Оценка качества мясных продуктов по содержанию в них креатина

Размещено на http://www.allbest.ru/

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего профессионального образования

«КУБАНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»

(ФГБОУ ВПО «КубГУ»)

Кафедра аналитической химии

ВЫПУСКНАЯ КВАЛИФИКАЦИОННАЯ (ДИПЛОМНАЯ) РАБОТА

Оценка качества мясных продуктов по содержанию в них креатина

Работу выполнила О.А. Ильясова

Факультет химии и высоких технологий, ОФО

Специальность «Стандартизация и сертификация» - 200503

Научный руководитель Л. И. Пиль

канд. хим. наук, ст. преподаватель

Нормоконтролер О.Б. Воронова

доц., канд. хим. наук

Краснодар 2013г.

РЕФЕРАТ

Цель настоящей работы - разработать методику определения креатина в мясных продуктах.

В результате исследования подобраны условия определения креатина фотометрическим методом.

ВВЕДЕНИЕ

Креатин был выделен из скелетных мышц и был назван по аналогии с греческим словом Kreas, мясо. Это азотсодержащая карбоновая кислота, которая встречается в организме позвоночных. Участвует в энергетическом обмене в мышечных и нервных клетках. Основные источники креатина мясо и рыба. Следовые количества креатина найдены в некоторых фруктах.

Мясо является одним из наиболее ценных продуктов питания человека. Оно необходимо человеку как материал для построения тканей, синтеза и обмена веществ, как источник энергии.

Пищевая промышленность сегодня переживает серьезный подъем. За последние пять лет объемы производства возросли многократно. Это и результат использования новых технологий, и применение нового сырья, и усовершенствование системы качества на предприятии, и многое другое. Требования к качеству пищевых продуктов регламентированы нормативными документами и обязательны к выполнению для обеспечения безопасности жизни и здоровья человека.

Любой производитель стремится получить наибольшую прибыль с минимальными затратами материальных средств. Это стало возможно благодаря замене сырья менее дорогостоящим, применение пищевых добавок. Это допустимо, но в таких пределах, как это указано в нормативной документации по данной пищевой продукции. Так, например, в мясной и мясосодержащей продукции необходимо строго соблюдать требования, установленные в нормативной документации для защиты жизни и здоровья человека, предупреждения действий, вводящих в заблуждение потребителей, а также охраны окружающей среды.

В связи с этим актуальным становится вопрос о необходимости идентификации сырьевых компонентов в мясных продуктах и полуфабрикатах. Определяя креатин в мясосодержащей продукции, можно установить количество мяса.

1. Аналитический обзор

1.1 Биологическая роль креатина

Креатин - 2-(метилгуанидино)-этановая кислота (рисунок 1 ).

Рисунок 1 - Структурная формула креатина

Креатин в организме образуется в процессе азотистого обмена из аргинина, глицина и метионина.

Синтез креатина протекает в два этапа. В начале в результате переноса амидной группы с аргинина на глицин образуется гуанидинуксусная кислота (в почках и поджелудочной железе эта реакция катализируется ферментом L-аргинин: глицин-амидинотрансферазой), а затем происходит метилирование гуанидинуксусной кислоты в печени и поджелудочной железе при участии S-аденозилметионина, катализируемое гуанидинацетатметилтрансферазой. Из печени и поджелудочной железы креатин с током крови поступает в другие органы. Около 2% всего креатина неферментативным путем (в результате неферментативной дегидратации) превращается в креатинин и выделяется с мочой. Креатин синтезируется в человеческом организме во время сна в количестве примерно 2-3 г в сутки. По кровотоку креатин доставляется к мышечным клеткам, где при помощи фермента креатинкиназы конвертируется в креатинфосфат. Примерно около 95% креатина запасается в скелетных мышцах, остальные - в сердце, мозге. Креатин пребывает в человеческом теле в двух модификациях: в свободном и химически связанном в виде креатинфосфата.

Химически связанного креатина в организме человека содержится около 65-70%, остальная треть - свободный креатин

В скелетных мышцах и ткани головного мозга в результате обратимой реакции Ломана переноса фосфорильной группы АТФ на креатин образуется креатинфосфат -- высокоэргическое соединение, выполняющее роль донора энергии, необходимой для осуществления мышечного сокращения, активного транспорта ионов в нервной ткани и др (рисунок 2).

креатинфосфат + АДФ креатин + АТФ

Рисунок 2 - Реакция Ломана

Эта реакция катализируется ферментом креатинкиназой (креатинфосфокиназой), множественные формы которой присутствуют в различных тканях. Активность креатинкиназы в сыворотке крови является ценным информативным диагностическим тестом при инфаркте миокарда, миопатиях типа дистрофии Дюшенна и т.д. Отношение количества креатинина, выделяемого человеком и сутки (в миллиграммах) к массе тела (в килограммах), называют креатининовым коэффициентом. У мужчин он равен 20--30, у женщин 10--25.

Ценным функциональным тестом является измерение скорости почечного клиренса креатинина из почек, поскольку она примерно соответствует скорости клубочковой фильтрации и не требует введения для ее определения соединения-ксенобиотика. Т.о., данные о содержании креатинина в плазме крови и скорости его выведения с мочой используют как показатели состояния функции почек [1].

1.2 Определение креатина и креатинина

1.2.1 Определение креатинина в биологических жидкостях

В клинико-диагностических лабораториях для определения креатинина в крови и моче используют различные количественные методы. Ряд наиболее употребляемых методов основаны на цветной реакции Яффе, которая заключается в восстановлении пикриновой кислотой креатинина в сильно щелочной среде с образованием красно-оранжевого пикрата креатинина; интенсивность окраски определяют колориметрически. Используемые колориметрические методы определения креатинина различаются по способу осаждения белков из плазмы или сыворотки крови (например, осаждения фосфорно-вольфрамовой кислотой, пикриновой кислотой и др.). Наиболее специфичным считают определение креатинина в крови и моче унифицированным в нашей стране методом Поппера с применением цветной реакции Яффе, предусматривающем обработку материала пикриновой кислотой.

По методу Поаппера: определения креатина, в щелочной среде пикриновая кислота взаимодействует с креатинином с образованием оранжево-красной окраски (реакция Яффе - образование таутомера пикрата креатинина), которую измеряют фотометрически. Определение в сыворотке крови проводят после депротеинизирования, в моче - после разведения водой. Определение не совсем специфично, интерферируют вещества с активной метиленовой группой и некоторые восстанавливающие вещества, например глюкоза, ацетон, ацетоуксусная и пировиноградная кислоты.

Определение креатинина в сыворотке крови по методу Поппера: 2 см3 сыворотки смешивают с 6 см3 насыщенного раствора пикриновой кислоты. Через 5 минут пробирку помещают на 15-20 секунд в кипящую водяную баню, затем центрифугируют. К 4 см3 центрифугата добавляют 0,2 см3 2,5 моль/дм3 раствора едкого натра и тщательно смешивают. Иногда после подщелачивания раствор мутнеет вследствие выпадения фосфатов. В этом случае раствор еще раз центрифугируют. Затем раствор доводят до объема 10 см3 водой. Через 10 минут (не позже 20 минут) измеряют в кювете с толщиной слоя в 2 сантиметра при длине волны 500-560 нм (зеленый светофильтр) против холостой пробы.

Холостая проба: 3 см3 насыщенного раствора пикриновой кислоты и 0,2 см3 2,5 моль/ дм3 раствора едкого натра доводят до объема 10 см3 водой.

Расчет производят по калибровочному графику.

Содержание креатина определяют описанными выше колориметрическими методами после его перевода в креатинин при нагревании в присутствии соляной кислоты [2].

Реакция с пикратом -- не единственная для определения креатинина. Предложены также метод превращения креатинина в метилгуанидин с последующим определением его в реакции Сакагучи, в которой метилгуанидин реагирует с ?-нафтолом и хлоридом натрия в присутствии диацетила с образованием хромогена красного цвета.

Определение свободного креатина проводят в безбелковом растворе, используя цветную реакцию с диацетилом в присутствии ?-нафтола.

Креатин -- стандартный раствор, содержащий 0,5 мкмоль/мл.

Мышечную ткань осторожно срезают по сухожилиям, избегая перерезки мышечных волокон, так как это приводит к сокращению мышечных клеток и увеличению свободного креатина. Раствор охлаждают, выпавший в осадок КС1О4 удаляют фильтрованием и в фильтрате определяют креатин.

Одновременно с опытными ставят пробы, содержащие 0,1--0,5 мкмоль стандартного раствора креатина. Строят калибровочный график, определяют содержание креатина в опытных пробах и в исследуемой ткани, учитывая произведенные разведения.

К 1 мл безбелкового раствора (полученного, как при определении креатина) приливают 1,5 мл магнезиальной смеси, добавляют 1 каплю фенолфталеина и проводят осаждение неорганического фосфата (с.

реакции трансфосфорилирования и образуют аналог комплекса переходного состояния (Е--Mg-АДФ--МОз~--креатин) [3]

Эти методы не имеют преимуществ перед пикратом, но нашли применение в отработке реакции на твердой фазе.

Наиболее надежным и чувствительным является определение креатина в биологических жидкостях спектрофотометрическим методом с использованием креатинкиназы в сопряженных ферментных системах, а также метод, основанный на выявлении образующегося в щелочной среде комплекса креатина с нингидрином.

Проблемы, связанные с невысокой специфичностью реакции Яффе, побудили к поиску более специфичных методов. Наибольший интерес представляют ферментативные или частично ферментативные методы с использованием: (1) креатининазы (КФ 3.5.4.21), также называемой креатининиминогидролазой или деиминазой, катализирующей расщепление креатинина до иона аммония и N-метилгидантоина и (2) креатинингидролазы (КФ 3.5.2.10), также называемой креатининамидогидролазой, катализирующей гидролиз креатинина до креатина (рисунок 3).

Рисунок 3 - Реакции, используемые для определения креатинина с участием креатининиминогидролазы

В частично ферментативных, ранних вариантах автоматизированных и неавтоматизированных методов, использовали эти ферменты, или в сочетании, или раздельно. Их использовали для разрушения креатинина и определения разницы между общим количеством Яффе-реагирующих хромогенов (до добавления фермента) и остающихся в среде «некреатининовых» Яффе-реагирующих хромогенов (после добавления фермента). Данные методы позволяют оценить истинное содержание креатинина в материале.

Для определения креатинина использовали иммобилизированный фермент креатининазу в сочетании с ион-селективным электродом, чувствительным к ионам аммония. Поскольку методы, основанные на данной реакции, чувствительны как к эндогенному аммиаку и креатинину, так и к аммиаку в окружающей среде и реактивах, потребовалось введение дополнительных реакций, позволяющих вывести из реакции ионы аммония и поддерживать стабильный уровень кофермента НАДФН2.

Был предложен полностью ферментативный метод, в котором креатинин гидролизуют до креатина, который определяют в креатинкиназной реакции (рисунок 4).

Рисунок 4 - Реакции, используемые для определения креатинина с помощью креатинкиназы и пируваткиназы

Скорость индикаторной реакции в данной сопряженной системе ферментов контролируется спектрофотометрически при длине волны 340 нм или в равновесном, или кинетическом варианте. Метод используют как для неавтоматизированного определения, так и для определения с помощью автоанализаторов [4].

Для устранения влияния аммиака при определении креатинина используют методы с использованием креатининамидогидролазы для превращения креатинина в креатин. Креатин превращают в саркозин, который окисляется саркозиноксидазой до глицина, формальдегида и перекиси водорода (рисунок 5). Содержание перекиси водорода определяют количественно в пероксидазной реакции, интенсивность окраски среды зависит от концентрации креатинина в образце [5-7].

Рисунок 5 - Реакции, используемые для определения креатинина с помощью реакции Триндера

Референтный метод для определения креатинина в сыворотке включает массспектрометрию с изотопным разведением. В данном методе применяют ионообенную ВЭЖХ с фотометрией при 234 нм [8].

Количественное определение креатинина может быть проведено с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии [9].

Другие методы определения креатинина включают реакцию креатинина с 3,5-динитробензойной кислотой (ДНБК) или ее производными [10], 1,4-нафтохинон-2-сульфонатом или o-нитробензальдегидом [11].

Реакция креатинина с ДНБК была использована в технологии «сухой» химии. В этом методе креатинин реагирует с ДНБК с образованием окрашенного комплекса. Реакция оценивается с помощью отражательной фотометрии при 560 нм [12] .

При использовании более специфичных (ферментативных) методов определения креатинина в плазме результаты обычно на 10-25 ммоль/л (0,1-0,3 мг/100мл) ниже по сравнению с обычно используемыми методами.

1.2.2 Определение креатина и креатинина в мясе

Методом жидкостной хроматографии определяли содержание креатина и креатинина в свином окороке. Исследовали влияние приготовления окорока на содержание креатина и креатинина [13]

Определение креатина методом Flow-injection в мясе животных [14].

1.3 Мясо, состав и пищевая ценность

Мясом называют тушу и часть туши, полученной от убоя скота и представляющую собой совокупность мышечной, жировой, соединительной и костной (или без нее) тканей. Ткани, из которых состоит мясо, подразделяют на мышечную, соединительную, жировую и костную. Химический состав мышечной ткани весьма сложен и достаточно стабилен. В ней 70--75% воды, 18--22 -- белков, 2--3% жиров, содержатся экстрактивные и минеральные вещества, ферменты и витамины. Белки мышечной ткани в основном обладают высокой биологической ценностью, за исключением белков сарколеммы (коллаген, эластин, муцины и мукоиды), которые имеют низкую биологическую ценность. Саркоплазма содержит более сложный комплекс белков. В ней обнаружены миоген, миоглобин, глобулин и миоальбумин. Все белки саркоплазмы биологически ценные. Миоген составляет 20--30% всех белков мышечной ткани; он легко экстрагируется водой и на поверхности бульона после свертывания образует пену. Миоглобин и его соединения обусловливают окраску мышечной ткани. Интенсивно работавшие мышцы содержат больше миоглобина и имеют более темную окраску по сравнению с мало работавшими мышцами. В мышцах молодых животных значительно меньше миоглобина, чем у взрослых, и в связи с этим они имеют бледно-розовую окраску. Малым содержанием миоглобина объясняется и бледная окраска свинины.

При скоплении миоглобина мышечная ткань приобретает буро-коричневую окраску. В состав миофибриллярных белков входят миозин, актин, актоми-озин, тропомиозинтитин, десмолин, тропонины и ряд других белков. Миозин -- наиболее важный белок. В общем количестве белков мышечной ткани он составляет 35%. При определенных условиях он соединяется с белком актином.

Актомиозиновый комплекс содержит все незаменимые аминокислоты. Химический состав экстрактивных веществ мышечной ткани непостоянен и зависит от глубины послеубойных изменений в мясе. Отдельные экстрактивные вещества или продукты их превращений существенно влияют на многие свойства мяса. Они оказывают влияние на его консистенцию, влагоудерживающую способность белков и отчасти определяют вкус и аромат мяса. К азотсодержащим экстрактивным веществам относят креатин, креатинин, креатин фосфат, карнозин, аденозинтрифосфорную кислоту и продукты ее распада, свободные аминокислоты, глюта.тион, пуриновые и пиримидиновые основания. Многие из перечисленных низкомолекулярных соединений участвуют в образовании вкуса и аромата мясных продуктов. По содержанию креатина судят о крепости бульона. Глютатион активизирует мышечные ферменты, улучшающие консистенцию мяса. К экстрактивным веществам, не содержащим азота, относят гликоген, декстрины, мальтозу, глюкозу, молочную и пировиноградную кислоты. Количество и соотношение этих веществ зависят от состояния животного и продолжительности хранения мяса. Гликоген, называемый животным крахмалом, играет роль энергетического вещества. В мышечной ткани гликоген содержится в свободном и в связанном с белками состоянии. Содержание гликогена в мышцах достигает 0,8%, но значительно больше его в печени. В мышцах откормленных и упитанных животных гликогена несколько больше, чем у истощенных, утомленных и больных.

После убоя животного гликоген распадается с образованием в основном молочной кислоты, от содержания которой зависят многие процессы, косвенно оказывающие влияние на консистенцию и вкус мяса.

Кроме того, кислая среда, обусловленная накоплением молочной и фосфорной кислот, препятствует развитию гнилостной микрофлоры. Соединительная ткань. Эта ткань составляет в среднем 16% массы туши и выполняет в организме в основном механическую функцию, связывая отдельные ткани между собой и со скелетом. Разновидности ткани: ретикулярная, рыхлая и плотная, эластическая и хрящевая. Из соединительной ткани построены сухожилия, суставные связки, надкостница, оболочки мышц, хрящи дыхательных путей, ушные раковины, межпозвоночные связки и кровеносные сосуды. В отличие от мышечной в соединительной ткани сильно развито межклеточное вещество, которое создает многообразие видов этой ткани. Основным структурным образованием соединительной ткани являются коллагеновые и эластиновые волокна, в зависимости от соотношения которых меняются и ее свойства. Коллагеновые волокна обладают значительной прочностью; отдельные волокна собраны в пучки, покрытые тонкой оболочкой, и связаны аморфным веществом. Эластиновые волокна содержатся в соединительной ткани в меньшем количестве, чем коллагеновые. Исключение составляет эластическая соединительная ткань, входящая в состав затылочно-шейной связки и крупных кровеносных сосудов. Эластические волокна этой ткани имеют однородную структуру и меньшую прочность, чем коллагеновые. Коллагеновые и упругие эластические волокна значительно превосходят по прочности волокна мышечной ткани и обусловливают жесткость мяса. С возрастом животного заметно уменьшается растворимость фракций коллагена в связи с образованием дополнительных межмолекулярных поперечных связей. Эти возрастные изменения приводят к увеличению жесткости мяса. В соединительной ткани меньше воды, чем в мышечной, но преобладают белки. Основными белками этой ткани являются коллаген, эластин, ретикулин, муцины, мукоиды. Коллаген входит в состав всех видов соединительной ткани, но особенно много его в сухожилиях (до 35%). Он не растворяется в холодной воде, но набухает. При нагревании коллагена с водой образуется глютин в виде вязкого раствора, который при охлаждении переходит в студень-гель. Эластин исключительно устойчив к действию горячей воды и не образует при нагреваний глютина. Жировая ткань. В теле животного эта ткань откладывается преимущественно в подкожной клетчатке, брюшной полости, около кишечника, почек и умеренно --в соединительной ткани между мышцами. У отдельных пород овец жир накапливается в хвосте или по обе стороны хвоста в виде подушек. В теле упитанного животного мясных пород жир откладывается между мышцами и мышечными пучками, образуя прослойки, а у беспородных и старых животных -- в брюшной части и подкожной клетчатке и отсутствует между мышцами. Кроме того, жир содержится в саркоплазме мышечных волокон, в ретикулярной ткани костного мозга. В зависимости от расположения в теле животного жировая ткань имеет соответствующие названия. Подкожную жировую ткань называют подкожным жиром (у свиней -- шпиком); жировую ткань желудка -- сальником; кишечника -- кишечным жиром; жир хвоста -- курдючным; жир костной ткани -- костным. В живой ткани имеются от 73 до 97% жира, вода, белки и в небольших количествах жироподобные вещества, витамины и ферменты, пигменты и минеральные вещества. Состав жира у разных видов убойных животных неодинаков и даже у одного животного жир в разных частях тела различается. На химический состав жира влияют вид, порода, пол, упитанность и возраст животного, характер его откорма. В зависимости от вида животного температура плавления жира различна. Так, температура плавления бараньего жира 44-56 °С , говяжьего -- 42-49, свиного --29--35 °С. Усвояемость жиров тесно связана с их температурой плавления. Жиры с температурой плавления ниже 37 °С плавятся в организме человека, легче эмульгируются и хорошо усваиваются. К красящим веществам говяжьего жира относятся каротины и ксантофилы. Жиры различных животных и разного происхождения отличаются по органолептическим показателям и коэффициенту преломления: Костная ткань.

Эта ткань построена из костных клеток и межклеточного вещества. Клетки костной ткани имеют овальную форму и массу отростков. Полости, в которых расположены клетки, соединяются костными канальцами, сливающимися в более крупные каналы. Волокнистая часть костной ткани состоит в основном из коллагеновых волокон. Снаружи кости покрыты соединительнотканным образованием -- надкостницей. По форме кости подразделяют на трубчатые, дугообразные, короткие и плоские. Внутри трубчатых костей расположен костный мозг, обильно пронизанный кровеносными сосудами. Жировые клетки придают костному мозгу желтоватый оттенок. Содержание костей в мясе зависит от вида животных, упитанности, пола и колеблется в значительных пределах. В составе костей в отличие от других тканей мяса преобладают неорганические вещества. По мере старения животного в костях увеличивается содержание неорганических веществ и жира. В костной ткани содержатся жиры (в тазовых костях -- до 24%, в трубчатых и позвонках -- 12--22, в ребрах -- до 11%), коллаген, муцины, мукоиды, экстрактивные вещества. Из минеральных веществ в состав костей входят в основном кальциевые соли фосфорной и угольной кислот. Кости убойных животных используют для приготовления бульона, производства костного жира, желатина, костной муки и клея. Кровь. Ее относят к питательной соединительной ткани. Содержание крови в теле убойных животных от 5 до 8% живой массы. При убое животных извлекается около 50% содержащейся в и теле крови. Кровь состоит из плазмы и взвешенных в ней эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов. В состав крови входят белки (до 18,5%), вода (до 85%), небелковые органические вещества, минеральные соединения, ферменты, гормоны, витамины. Из небелковых веществ содержатся полипептиды, аминокислоты, креатин, жирные кислоты, глюкоза и полисахариды. Основные белки крови -- альбумин, глобулин, фибриноген (биологически ценные) и гемоглобин. Кровь убойных животных широко используют как ценное сырье для производства пищевой, лечебной и технической продукции.

Из стабилизированной крови сепарированием получают жидкую массу соломенного цвета, называемую плазмой. Кровяная плазма содержит ценные белки и физиологически активные вещества. Из плазмы вырабатывают светлый пищевой альбумин, используемый в качестве добавок в отдельные мясные продукты. Холестерин -- жироподобное вещество в мясе, довольно устойчив при тепловой обработке. В мясе содержится от 0,06 до 0,1 % холестерина. Углеводы в мясе представлены гликогеном, содержание углеводов в мясе около 1%. Углеводы играют большую роль в созревании мяса. Минеральные вещества. В мясе содержится от 0,8 до 1,3% минеральных веществ.

Из макроэлементов присутствуют натрий, калий, хлор, магний, кальций, железо. Наиболее удельный вес имеют калий и фосфор.

Витамины представлены водорастворимыми витаминами группы В, Н и РР и жирорастворимыми -- A, D, Е. Наиболее богаты витаминами печень, почки.

В мясе происходят послеубойные изменения, которые подразделяют на три стадии: посмертное окоченение, созревание и порча. Созревание мяса наступает через 18--24 ч после убоя животного. Мясо крупного рогатого скота созревает при температуре 0°С в течение 12--14 суток. Мясо мелкого рогатого скота созревает более короткие сроки: баранина при 0°С -- 8 суток.

Энергетическая ценность 100 г мяса составляет 105--489 ккал, зависит от вида, упитанности и возраста животных.

1.4 Требования к качеству мяса

Качество мяса определяется правильностью технологической обработки туш, его свежестью, морфологическим и химическим составом. Доброкачественное мясо должно быть хорошо обескровлено, не иметь сгустков крови, кровоподтеков, побитостей, бахромок и поврежденных тканей, остатков внутренних органов и загрязнений содержимым желудочно-кишечного тракта. Вкусовая характеристика мяса, его нежность и жесткость зависят от вида, возраста, пола, упитанности, породы животного, степени созревания мяса, анатомического происхождения. У говядины сравнительно грубая зернистость (сечение мышечных волокон на поперечном разрезе), особенно у мяса волов, у мяса коров более тонкая волокнистость; свинина тонко и густозернистая, она нежнее говядины, так как ее соединительная ткань менее грубая и легче разваривается; баранина тонко и густозернистая; козлятина взрослых животных грубозернистая, а молодых -- нежная, тонкозернистая. Мясо старых животных становится сухим, очень жестким, так как мышечные волокна вследствие изменений протоплазмы истончаются, уменьшается их упругость, а способность коллагена к развариваемости при нагреве уменьшается. Наиболее нежное мясо расположено В спинной части мясных пород скота; чем ближе к голове и чем ниже от спины, тем жестче мясо. Жесткость мяса зависит от структуры мышечной ткани: менее жесткое мясо молодняка имеет более топкую структуру, размеры волокон и мышечных пучков увеличиваются с возрастом животного и степенью его тренировки; имеются значительные различия в жесткости мяса в пределах одной туши и даже одного мускула в зависимости от места отбора проб. Тепловая обработка оказывает различное действие на жесткость разных мускулов: повышается жесткость менее жестких в сыром и вареном состоянии мускулов с малым содержанием коллагеновых и эластиновых волокон (таких более 70% массы мышечной ткани туши крупного рогатого скота), не изменяется у мускулов со средним содержанием соединительнотканных волокон (их около 20% массы), уменьшается жесткость мускулов со значительным содержанием коллагеновых волокон (их менее 10% массы). Увеличение жесткости большинства мускулов говяжьей туши при тепловой обработке объясняется уплотнением пучков мышечных волокон при коагуляции белков. Неустраняемая при тепловой обработке жесткость мяса всегда более высокая в отрубах с повышенным содержанием эластических волокон, и особенно эластиновой соединительной ткани. Жесткость мяса определяющим образом влияет на его нежность, но ощущение нежности зависит также от сочности и водосвязывающей способности, вкуса и аромата, количества и качества соединительной ткани, размера мышечных пучков и диаметра мышечных волокон, степени созревания мяса, методов технологической и кулинарной обработки. На нежность мяса влияют рН (минимум нежности наблюдается при рН 5-- 5,5, а смещение в ту или иную сторону приводит к повышению нежности) и степень гидратации белков мышечной ткани, по мере увеличения которой нежность возрастает. Во время тепловой обработки от 45 до 60°С уменьшение числа карбоксильных групп вызывает сдвиг изоэлектрической точки в щелочную сторону и уменьшение влагоудерживающей способности мяса при всех значениях рН. Вероятно, сокращается количество полярных групп белков и образуются новые устойчивые внутримолекулярные связи, что приводит к дальнейшему уплотнению сетки белковой структуры. Нагревание мяса от 60 до 80°С вызывает только небольшие изменения гидратации мышцы, а в результате тепловой обработки при 80 и 100°С различий в жесткости образцов не наблюдается. Однако при смещении рН в кислую сторону от изоэлектрической точки мышцы нежность мяса повышается как в результате увеличения гидратации мышечных белков, так и за счет ускорения гидротермического расщепления коллагена слабыми растворами кислот. Нежность мяса повышается при добавлении перед варкой нейтральных солей (хлоридов Na, К, Са, Mg), а также полифосфатов. И те и другие повышают влагоудерживающую способность мяса. Аромат и вкус вареного мяса проявляются сильнее: при нагревании мяса ряд его веществ изменяется или освобождается из связанного состояния. Аромат вареного мяса исходит в основном из мышечных волокон, частично от костей и костного жира: вещества, участвующие в создании аромата и вкуса, содержатся в мышечной и жировой тканях (образуются или накапливаются во время созревания мяса) или образуются из предшественников при нагревании. Предшественниками аромата и вкуса мяса являются: низкомолекулярные пептиды (глутатион, карнозин, ансерин и др.); углеводы, аминокислоты (глютаминовая, треонин, цистеин, метионин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, гистидин); нуклеотиды (инозиновая и гуаниловая кислоты или продукты их распада); азотистые экстрактивные вещества (креатин, креатинин, таурин); органические кислоты (молочная, пировиноградная и др.). При нагревании в составе мяса происходят сложные реакции, которые приводят к образованию новых продуктов, обладающих вкусовыми и ароматическими свойствами. Кислый вкус в мясе создается в основном молочной, фосфорной и пировиноградной кислотами; соленый -- солями этих же кислот и хлоридов, а горький --некоторыми свободными аминокислотами и азотистыми экстрактивными веществами; в образовании сладкого вкуса принимают участие глюкоза, рибоза, триоза и др.

В формировании аромата мяса участвуют серосодержащие и азотсодержащие летучие вещества, карбонильные соединения, а также продукты вторичных реакций: продукты взаимодействия свободных аминокислот с глюкозой и глюкозофосфатами обладают характерным запахом; определенным запахом обладают и продукты взаимодействия аминокислот, углеводов и эфиров ненасыщенных жирных кислот. Обнаруживаемые в мясных продуктах в небольших количествах серосодержащие соединения: меркаптаны, тиоспирты, тиоэфиры -- значительно влияют на их вкус и аромат. К азотсодержащим летучим веществам относятся образующийся при дезаминпровании АМФ и аминокислот аммиак, образующиеся при декарбокенровании аминокислот амины, а в копченых мясопродуктах -- и сложные амины с циклическим строением. В образовании аромата мясопродуктов важная роль принадлежит монокарбоновым летучим жирным кислотам: муравьиной и уксусной (имеющим сильный и резкий кислый запах), пропионовой, масляной, валериановой и капроновой, а также кетокислотам, альдегидам, кетонам и другим карбонильным соединениям, имеющим резкий запах и вкус.

Наиболее резким запахом обладают низкомолекулярные соединения, более приятным -- высокомолекулярные, особенно приятным -- ароматические карбонильные соединения. В мясопродуктах в значительных количествах обнаруживаются следующие карбонильные соединения: гликолевый альдегид, ацетоин, метилглиоксаль, фурфурол, формальдегид, диацетил, ацетон, пропионовый альдегид, масляный, изовалериановый, гексиловый, гептиловый, каприловый, нониловый и дециловый альдегиды и др. Специфичность запаха при варке и жаренье различных видов мяса обусловлена образующимися в основном идентичными карбонильными соединениями, но в неодинаковых количествах: более жирное мясо дает при нагревании больше карбонильных компонентов. Специфические вкус и аромат при посоле мясопродуктов обусловлены веществами, образующимися в результате жизнедеятельности определенных ароматообразующнх культур микроорганизмов и развития окислительных превращений углеводов, липидов и аминокислот. В формировании вкуса соленого мяса наряду со свободными аминокислотами и такими азотсодержащими экстрактивными веществами, как пурины, креатин, креатинин, участвуют минеральные соли и, возможно, нитрозомиоглобин (вкус мяса, посоленного чистой солью, отличается от мяса, посоленного с добавлением нитритов). Основная роль в образовании аромата соленого мяса принадлежит карбонильным соединениям. Степень свежести мяса определяют органолептически, а также путем химического, физического и бактериологического исследований.

Органолептические признаки свежести мяса. Органолептически свежесть мяса определяют по внешнему виду, цвету, запаху, консистенции, состоянию подкожного жира и костного мозга, сухожилий, качеству бульона после варки. У свежих охлажденных и остывших туш бледно-розовая или бледно-красная сухая корочка подсыхания, поверхность свежего разреза слегка влажная, но не липкая. Поверхность разруба свежего мороженого мяса розовато-серого цвета, обусловленного кристаллами льда, поверхность оттаявшего мяса влажная, на разрезе сильно влажная, смачивающая пальцы, с мяса стекает мясной сок красного цвета.

Туши мяса сомнительной свежести покрыты заветревшейся корочкой темного цвета, на разрезе мясо влажное, мясной сок мутный. Туши несвежие имеют поверхность, сильно подсохшую или очень влажную, покрытую плесенью или слизью, на разрезе мышечная ткань имеет серо-зеленоватый цвет. Цвет мяса зависит от вида животного, его возраста, пола, упитанности, условий убоя, холодильной обработки и хранения. Говядина обычно красного цвета различных оттенков: мясо волов -- красного, коров -- интенсивно-красного, бугаев -- темно-красного с синеватым оттенком, цвет телятины -- слабо-розовый, а молодняка -- бледно-красный. Цвет мяса молодых свиней бледно-розовый, старых -- красный, а хряков -- темно-красный. Баранина -- кирпично-красного цвета различных оттенков в зависимости от возраста и упитанности. Козлятина старых животных -- кирпично-красного цвета, на воздухе темнеет, а молодых коз и козлов (до 6 месяцев) -- бледно-розового. Мясо мясных пород скота светлее мяса других пород. Излишне интенсивная окраска характерна для плохо обескровленных туш. Цвет мяса, хранившегося в охлажденном и замороженном состоянии, изменяется в зависимости от условий и длительности хранения. Сначала мясо приобретает ярко-красный оттенок вследствие образования оксимиоглобина, а при длительном хранении--коричневатый оттенок, обусловленный образованием метмиоглобина, повышением концентрации мышечных пигментов. При прикосновении к поверхности мороженого мяса пальцем или теплым ножом появляется ярко-красное пятно, если мясо было заморожено впервые; повторно замороженное мясо имеет поверхность темно-красного цвета, окраска после прикосновения теплым предметом не изменяется. Появление темного цвета в оттаявшем мясе молодняка на расположенных вблизи костей участках объясняется преобразованием гемоглобина красного костного мозга в метгемоглобин. У молодых животных кальцификация костей не завершена, поэтому часть костномозговой жидкости, содержащей гемоглобин, во время замораживания и оттаивания просачивается через губчатые кости, поверхность которых, а также прилегающих к ним тканей приобретает при тепловой обработке интенсивный темно-красный цвет.

Серый или зеленоватый цвет на поверхности мяса обусловлен глубокой порчей его с образованием сульфомиоглобина, а темный цвет на разрезе объясняется превращениями миоглобина и гемоглобина в присутствии кислорода воздуха. Запах определяют при комнатной температуре в поверхностном слое мяса, а после надреза ножом -- в глубинных слоях, обращая внимание на запах мышечной ткани, прилегающей к кости, где быстрее наступает порча. Запах сырой говядины -- слабый специфический, а вареной --сильный, приятный и более ясно выражен; у сырой свинины почти нет запаха, у вареной -- нежный, приятный; специфический запах сырой баранины напоминает запах аммиака, запах вареной баранины значительно сильнее запаха говядины, так как в составе ее пахучих веществ больше летучих кислот, чем у говядины. Запах мяса взрослого скота более интенсивный, чем молодняка. Мясо взрослых баранов, хряков и бугаев имеет неприятный запах, ощущаемый при варке. Запах мяса бугаев исчезает при хранении, хряков -- только при посоле. Долго хранившаяся охлажденная говядина приобретает специфический запах старого мяса, а при хранении в неблагоприятных условиях -- гнилостный запах от расщепления белка, кислый "порченый" запах от развития микроорганизмов, прогорклый от окисления жира. У мороженого мяса запаха нет, а оттаявшему присущи запахи, свойственные каждому виду, и запах сырости. Мясо со слегка кислым или затхлым запахом -- сомнительной свежести, а с явно гнилостным, затхлым или кислым -- несвежее. Консистенцию мяса определяют при комнатной температуре легким надавливанием пальца: образующаяся в свежем мясе ямка выравнивается быстро, а в мясе сомнительной свежести в течение 1 мин и более.

Мясо, охлажденное свежее должно быть упругим и эластичным, мороженое -- твердым, при постукивании твердым предметом издает ясный звук, оттаявшее -- неэластичное, консистенция тестообразная, что связано с изменением коллоидного состояния белков.

У несвежего охлажденного мяса консистенция дряблая. Подкожный жир свежей говядины имеет цвет от кремово-белого до интенсивно-желтого, иногда шафрановый, без запаха, при раздавливании пальцами крошится. Подкожный жир баранины -- белый, плотный, свинины -- белый или бледно-розовый, мягкий и эластичный; жир мороженого мяса более твердый. Жир оттаявшего мяса красноватый, мягкий. Красноватый жир и у мяса, повторно замороженного. У мяса сомнительной свежести подкожный жир имеет серовато-матовый оттенок, говяжий -- мажущейся консистенции, а бараний и свиной -- с небольшим налетом плесени и легким запахом осаливание. Жир несвежего мяса мажущийся, серый, с грязноватым пли зеленоватым оттенком, с прогорклым или резко скалистым запахом, с налетом плесени и слизи на поверхности. Состояние костного мозга (цвет, упругость и вид в изломе) определяют, извлекая его из трубчатой кости. В свежем мясе костный мозг заполняет всю полость трубчатой кости, он упругий, желтого цвета, на изломе блестящий, глянцевитый. В мясе сомнительной свежести матово-белый костный мозг отстает от стенок трубчатой кости, он менее упругий, чем у свежего мяса. Состояние костного мозга при оценке качества мороженого и оттаявшего мяса не учитывается. Костный мозг несвежего мяса значительно отстает от стенок кости, имеет серый цвет и мажущуюся консистенцию. Состояние сухожилий в суставах определяют на ощупь, отмечая их упругость, плотность, состояние суставных поверхностей и прозрачность синовиальной жидкости в суставных сумках. У свежего охлажденного мяса сухожилия упругие, плотные, суставные поверхности гладкие, блестящие, синовиальная жидкость в суставах прозрачная. Сухожилия мороженого мяса плотные, белого цвета, с серовато-желтым оттенком, оттаявшего мяса -- мягкие, рыхлые, окрашены в ярко-красный цвет.

В мясе сомнительной свежести сухожилия белые, с сероватым оттенком, синовиальная жидкость мутная, а в несвежем -- красно-серого цвета, поверхность влажная, покрытая слизью, синовиальная жидкость мутная, с сероватым оттенком. Качество бульона при варке характеризуется свежестью и качеством мяса: бульон из свежего охлажденного мяса ароматный, прозрачный, приятный па вкус, с крупными каплями жира, из мороженого и оттаявшего мяса бульон мутный, с обилием серо-красной пены, не имеет аромата, характерного для бульона из охлажденного мяса. Бульон из мяса сомнительной свежести неароматный, мутный, с привкусом затхлого мяса, мелкие капли жира обладают неприятным привкусом, а из несвежего -- мутный, с хлопьями и затхлым запахом.

К дефектам мяса относят загар, ослизнение, плесневение, гниение, кислое брожение, пигментацию, потемнение цвета, ожоги, механические загрязнения, следы насекомых. Загар -- появление кислого запаха, серо-красного или коричнево-красного цвета с зеленоватым оттенком в толще мышц и изменение на отдельных участках туши консистенции мяса до дряблой в первые сутки после убоя очень упитанного крупного рогатого скота, свиней. Этот порок возникает при неправильном охлаждении, недопустимо плотной укладке туш и отсутствии вентиляции. Повышение температуры мяса до 40 °С и выше объясняется расщеплением фосфорных и других соединений. Появление загара вызывается быстрым накоплением кислых продуктов анаэробного гликолиза под действием тканевых ферментов и плохим газообменом вследствие того, что поверхностный жир препятствует нормальному охлаждению мяса и выходу газов, образующихся в клетках тканей. Так как загар чаще всего появляется в мясе от утомленных и вынужденно забитых животных, при нарушении санитарно-гигиенических условий убоя и обескровливании скота, то некоторые ученые причиной загара считают бактериальный процесс в глубинных слоях мышечной ткани, где имеются благоприятные условия для развития анаэробных микроорганизмов. Мясо с очагами загара для освобождения от неприятного запаха разрубают на небольшие куски и тщательно проветривают. Если загар обнаружен поздно и процесс зашел слишком глубоко, в мясе начинаются гнилостные изменения, и его бракуют.

Ослизнение -- липкая слизь, появляющаяся при низких положительных температурах под воздействием бактерий (ахромобактер, псевдомонас) и ухудшающая товарный вид мяса, вкус и запах. Слизь появляется при 16°С и относительной влажности воздуха выше 85% на вторые сутки, при 4°С --через 16--18 дней, при 2°С -- через 23 --33 дня. Образующиеся при расщеплении белков под воздействием бактерий альбумозы и полипептиды с водой образуют слизь, появляющуюся на поверхности испорченного мяса. Растворимые в горячей воде альбумозы и полипептиды при варке испорченного мяса переходят в бульон, который становится мутным и вязким. Плесневение -- образование в паховых складках, на внутренней поверхности туш мяса, где нет циркуляции участков белого, серого или серо-зеленого цвета со специфическим запахом затхлости и плесневения. Плесени редко проникают вглубь тканей более чем на 2 см. Участки, пораженные плесенями аспергилюс и некоторыми другими, токсичными и проникающими более глубоко в мясо, приходится удалять. Протеолитические ферменты, выделяемые плесенями, действуют в кислой среде, накапливают органические основания, реакция среды мяса сдвигается в щелочную сторону, при этом создаются условия, благоприятные для развития гнилостных бактерий. На охлажденном мясе плесени быстро развиваются при нарушении температурного режима и излишней влажности в камере. Мороженое мясо покрывается плесенями (некоторые плесени выдерживают температуру --18°С в течение 12 месяцев) при длительном хранении на тех участках туш, которые не омываются циркулирующим воздухом, при оттаивании мяса создаются самые благоприятные условия для плесневения. Гниение -- гнилостное разложение мяса, начинающееся с поверхности. Попадающие на мясо из окружающей среды аэробы при 0°С за месяц проникают вглубь на 1 см по соединительнотканным прослойкам возле кровеносных сосудов, костей, суставов и в кровяном русле, где начинают развиваться анаэробы с образованием веществ крайне неприятного запаха.

Гнилостной порче мясо больных и утомленных животных подвергается быстрее, так как рН его 6,8, а в такой среде гнилостные микроорганизмы развиваются очень быстро. Молекулы белка под действием протеолитических ферментов, выделяемых гнилостными микроорганизмами, расщепляются на альбумозы, пептоны, полипептиды, дипептиды и аминокислоты. Аминокислоты под действием ферментов, выделяемых аэробными бактериями, дезаминируются с образованием аммиака и летучих жирных кислот, оксикислот, кетокислот. В свежем мясе содержится из летучих только небольшое количество уксусной кислоты. По мере хранения мяса и развития аэробов увеличивается содержание уксусной кислоты, появляется масляная кислота. При порче мяса количество этих кислот существенно возрастает, появляются пропионовая и муравьиная кислоты. Начальная стадия порчи мяса характеризуется сдвигом рН в кислую сторону и принимает форму закисания. Затем аммиак с кислотами мяса образует соли и обусловливает сдвиг реакции в щелочную сторону. В глубинных слоях выделяемые анаэробными бактериями ферменты декарбоксилируют аминокислоты с образованием С02 и аминов: из аргинина -- агматин, из орнитина -- путресцин, из лизинакадаверин, обладающие ядовитыми свойствами; из фенилаланина -- фенилэтиламин, из тирозина -- тирамин, из триптофана -- триптамин, обладающие высокой степенью физиологической активности; при распаде амины дают ядовитые фенолы, индол и скатол -- в анаэробных условиях накапливается больше продуктов гниения, чем в аэробных. Серосодержащие аминокислоты (цистин, цистеин, метионин), разлагающиеся при гниении, образуют сероводород, аммиак, С02 и меркаптаны, обладающие неприятным запахом. При гниении мяса от липопротеидов отщепляются липоиды, а холин (составная часть лецитина) превращается в триметиламин, демптиламин, метиламин.

При расщеплении нуклеопротеидов образуются белок и нуклеиновая кислота, разлагающаяся до гипоксантина и ксантина. Некоторые плесени и бактерии способны разлагать жиры, вследствие чего развитие микробов на жировой ткани сопровождается не только разложением белковых веществ этой ткани, но также гидролизом и окислением жиров. Фосфорная кислота, образующаяся при анаэробном расщеплении нуклеопротеидов и фосфатидов, является источником образования фосфина (РН3). Некоторые микробы, участвующие в гнилостном разложении (протей), могут явиться причиной пищевых отравлений -- мясо становится непригодным в пищу. Мясо при гниении сначала бледнеет, затем приобретает зеленоватый оттенок, обусловленный образованием сульфомиоглобина. Запах мяса с развитием гнилостного процесса меняется, сначала он затхлый, затем неприятный с кисловатым оттенком и явно гнилостный при глубокой порче. Консистенция мяса в начале гнилостного разложения почти не изменяется, а затем сила сцепления волокон ослабляется, происходит поперечный разрыв мышечных волокон, наблюдается распад тканей. Кислое брожение --приобретение мясом неприятного кислого запаха вследствие сбраживания углеводов мяса анаэробными бактериями типа путрифациенс при плохом обескровливании и очень медленном охлаждении туш. Мясо при кислом брожении размягчается, становится серым. Потемнение -- концентрация красящих веществ в результате интенсивного испарения влаги во время хранения охлажденного и мороженого мяса при недостаточной влажности воздуха и повышенной температуре или образовании метмиоглобина чаще всего в шейной части и в местах кровоподтеков. Следы насекомых -- мухи и другие насекомые оставляют на мясе яйца, из которых выводятся личинки (яйца и личинки погибают при --15°С, а также заражают мясо болезнетворными бактериями. Для борьбы с насекомыми температуру в помещении снижают ниже 5°С.

Химические, физические и бактериологические методы определения свежести мяса.

Химические методы исследования свежести мяса наиболее объективные и надежные, так как позволяют количественно определить содержание начальных, про межуточных или конечных продуктов гнилостного расщепления белков, влияющих на изменение органолептических свойств мяса.

Химическими методами определяют содержание летучих жирных кислот и аминоаммиачного азота, а качественной реакцией бульона с сернокислой медью устанавливают наличие продуктов расщепления белков мяса. Общее содержание летучих жирных кислот, выраженное в мл 0,2 и раствора щелочи, пошедшего на титрование 200 мл отгона из 25 г мяса, составляет в свежем мясе не более 0,35, а в несвежем 1 и более.

Содержание аминоаммиачного азота, определяемое путем учета свободных аминных групп и азота аммиака, образующихся при разрушении пептидных связей белковых молекул и дезаминировании аминокислот, в свежем мясе не превышает 80 мг, а в несвежем более 130 мг на 100 г.

Присутствие в бульоне первичных продуктов расщепления белков мяса устанавливают качественной реакцией с сернокислой медью: бульон из свежего мяса прозрачный или с небольшой мутью, в бульоне из несвежего мяса выпадает желеобразный осадок. Из физических методов определения свежести мяса наиболее перспективен люминесцентный анализ, сущность которого заключается в том, что под действием ультрафиолетовых лучей с длиной волн 360--365 мкм мясо и водный экстракт из него (в соотношении 1:10) люминесцируют, причем интенсивность и окраска свечения зависят от степени свежести мяса и его вида. Мышечная ткань свежей говядины люминесцирует бархатистым темно-красным цветом, баранина -- темно-коричневым, свинина -- светло-коричневым и т. д.; соединительная ткань -- интенсивно-голубым и жировая -- светло-желтым. Свежее говяжье мясо люминесцирует красно-бархатистым цветом, мясо сомнительной свежести -- темно-красным, несвежее -- грязно-темным. Водные вытяжки из свежей говядины характеризуются желто-зеленой люминесценцией, сомнительной свежести -- зелено-голубым свечением, а экстракты из несвежего мяса имеют свечение молочно-голубого цвета.

Быстрым и надежным способом объективной оценки свежести мяса является люмпнесцентно-спектральный анализ экстракта из мяса. Интенсивность люминесценции водных вытяжек из свежего парного и охлажденного мяса очень мала и практически не измеряется фотометром. Для свежего мороженого мяса характерна интенсивность люминесценции в пределах 2--10мксб в максимуме спектра 528--544 Нм. По мере порчи мяса Интенсивность люминесценции водных вытяжек возрастает, и несколько смешаются максимумы спектров люминесценции в сторону коротких волн. Вытяжки мяса сомнительной свежести в максимуме спектра 512--516 Нм имеют интенсивность Люминесценции 20--30 мксб, а несвежего в максимуме спектра 498--502 Нм 10 50 мксб. Степень свежести мяса определяют в течение нескольких минут.

Бактериоскопический анализ степени свежести мяса основан на определении количества бактерий на срезах, так как свежее мясо во внутренних слоях обычно стерильно.

Определение качества мяса по упитанности и клеймение мясных туш. Упитанность животных при прочих равных условиях влияет на выход мяса, содержание в туше мякотной части и наиболее ценных мышечной и жировой тканей; с повышением упитанности уменьшается доля коллагена и эластина в общем количестве белков. Упитанность мясных туш характеризуют такие признаки, как развитость мышечной ткани и количество жировых отложений на поверхности туши, а также выступание костей скелета (остистых позвонков, седалищных бугров и маклоков) -- у хорошо упитанных животных кости скелета не выступают. Упитанность свинины определяют по толщине шпика (без толщины шкуры) над остистыми отростками позвонков на уровне между 6м и 7м ребрами. Говядина, баранина, козлятина делятся по упитанности на I и II категории, а свинина -- на жирную (толщина шпика более 4 см), беконную (1,5--3,5 см, в шкуре), мясную (1,5--4 см, без шкуры).

У говядины I категории от взрослого скота (по низшему пределу) мышцы развиты удовлетворительно, остистые отростки позвонков, седалищные бугры и маклоки выступают нерезко; подкожный жир должен покрывать тушу от 8го ребра к седалищным буграм, а на шее, лопатках, передних ребрах, в тазовой полости и области паха только небольшие участки жира. У говядины молодняка жировые отложения должны быть у основания хвоста и на верхней части внутренней стороны бедер. У говядины II категории мышцы развиты менее удовлетворительно (бедра с впадинами), остистые отростки позвонков, седалищные бугры и маклоки выступают отчетливо; подкожный жир имеется в виде небольших участков в области седалищных бугров, поясницы и последних ребер. У говядины молодняка жировые отложения могут отсутствовать. На полутушах говядины I категории ставят круглое фиолетовое клеймо (рис. 19) на лопаточной, спинной, поясничной, бедренной и грудной частях, а II категории -- на лопаточной и бедренной частях квадратное фиолетовое, на полутушах молодняка ставят букву «М».