фитогормонов происходит в зародыше и щитке, но их воздействие проявляется и в других частях зерна, в частности, в алейроновом слое.

Фитогормоны зерна ячменя мало изучены, так как присутствуют в очень малых концентрациях (долях мкг).

Известные гормоны по своей химической природе являются пептидами, гликопротеидами или стероидами.

По характеру воздействия различают «пусковые» гормоны, которые инициируют тот или иной биохимический процесс, и гормоны - «исполнители», которые влияют на ход биохимических процессов, например, на адаптацию живого организма к меняющимся условиям окружающей среды.

Предполагают, что под действием гормонов меняется проницаемость клеточных мембран, что гормоны взаимодействуют с молекулами ферментов, что гормоны каким-то образом воздействуют на процесс передачи генетической информации от ДНК через РНК к рибосомам, где происходит синтез полипептидов - основы новых молекул ферментов.

При взаимодействии с молекулой фермента гормон, вероятно, действует на аллостерический центр фермента - структурный участок молекулы, чувствительный к присутствию веществ, которые не являются ни субстратом, ни продуктом катализируемой данным ферментом реакции. В результате может усилиться или уменьшиться активность фермента.

Иногда воздействие гормона осуществляется дистанционно, вероятно, путём электромагнитного сигнала или путём воздействия на биополе.

Для проявления действия фитогормонов необходимы оптимальная влажность, температура, достаточная продолжительность процесса замачивания.

Переувлажнение зерна нежелательно, так как может прекратиться жизнедеятельность зародыша.



2.Основные процессы, происходящие на стадии проращивания ячменя

Основные цели проращивания зерна ячменя - активация и синтез заново технологически значимых ферментов и растворение эндосперма под их действием с целью подготовки к переработке в процессе пивоварения.

Под активацией фермента подразумевается переход молекулы белка-фермента из связанного, неактивного состояния, при котором активный центр фермента заблокирован каким - либо веществом, например, пептидом, в активное состояние, при котором активный центр фермента свободен, и молекула фермента может играть роль катализатора.

Характерным примером является активация бета-амилазы во время проращивания ячменя. В зерне ячменя часть молекул бета-амилазы находится в активном состоянии, часть - в связанном с пептидом. При увеличении влажности зерна до 43% интенсифицируется активация молекул бета-амилазы. Под действием протеолитических ферментов пептид расщепляется, освобождая активный центр бета-амилазы. Этот процесс происходит в алейроновом слое зерна, откуда активные молекулы бета-амилазы диффундируют в водной среде в эндосперм и взаимодействуют с молекулами крахмала, катализируя его гидролиз до мальтозы и декстринов.

Активация бета-амилазы интенсивно происходит на (2…5) сутки солодоращения. В следующие дни активность бета-амилазы меняется незначительно.

Дальнейшее повышение влажности зерна не даёт существенного повышения активности бета-амилазы.

С повышением температуры проращивания в пределах (13…17)0С максимум активности бета-амилазы достигается при температуре 15 0С. «Падающий» режим проращивания с понижением температуры от 18 0С до 12 0С в ходе проращивания по сравнению с проращиванием при одинаковой температуре

15 0С способствует большему повышению активности бета-амилазы.

Повышение содержания диоксида углерода в воздухе солодовни до 20 % через трое суток проращивания способствует повышению активности бета-амилазы.

Чем выше содержание белка в ячмене, тем выше активность бета-амилазы в солоде.

Механизм действия бета-амилазы рассмотрен в предыдущей лекции.

Важную роль в жизнедеятельности зародыша играет глютатион - трипептид, состоящий из остатков трёх аминокислот - глутаминовой кислоты, глицина и цистеина.

Благодаря наличию свободной сульфгидрильной группы

-SH, глютатион обладает сильными восстанавливающими свойствами. Две молекулы глютатиона, отдавая два атома водорода, соединяются друг с другом с помощью дисульфидной связи -S-S- и превращаются из восстановленной формы в окисленную. Эта реакция обратима.

В начале проращивания ячменя значительно увеличивается количество глютатиона, особенно в зародыше (в 5 раз за первые сутки проращивания). В эндосперме количество глютатиона возрастает в 2 раза.

Накопление глютатиона в зародыше способствует резкому повышению активности протеолитических ферментов при проращивании зерна. Протеолитические ферменты обеспечивают гидролиз белков с накоплением аминокислот - «строительного материала» для синтеза новых белков, в том числе белков-ферментов, а также гидролиз неактивных структурных белков и пептидов.

Амилолитический фермент альфа-амилаза не содержится в непроросшем зерне ячменя. Он синтезируется заново во время проращивания зерна. Максимальная активность альфа-амилазы наблюдается на (7…8) сутки проращивания.

Альфа-амилаза катализирует гидролиз альфа-1,4-связей в молекулах амилозы и амилопектина до декстринов. На начальных стадиях гидролиз идёт быстро и беспорядочно. Образуются декстрины с низкой молекулярной массой, соответствующей 6 остаткам молекул глюкозы, то есть одному витку молекулы амилозы, свёрнутой в спираль. Концевые альфа-1,4-связи не гидролизуются. Затем гидролиз идёт с меньшей скоростью.

Альфа-амилазу ячменного солода стабилизируют и активируют ионы кальция, поэтому на стадии затирания добавляют в затор соли кальция.

Альфа-амилаза ячменного солода проявляет активность при рН от 5 до 9. Оптимальная величина рН от 5,6 до 5,8.

Оптимальная температура действия альфа-амилазы ячменного солода (70…75) 0С.

Очищенная альфа-амилаза ячменного солода сохраняет свою активность до температуры 75 0С.

Неочищенная альфа-амилаза в заторе сохраняет свою активность до температуры 80 0С, так как её защищают от денатурации коллоиды затора, в первую очередь крахмал.

Процессы гидролиза в прорастающем зерне ячменя сопровождаются процессами синтеза новых веществ в зародыше и алейроновом слое.

Процессы гидролиза и синтеза должны быть сбалансированны и идти параллельно. Энергетически выгодным процессом, обеспечивающим энергией процессы синтеза, является аэробное дыхание. Полное превращение 1 моля глюкозы в диоксид углерода и воду сопровождается в присутствии кислорода выделением 2872 кДж энергии, а в отсутствие кислорода - 100 кДж энергии. Чтобы получить равное количество энергии при анаэробном дыхании потребуется на порядок больше молекул глюкозы, чем в аэробных условиях, что ведёт к большим потерям сухих веществ на дыхание зародыша. Кроме того, образующийся при анаэробном дыхании этиловый спирт в концентрации 0,1 % угнетает жизнедеятельность зародыша, а в концентрации 0,8 % полностью подавляет синтез новых веществ. Зародыш теряет жизнеспособность.

На стадиях замачивания и проращивания необходима аэрация, однако, чрезмерная аэрация нежелательна, так как за счёт интенсивного дыхания зародыша увеличиваются потери сухих веществ зерна сверх принятых норм.

Увеличение потерь на дыхание на 0,1 % вызывает потери

1 т экстрактивных веществ на 1000 т солода.

За время проращивания около (20…25) % от общего количества крахмала зерна ячменя гидролизуется до простых сахаров. От 9 до 11 % сахаров идут на дыхание зародыша,

(3…4) % на синтез новых веществ, в первую очередь корешков будущего растения (ростков) и листка, (8…12) % сахаров остаются в солоде, придавая ему сладковатый привкус.

При дыхании образуются в качестве промежуточных продуктов трикарбоновые кислоты: лимонная, щавелевоуксусная, янтарная и ряд других, а также эфиры, поэтому свежепроросший ячменный солод имеет более высокую кислотность, чем исходный ячмень, и специфический запах, напоминающий запах свежих огурцов.

В зародыше во время проращивания зерна идёт синтез сахарозы из избытка фруктозодифосфата - промежуточного продукта гликолиза. Из него образуется фруктоза, а из неё фруктозаны (левулёзаны) - полисахариды, состоящие из остатков молекул фруктозы. При превращениях фруктозодифосфата освобождаются высокоэнергетические фосфаты. Они присоединяются к молекуле аденозина с образованием аденозинмонофосфата (АМФ), затем - аденозиндифосфата (АДФ), а затем аденозинтрифосфата (АТФ). В последнем накапливается запас энергии фосфатов, используемый в реакциях, требующих затрат энергии.

Цитолитические ферменты ячменного солода катализируют гидролиз гумми-веществ и гемицеллюлозы, в том числе бета-глюкана, пентозанов. Накапливаются эти ферменты в процессе проращивания.

Гидролиз бета-глюкана катализируют эндо- и экзо-бета-глюканазы.

Действие эндо-1,3- и эндо-1,4-бета-глюканаз на молекулу бета-глюкана напоминает действие альфа-амилазы на молекулу крахмала. В результате гидролиза бета-1,3 и бета-1,4-связей в молекуле бета-глюкана образуются бета-декстрины небольшой молекулярной массы.

Эндо-бета-1,3-глюканаза синтезируется в алейроновом слое зерна. В несоложёном зерне ячменя она не обнаружена. Её активность возрастает до третьих суток проращивания, а затем остаётся неизменной..

Эндо-бета-1,4-глюканаза имеет определённую активность в несоложёном зерне ячменя. Во время замачивания её активность понижается, затем растёт во время проращивания, достигая максимума на 5 сутки, после чего активность несколько снижается.

Чем выше активность альфа-амилазы в свежепроросшем солоде, тем выше активность эндо-бета-глюканаз.

Замачивание зерна с длительной воздушной паузой, присутствие достаточного количества кислорода и проращивание при постоянной температуре (13…15) 0С благоприятны для быстрого синтеза эндо-бета-глюканаз.

Неблагоприятно влияет на синтез эндо-бета-глюканаз проращивание зерна ячменя при температуре выше 17 0С, по «падающему режиму» с понижением температуры от 17 до 13 0С, повышенное содержание диоксида углерода в воздухе.

Экзо-бета-глюканаза катализирует гидролиз бета-глюкана и бета-декстринов до целлобиозы и ламинарибиозы (дисахаридов, состоящих из двух остатков молекул глюкозы, которые в целлобиозе соединены связями бета-1,4, а в ламинарибиозе - бета-1,3). Гидролиз идёт, начиная с нередуцирующего конца мелекулы бета-глюкана.

Экзо-бета-глюканаза может катализировать гидролиз целлобиозы до двух молекул глюкозы.

Завершается гидролиз бета-глюкана до глюкозы действием на целлобиозу фермента целлобиазы, а на ламинарибиозу фермента ламинарибиазы.

Об изменении активности ферментов экзо-бета-глюканазы, целлобиазы и ламинарибиазы в процессе проращивания зерна ячменя известно немного.

Активность пентозаназ - ферментов, катализирующих гидролиз пентозанов, при проращивании зерна увеличивается примерно в (2…3) раза. В результате гидролиза пентозанов образуются пентозы, необходимые для синтеза пентозанов будущего растения.

В солоде сохраняется 80 % от исходного количества пентозанов, то есть их гидролиз во время проращивания незначителен.

В качестве примера приведём гидролиз арабоксилана - некрахмалистого полисахарида (пентозана), состоящего из остатков молекул ксилозы и арабинозы, причём цепочку образуют остатки молекул ксилозы, а молекулы арабинозы поодиночке присоединены к этой цепочке.

Под действием фермента арабинозидазы происходит гидролитическое отщепление от цепочки отдельных молекул арабинозы.

Под действием фермента эндоксиланазы происходит гидролиз внутренних участков цепочки остатков молекул ксилана до арабоксиланодекстринов.

На арабоксиланодекстрины действуют арабинозидаза и эндоксиланаза, катализируя гидролиз до арабиноза и низкомолекулярныхксиланодекстринов.

На ксиланодекстрины действует фермент экзоксиланаза, катализируя их гидролиз до дисахарида ксилобиозы.

Под действием фермента ксилобиазыксилобиозагидролизуется до ксилозы.

Под действием цитолитических ферментов постепенно разрушается структура стенок клеток эндосперма, открывается доступ внутрь этих клеток протеолитическим и амилолитическим ферментам.

О свойствах протеолитических ферментов ячменя и ячменного солода сообщалось в предыдущей лекции.

При проращивании зерна на белки вначале действуют эндопептидазы. Образуются полипептиды и пептоны. Затем экзопептидазы катализируют гидролиз полипептидов и пептонов до аминокислот.

Во время проращивания зерна ячменя не менее 55 % азотистых веществ от общего количества гидролизуется до аминокислот, из них (25…30) % идёт на синтез новых белков, остальная часть аминокислот находится в свободном состоянии.

При проращивании зерна возрастает содержание водо- и солерастворимых белков. Соответственно снижается содержание щёлоче- и спирторастворимых белков.

Если гидролиз белков пройдёт при проращивании в недостаточной степени, то солод будет трудно перерабатывать в производстве пива: затруднится фильтрование затора и пива из-за высокой вязкости, обусловленной негидролизованными белками и бета-глюканом, сбраживание сусла дрожжами из-за дефицита аминокислот, понизится коллоидная стойкость пива, в значительной степени связанная с присутствием белков.

Если гидролиз белков пройдёт при проращивании слишком глубоко, то пиво будет иметь плохуюпеностойкость, так как этот показатель зависит от присутствия растворимых белков, образуется повышенное количество высших спиртов, так как их биосинтез связан с наличием определённых аминокислот.

В светлом ячменном солоде нормального азотистого состава количество растворимого азота составляет (29…35) % общего азота; количество коагулируемого азота составляет (7…9) % общего азота.

В тёмном ячменном солоде нормального азотистого состава количество растворимого азота составляет (24…30) % общего азота; количество коагулируемого азота составляет (4…7) % общего азота.

Важным показателем качества солода служит формольное число, то есть количество азота, определяемого формольным титрованием по Сёренсену, в мг на 100 гСВ солода. Солод, содержащий свыше 230 мг формольного азота, считается перерастворённым, (200…230) мг - очень хорошо растворённым, менее 180 мг - плохо растворённым.

По Лундину идеальным соотношением продуктов гидролиза белков в пивном сусле, в процентах от общего азота, является:

фракция А (водо- и солерастворимые белки) 25

фракция В (пептоны и высокомолекулярные

пептиды) 15

фракция С (низкомолекулярные пептиды,

аминокислоты и амиды) 60.

Наиболее интенсивный гидролиз белковистых веществ наблюдается на 5 сутки проращивания, что совпадает с максимумом накопления активности пептидаз.

Наиболее благоприятная температура для гидролиза белков при проращивании (13…16) 0С.

Степень растворения эндосперма солода определяют следующими методами:

с помощью фриабилиметра;

по разности экстрактивности в грубом и тонком помоле;

по числу Кольбаха;

измерением вязкости сусла;

окрашиванием продольного среза зерна.

Число Кольбаха может находиться в очень широких пределах, но обычно оно составляет от 38 до 42 %.

Чем ниже число Кольбаха, тем хуже растворён эндосперм солода. В связи с этим можно ожидать, что могут возникнуть проблемы с переводом молекул крахмала в раствор, что негидролизованный бета-глюкан вызовет трудности при фильтровании затора.

С другой стороны, очень высокая степень растворения белка приводит к появлению в солоде большого количества низкомолекулярных продуктов гидролиза белка, например, аминокислот. Во время сушки солода они будут активно участвовать в карбонил-аминной реакции, что нежелательно, особенно для светлого солода.

Во время проращивания зерна ячменя содержание липидов уменьшается примерно на 0,2 % за счёт гидролиза липидов в щитке зерна с участием липаз до глицерина и свободных жирных кислот. Глицерин и свободные жирные кислоты служат источниками энергии для зародыша.

Липиды алейронового слоя не подвергаются гидролизу во время проращивания и вместе с другими нерастворёнными компонентами алейронового слоя переходят в дробину во время затирания и фильтрования затора.

Липиды не нужны в пиве, так как, будучи поверхностно активными веществами (ПАВ), они разрушают пивную пену, а, окисляясь, портят вкус пива.

3.Основные процессы, происходящие на стадии сушки солода

Во избежание дальнейших превращений в зерне в результате жизнедеятельности зародыша прерывают процесс проращивания с помощью сушки.

Свежепроросший ячменный солод подвяливают и сушат нагретым воздухом, чтобы обеспечить его физическую и химическую сохранность в течение продолжительного времени (в том числе сохранность активности ферментов в светлом ячменном солоде), а также чтобы придать солоду специфические вкус, цвет и аромат, что особенно важно для тёмного солода, и чтобы удалить ростки, которые после сушки становятся хрупкими и легко отделяются.

Свежепроросший солод имеет влажность (44…48) %. При сушке влажность светлого солода снижают до (3,3…3,5) %, тёмного солода - до (1,5…2,0) %. За рубежом практикуют понижение влажности солода до 5 % и ниже.

Испарение воды до влажности солода 10 % происходит легко и быстро, а затем резко замедляется, так как после удаления свободной влаги с трудом начинает удаляться влага, связанная гидрофильными коллоидами солода.

В зависимости от процессов, происходящих в солоде во время сушки, условно подразделяют её на три стадии: физиологическую, ферментативную и химическую.

Во время физиологической стадии сушки в солоде продолжаются процессы, свойственные проращиванию зерна, но для проявления активности многих ферментов температура приближается к оптимальной.

До влажности солода 20 % и температуры 40 0С продолжается рост листка и корешков будущего растения. Зародыш продолжает дышать, расходуя экстрактивные вещества, однако, простые углеводы превращаются в этиловый спирт и альдегиды, вступающие в разнообразные химические реакции с другими веществами.

Температура не должна подниматься выше (40…50) 0С, пока влажность солода не снизится до (10…12) %, так как при более высокой температуре и влажности велика опасность необратимой инактивации ферментов солода, а влажный крахмал при высокой температуре клейстеризуется, а затем образует стекловидный коллоидный раствор в сухом солоде. Стекловидный солод непригоден для пивоварения.

На ферментативной стадии сушки продолжается «растворение» структуры эндосперма вследствие гидролитических процессов с участием ферментов. В солоде возрастает количество низших сахаров и декстринов, растворимых азотистых веществ, в том числе аминокислот, причём процессы гидролиза преобладают над процессами синтеза, и продукты гидролиза накапливаются в солоде.

Ферментативная стадия происходит до температуры 70 0С и влажности солода 10 %. солод сушка ячмень замачивание пивоварение

Гидролитические процессы с участием амилолитических, протеолитических, цитолитических ферментов продолжаются до тех пор, пока температура не превысит оптимальной для их действия.

Цитолитические ферменты - самые неустойчивые. При температуре 60 0С в течение 15 мин они теряют свою активность, а до достижения этой температуры катализируют гидролиз, в основном, бета-глюкана.

Амилолитическиеферменты во время сушки несколько снижают свою активность, причём бета-амилаза больше, чем альфа-амилаза, так как альфа-амилаза более термостабильна, особенно в присутствии молекул крахмала, исполняющего роль защитного коллоида.

Количество крахмала за время сушки снижается примерно на 1 % за счёт гидролиза во время ферментативной стадии сушки.

Активность протеолитических ферментов в начале сушки повышается, а затем снижается. В сухом светлом солоде активность эндопептидаз всегда выше, чем в свежепроросшем солоде. Для нескольких экзопептидаз выявлена подобная зависимость в светлом солоде, но активность ряда других экзопептидаз понижается. Они инактивируются при температуре 40 0С при высокой влажности солода.

Во время сушки общее количество белков меняется незначительно. Количество коагулируемого азота в светлом солоде снижается на 0,1 %, а в тёмном солоде - на 0,04 %. Количество растворимого азота возрастает во время сушки на 16 %. Уменьшается содержание аминного азота за счёт того, что аминокислоты вступают в карбонил-аминную реакцию (меланоидинообразование), особенно во время сушки тёмного солода.

Активность липаз во время сушки солода возрастает, фосфатаз - понижается.

Каталаза почти полностью инактивируется.

Активность пероксидазы снижается до 40 % от активности в свежепроросшем солоде.

Активность полифенолоксидазы снижается до 70% от активности в свежепроросшем солоде.

Чем быстрее повышается температура во время ферментативной стадии, тем меньше изменяют свои свойства молекулы ферментов, так как при низкой влажности повышается устойчивость молекул к неблагоприятным внешним воздействиям, в том числе к высокой температуре. Это факт особенно важно учитывать во время сушки светлого солода, чтобы обеспечить после сушки высокую активность ферментов.

Химическая стадия сушки происходит при температуре выше 70 0С.

Во время этой стадии ферменты либо инактивированы, либо из-за низкой влажности не могут проявлять свою активность, поэтому происходят в основном химические реакции, в частности, сложные окислительно-восстановительные реакции между редуцирующими сахарами-носителями карбонильных групп и аминокислотами, аминами, пептидами и белками-носителями аминогрупп, получившие название карбонил-аминных, или сахаро-аминных, или реакций меланоидинообразования.

Ходж предложил следующую схему реакций меланоидинообразования:

Редуцирующие сахара + Аминокислоты

1) Начальная стадия реакции, происходящая при нагревании,

(цвет продуктов отсутствует, идёт окисление, восстановление, изомеризация), образуются 1-амино-1-дезокси-2-кетозы в енольной форме

2) Промежуточная стадия реакции, происходящая при нагревании (наблюдается слабое пожелтение продуктов реакции, идёт дегидратация,распад), образуются глюкозаны, редуктоны, альдегиды ( в том числе фурфурол, оксиметилфурфурол)

3) Конечная стадия реакции, происходящая при нагревании с участием аминокислот (образуются интенсивно окрашенные продукты реакции полимеризации - меланоидины.

В.Л.Кретович предложил более простую схему реакций меланоидинообразования:

Редуцирующие сахара + Аминокислоты > Меланоидины

v v

Окислительно-восстановительное взаимодействие ^

v + Аминокислоты

Фурфурол, оксиметилфурфурол, уксусный альдегид, изовалериановый альдегид, метилглиоксаль и другие продукты.

Реакции идут и последовательно, и параллельно, с накоплением множества продуктов реакций, имеющих очень разные свойства. Они могут иметь и не иметь цвет, запах, вкус.

По активности участия в реакциях меланоидинообразования редуцирующие сахара располагаются в такой последовательности: наиболее активны пентозы, менее активны гексозы, ещё менее - дисахариды.

Альдегиды гораздо более активны в реакциях меланоидинообразования, чем редуцирующие сахара.

Аминокислоты по активности участия в реакциях меланоидинообразования располагаются в порядке убывания активности так: глицин, аланин, фенилаланин, валин, лейцин, метионин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, цистеин, тирозин. Чем выше молекулярная масса аминокислоты, тем менее активно она участвует в реакциях меланоидинообразования.

Аромат продуктов реакций меланоидинообразования зависит от того, какая аминокислота участвовала в реакции: глицин даёт продукты со слабым запахом пивного колера, лейцин - с сильным ароматом хлеба, аспарагиновая и глутаминовая кислоты - с запахом миндаля. Характерный слабый аромат розы придают тёмному пиву меланоидины, образовавшиеся при реакции с валином.

Коричневый цвет придают солоду не только продукты реакции меланоидинообразования, но и карамели, образующиеся из простых сахаров, а также окисленные полифенолы.

Кроме придания солоду, суслу и пиву специфических вкуса, цвета и аромата, продукты реакции меланоидинообразования защищают нестойкие коллоиды от выпадения в осадок, являются антиоксидантами, поверхностно активными веществами (ПАВ), способствующими пенообразованию. Некоторые продукты, обладающие зарядом, противоположным заряду дрожжевой клетки, обволакивают поверхность клетки, нарушая обмен веществ.

Для дифференцированного анализа продуктов карбонил-аминной реакции нужны сложные аналитические методы. Чтобы получить представление о глубине реакций, которые идут тем интенсивнее, чем выше температура и больше продолжительность сушки, определяют показатель тиобарбитуровой кислоты (ПТК). Он позволяет оценить совокупность продуктов карбонил-аминной реакции. Чем выше ПТК, тем больше была термическая нагрузка на солод, сусло или пиво. Величина ПТК в солоде не должна быть меньше 14.



Литература

Мейер История химии от древнейших времен до наших дней (Алхимия) / Мейер, Фон Эрнст. - М.: Машиностроение, 2011. - 530 c.

Моррисон, Р. Органическая химия / Р. Моррисон, Р. Бойд. - М.: Гостехиздат, 2012. - 565 c.

Нейман, И.М. Канцерогены и пищевые продукты / И.М. Нейман. - М.: ИЛ, 2015. - 152 c.

Оллис, У.Д. Общая органическая химия / ред. Д. Бартон, У.Д. Оллис. - М.: Наука, 2011. - 437 c.

Перекалин, В.В. Органическая химия / В.В. Перекалин, С.А. Зонис. - М.: Машиностроение, 2015. - 686 c.

Полинг, Л. Общая химия / Л. Полинг. - М.: Огни, 2013. - 584 c.

Реми, Г. Курс неорганической химии / Г. Реми. - М.: СИНТЕГ, 2014. - 920 c.

Рудзитис;, Фельдман Домашняя работа по химии 8. К учебнику Химия Рудзитис, Фельдман / Фельдман Рудзитис;. - М.: СПб. [и др.] : Питер, 2014. - 128 c.

Рюмин, В.В. Занимательная Химия / В.В. Рюмин. - М.: Гостехиздат, 2012. - 176 c.

Суворов, А.В. Общая химия / А.В. Суворов, А.Б. Никольский. - М.: СПб: Химия, 2011. - 624 c.

Ферсман, А.Е. Занимательная геохимия. Химия земли / А.Е. Ферсман. - М.: Высшая школа, 2014. - 488 c.

Фролов, Ю.Г. Курс коллоидной химии / Ю.Г. Фролов. - М.: СИНТЕГ, 2014. - 400 c.

Хомченко, И.Г. Общая химия / И.Г. Хомченко. - М.: ИЛ, 2013. - 464 c.

Хони, Б. Искусственный интеллект: применение в химии / ред. Т. Пирс, Б. Хони. - М.: ИЛ, 2012. - 430 c.

Размещено на Allbest.ru