Эффективность работы пищеварительных ферментов в зависимости от химических и физических факторов

Классификация, механизм действия ферментов, их применение в практической деятельности человека. Функционирование ферментов ротовой полости, желудка, тонкого кишечника. Определение основных причин нарушения работы пищеварительных органов у подростков.

Рубрика Медицина
Вид курсовая работа
Язык русский
Дата добавления 05.10.2014
Размер файла 408,8 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru

Муниципальное автономное общеобразовательное

учреждение «Лицей № 9»

«Эффективность работы пищеварительных ферментов в зависимости от химических и физических факторов»

Автор: Вихарева Елена Сергеевна,

11 «М» класс МАОУ «Лицей № 9»

Научный руководитель: Панченко Людмила Тимофеевна,

учитель химии

Свердловская область г. Каменск -Уральский,

2014 год

Содержание

Введение

1. Изучение состава и свойств ферментов по литературным источникам

1.1 Классификация ферментов

1.2 Механизм действия ферментов

1.3 Применение ферментов в практической деятельности человека

2. Пищеварительные ферменты органов ЖКТ

2.1 Ферменты ротовой полости

2.2 Ферменты желудка

2.3 Тонкий кишечник

2.4 Лекарственные препараты для улучшения пищеварения. Заболевания ЖКТ

3. Практическая часть

3.1 Экспериментальное исследование

3.2 Социологическое исследование

3.3 Создание буклета с рекомендациями для школьников

Заключение

Список литературы

Приложения

Введение

Боли в брюшной полости встречаются настолько часто в современном мире, что многие не воспринимают их в серьёз. Мне показалось интересным изучить причины боли и найти значимость этих болей. Почитав литературу в интернете, я пришла к выводу, что одной из наиболее частых причин проблем с пищеварительной системой является проблема с работой ферментов, или биологических катализаторов. Я всерьёз заинтересовалась данной темой, и решила провести исследование в школе, проверить литературу на практике.

Свой проект я считаю очень актуальным: в современном образе жизни мы очень мало времени уделяем питанию, из-за чего страдаем. Выяснить, какпроисходит процесс пищеварения, почему появляются проблемы, составить простые советы для учащихся, которые помогут сэкономить время и здоровье для более важных вещей, например, для сдачи экзаменов.

Проблема заключается в том, что от недостатка знаний люди губят свои организмы, а потом тратят время на его восстановление.

Цель моего исследования: разработать рекомендации здорового питания, используя знания об эффективности работы пищеварительных ферментов.

Из данной цели вытекают некоторые задачи:

Изучить современные представления о ферментах, их классификации, механизмов действия, в особенности пищеварительных.

Практически изучить свойства ферментов в разных условиях среды.

Провести анкетирование, найти причины плохого питания учащихся и разработать рекомендации по нормализации питания.

Объект исследования: пищеварительные ферменты.

Предмет исследования: активность пищеварительных ферментов в зависимости от химических факторов.

Гипотеза: если мы определим, как работают ферменты, от каких факторов они зависит, то сможем предложить меры профилактики заболеваний, связанных с нарушением работы ферментов.

1. Изучение состава и свойств ферментов по литературным источникам

1.1 Классификация ферментов

Ферменты - биологические катализаторы. По-другому их можно назвать энзимами, вследствие чего и наука, изучающая ферменты, называется энзимологией. При действии этих катализаторов осуществляется распад или синтез веществ в клетках организма. Вещества, на которые действует фермент, называются субстратом, а то, что получается в итоге ферментативной реакции - продуктом.

Вообще катализируется более 4000 биохимических реакций, протекающих в организме ежесекундно. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, не изменяя при этом химическое равновесие.
[5, С. 37]

Существует несколько разных классификаций ферментов, рассмотри наиболее распространенные:

По типам и видам катализируемых реакций - является международной и наиболее часто используется в химии ибиотехнологиях.

Название класса

Что катализируют

Примеры ферментов

Оксидоредуктазы

Катализируют окисление или восстановление, переносят атомы водорода или электроны от одного вещества к другому

Каталаза, дегидрогеназа, оксидаза

Трансферазы

Перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую

Киназа

Гидролазы

Гидролиз химических связей

Эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, пептидаза

Лиазы

Разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов

Декарбоксилазу, фумаразу,альдолазу.

Изомеразы

Структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата

Изомераза, мутаза

Лигазы

Образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ

ДНК-полимераза, синтетаза

Сопоставив данные химии и биологии о ферментах, наиболее рационально было быраспределить ферменты по таким группам, которые бы соответствовали их принадлежности к выполнению определённой функции в определённой системе.

Мышечные ферменты. Мышечная ткань осуществляет свои функции благодаря активному участию ферментных систем, специфически локализованных в структурах ткани. Ферментные системы обеспечивают получение большого количества энергии, необходимой для осуществления мышечной деятельности. Мышечные клетки характеризуются большой концентрацией ферментов гликолиза, а также ферментов цикла трикарбоновых кислот и дыхательной цепи (различные АТФ-азы). Так же в клетках мышц содержатся многие ферменты синтеза белков, липидов и полисахаридов (различные полимеразы).

Дыхательные ферменты. Без дыхания не смогли бы существовать все живые организмы. И получать кислород не только из окружающей среды, но из самого организма (например, из продуктов жизнедеятельности Н2О2) помогает уже знакомый нам фермент каталаза.

Ферменты крови катализируют процессы свёртывания крови, иммунные реакции (тромбин, тромбопластин)

Синтезирующие ферменты. В отдельную группу я выделила ферменты, которые участвуют в матричном синтезе наследственной информации, белка. Таковыми являются: ДНК-полимераза, РНК-полимераза, изомеразы и другие, отвечающие за синтез цепей ДНК и РНК в ядре.

Пищеварительные ферменты. На мой взгляд, самая многочисленная группа из всех перечисленных. Данные ферменты позволяют получать и усваивать организму пищу. Дают строительный материал, энергию и питательные вещества. Именно с проблемами в связи с пищеварительными ферментами в жизни мы чаще всего встречаемся. Попробуем объяснить почему так происходит во 2 главе исследования.

1.2 Механизм действия ферментов

Ферменты имеют на своей поверхности определённый участок, в котором осуществляется каталитическая реакция. Молекула субстрата прикрепляется именно к этому участку энзима. Этот участок называется активным центром фермента. Благодаря этому биологический катализатор взаимодействует только с одной определённой молекулой и характерен только для одной реакции, или для ряда однотипных реакций. Это свойство - специфичность. Такой принцип взаимодействия называют «рука-перчатка» или «ключ-замок». Субстрат, как «ключ» подходит к определённому «замку» - ферменту, активный центр которого и есть та самая «замочная скважина».
[5, с. 38]

В процессе реакции различают несколько стадий:

Создание фермент-субстратного комплекса.

Преобразование первичного промежуточного соединения в один или несколько последовательных комплексов.

Отделение конечных продуктов реакции от фермента, протекающие иногда в несколько стадий. [6.]

Рассмотрим, как действует фермент амилаза. Она способствует разрыву внутримолекулярных связей в высокополимерных цепях углеводов.

При изучении механизма действия амилаз имеются определенные сложности, и прежде всего они заключаются в том, что субстрат - крахмал неоднороден и имеет различные характеристики строения молекул.

Реакции, катализируемые амилазами, имеют две стадии: короткую -предстационарную и длительную - стационарную. Во время первой стадии амилаза быстро уменьшает молекулярную массу субстрата, образуя смесь линейных и разветвленных дисахаридов. Второй этап реакции продолжается, пока продукты гидролиза не перестанут окрашиваться йодом (качественная реакция на крахмал). Дальнейшее продвижение фермента по этой цепи происходит до полного ее гидролиза или фермент образует комплекс с молекулой субстрата, затем через несколько этапов этот комплекс распадается и фермент связывается с новой молекулой субстрата. И так происходит до того времени, пока крахмал не превратится в смесь ди- и моносахаридов. Схему расщепления крахмала, с помощью амилазы можно написать так:

Крахмал----------------> Декстрины + Мальтоза + Глюкоза

1.3 Применение ферментов в практической деятельности человека

В настоящее время известно более 2000 ферментов. Почти их все человек умеет получать практически в чистом виде, так как они сохраняют свои свойства и вне организма. Человек активно использует их для достижения самых разных целей.

Протеолитический фермент папайи (из сока папайи)используют в пивоварении, для смягчения мяса. Пиво сейчас очень знаменито среди многих возрастных групп и пользуется большим спросом, а значит необходимо в достаточно больших количествах.

Пепсин -- при производстве «готовых» каш, что экономит время для молодых и занятых мам. Да и тем, у кого нет детей, перекусить быстрорастворимых кашей - лучший вариант.

Трипсин используют при производстве продуктов для детского питания, а химозин и химотрипсин (сычужный фермент из желудка теленка) -- в приготовлении сыра, любимого продукта многих людей, к тому же очень полезного для функционирования организма.

Каталазакатализирует разложение образующегося в процессе биологического окисления пероксида водорода на воду и молекулярный кислород 2H2O2 > 2H2O + O2, а также окисляет в присутствии пероксида водорода низкомолекулярные спирты и нитриты, что используется в синтезе различных органических веществ.

Расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы -- для осветления фруктовых соков. Также ферменты необходимы при установлении структуры белков, нуклеиновых кислот и полисахаридов, в генетической инженерии и т. д. С помощью ферментов получают лекарственные препараты и сложные химические соединения. [1, статья «слово к читателю»]

Таким образом, ферменты необходимы не только для организма человека, но и для человечества в целом. Они значительно упрощают жизнь и помогают делать шаги в будущее.

2. Пищеварительные ферменты органов ЖКТ

Пищеварительные ферменты -- ферменты, расщепляющие сложные компоненты пищи до более простых веществ, которые затем всасываются в организм. Пищеварительные ферменты находятся в пищеварительной системе человека и животных. Кроме этого, к таким ферментам можно отнести внутриклеточные ферменты лизосом (органоидов клетки, которые являются «пищеварительным центром клетки»)

Основные места действия пищеварительных ферментов в организме человека и животных -- это ротовая полость, желудок, тонкая кишка. Эти ферменты вырабатываются такими железами, как слюнные железы, железы желудка, поджелудочная железа и железы тонкой кишки. Часть ферментативных функций выполняется облигатной кишечной микрофлорой.

По субстратной специфичности пищеварительные ферменты делятся на несколько основных групп, а зависимости от того, что они расщепляют:протеазы (пептидазы) расщепляют белки до коротких пептидов или аминокислот, липазы расщепляют липиды до жирных кислот и глицерина, карбогидразыгидролизуют углеводы, такие как крахмал или сахара, до простых сахаров, таких как глюкоза, нуклеазы расщепляют нуклеиновые кислоты до нуклеотидов.

Также их классифицирует по положению в отделе пищеварительной системы, рассмотрим эту классификацию подробнее.

2.1 Ферменты ротовой полости

Углеводы начинают перевариваться уже в ротовой полости. Именно поэтому, если долго жевать хлеб, мы чувствуем сладковатый привкус, полимеры углеводов начинают распадаться под действием ферментов на мономеры: глюкозу, которая имеет сладковатый вкус. Фермент, которыйсекретируют в полость рта слюнные железы - амилаза. Так же хорошо используется в человеческой деятельности. При приготовлении дрожжевого теста дрожжи разлагают крахмал с помощью амилазы до ди- и трисахаридов, которые потом используются в жизнедеятельности, образуя в результате спирт, углекислый газ и другие метаболиты, которые придают хлебу специфический вкус и «поднимают» тесто. Однако это длительный процесс (без использования катализаторов), поэтому в современных технологиях амилаза используется как одно из важных составляющих специальной добавки, ускоряющий процесс брожения.

Слюна представляет бесцветную, прозрачную, слегка тягучую слабощелочную жидкость, состоящую главным образом из воды, небольшого количества минеральных солей (0,5%) и ферментов. Зная то, что ферменты активны в определённых условиях среды, можно сделать вывод, что амилаза - действует при щелочных условиях, а позже мы докажем это.[7.]

Итак, в ротовой полости происходит начальное расщепление углеводов. Конечно, слюнные железы вырабатывают и другие ферменты, которое расщепляют белки, жиры, но основные функции слюны - это расщепление сложных углеводов и антибактериальная функция. Кроме вышеперечисленных ферментов в ротовой полости вырабатывается лизоцим. Он также специфичен, как и все остальные ферменты, и спецификой его является расщепление муреиновой стенки бактерий. Так что, наш организм позаботился и о дезинфекции того, что мы едим.

2.2 Ферменты желудка

В желудке продолжается расщепление углеводов и начинается интенсивное расщепление белков. На пищу продолжают действовать секреты слюнных желёз, т.к. они попадают в желудок вместе с едой. Но главным образом начинают работать желудочные железы, вырабатывающие в превосходстве пепсин и трипсин. Эти ферменты, расщепляющие белки животного и растительного происхождения до их мономеров - пептидов. Жиры в желудке не затрагиваются.

Ферменты, вода и соляная кислота образуют однородное вещество - желудочный сок. Содержание кислоты невелико (0,3-0,5%), но она даёт сильно кислую среду желудка (рН 1,5--1,8), что можно доказать с помощью эксперимента. Это указывает на то, что ферменты расщепляющие белки работают в кислой среде, следовательно, ферменты, расщепляющие углеводы работают в желудке гораздо хуже, чем в ротовой полости.

Не менее важными являются ферменты секретируемые в меньшей степени, такие как желатиназа(расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса) и катепсин, способствующий расщеплению белков со сложными радикалами.

2.3 Ферменты тонкого кишечника

Такой орган пищеварения, как кишечник устроен очень сложно. Только, так называемый, тонкий кишка делится на три отдела: двенадцатиперстная кишка, тощая, подвздошная. Каждая часть выполняет свою соответственную функцию.

В двенадцатипёрстной кишке происходит переваривание всех остатков целых молекул и жиров. Этот отдел считается самым богатым по наличию ферментов. Поджелудочная железа является основной железой в системе пищеварения, она секретирует ферменты в просвет двенадцатиперстной кишки. Протеазы (трипсин, эрипсин, химотрипсин, эластазы) - продолжают расщепление белков, нуклеазы. Все, ранее также ранее встречаемые ферменты, расщепляющие углеводы: амилаза, мальтаза, лактаза, сахараза.Появляется ранее не встречаемые ферментыстеапсин, фосфолипаза, липаза,которые расщепляют жиры.

В этом отделе начинает происходить дальнейшее разложение,составляющих сложных органических веществ, пептидов, жирных кислот и глюкозы на простые вещества: аммиак, углекислый газ и воду.

В тощей и подвздошной почти нет сложных органических молекул, но большое количество их мономеров. Происходит завершение стадии расщепления и всасывание веществ в кровь с помощью ворсинок.

2.4 Лекарственные препараты для улучшению пищеварения. Заболевания ЖКТ

Конечно, существует множество причин, которые объясняют проблемы с органами пищеварительный системы. Но все заболевания ЖКТ, если они не наследственные, начинаются с плохого переваривания пищи. Причиной этому могут служить плохие привычки, нерациональное питание. При этом человек испытывает большой дискомфорт и боли, и чтобы исправить это мы пьём таблетки. Многие из нас и не задумываются, что эти таблетки содержат биологически активные вещества - ферменты, которые должен вырабатывать любой живой организм. Рассмотрим некоторые из них.

Самое первое и основное средство, которое следует рассмотреть - это панкреатин. Во всех последующих ферментативных препаратах активным веществом является панкреатин. Но, в зависимости от марки, цены состав всё же различается. Туда могут быть добавлены и другие ферменты, активные вещества и т.п. Итак, панкреатин содержит, так называемые панкреатические ферменты - амилаза, липаза и протеаза - расщепляющие углеводы, жиры и белки соответственно. Обычно принимают 1-2 таблетки во время еды, в зависимости от объёма и природы пищи, как правило, съедая жирную пищу, организм нуждается в большем количестве ферментов, и доза повышаются. Случаи передозировки почти невозможны, но может быть непроходимость кишечника, накопление в организме уратов, которые вызывают головные боли и отложение солей.

Есть одноименное название лекарства «Панкреатин», содержит чистые вещества, без примесей. Также мы часто слышим «Мезим-форте», «Дигестал», «Фестал». Все эти препараты являются производными панкреатина, но уже с добавлением, например желчи, как в случае с «Дигесталом».

Конечно, если живот болит редко, то таблетками можно пренебречь. Но если вы стали замечать постоянные боли, нужно немедленно обратиться к врачу. Может, в организме просто произошёл сбой и пищеварительные железы начали действовать неверно, но исправить это могут лекарственные препараты. Но также это может быть первым симптом заболевания ЖКТ.

При нехватке панкреатических ферментов развивается группа заболеваний - панкреатит.

3. Практическая часть

3.1 Экспериментальное исследование

Цели, реактивы и оборудование см. приложение №2.

Опыт 1.

Ферменты - биологические катализаторы белковой природы. Катализаторы - ускоряют реакции в десятки и тысячи раз. Теория гласит, что биологические катализаторы работают куда быстрее, чем неорганические катализаторы. Докажем это опытным путём: сравним действие фермента и небиологического катализатора.

Для опыта возьмём такую специфическую реакцию как разложение пероксида водорода на кислород и воду под воздействием фермента каталазы, который есть в клубнях картофеля.

В одну пробирку с оксидам марганца (IV) (неорганический катализатор) нальём пероксид водорода и нагреем (для ускорения реакции). Определим кол-во выделившегося кислорода после определённого времени с помощью тлеющей лучинки.

В другую пробирку с кусочками картошки также добавим пероксид и проверим интенсивность выделения кислорода после определенного времени.

№ колбы

Вещество

Катализатор

Наблюдения

1

Н2О2

МnO2

Бурное выделение газа, в котором тлеющая лучинка загорается быстро и тухнет

2

Н2О2

Каталаза картофеля

Бурное вспенивание. Пена устойчива и после перемешивания. Лучинка загорается медленно и горит дольше неярким пламенем

2H2O2---------->2Н2О + О2 2.2H2O2 ---------->2 Н2О + О2

Вывод:практически не смогли по объёму выделившегося кислорода подтвердить то, что ферменты являются более эффективными катализаторами. Может быть это потому, что реакция происходила в коллоидном растворе сока картофеля и пероксида водорода, в результате образовывалась пена в виде множества устойчивых пузырьков, заполненных кислородом. Это замедляло накопление газа в пробирке и задерживало загорание лучинки.

Опыт 2. [3,С. 138]

Также и в нашем организме катализаторами могут являться не только ферменты, но и другие неорганические катализаторы. Сравним их действие, по сравнению с ферментами.

В три пробирки наливаем крахмал, затем постепенно реагенты. Ставим на водяную баню, до примерного нагревания температуры человека. После протекания реакция с помощью качественных реакций проверяем содержание крахмала и глюкозы в пробирках.

№ пробирки

Субстрат

Катализатор

После 15-20 минут инкубации

Проба с йодом

Проба Томмера

1

Крахмал

5 мл

-

Интенсивное окрашивание

Нет

2

Крахмал 5 мл

Соляная кислота 1мл

Синеватое окрашивание

Зеленое окрашивание

3

Крахмал 5 мл

Амилаза слюны 1мл

Окрашивания почти нет

Желто-оранжевое окрашивание

Вывод: Амилаза является более активным катализатором, т.к. при проведении качественных реакция на крахмал и глюкозу в пробы получается, что концентрация глюкозы предельна высока, а крахмала в пробирке совсем не много. При качественных реакциях в пробирке с соляной кислотой, концентрация исследуемых веществ примерно половина на половину.

Опыт 3.

Алкоголь пагубно влияет на все системы органов человека: разрушает прежде всего нервную систему, вызывает различные патологические изменения в желудочно-кишечном тракте, повреждения печени. Проверим, влияет ли алкоголь на ферменты.

Возьмём две пробирки, в одной проведём нормальное разложение крахмала на глюкозу под воздействием ферментов, в другую добавим спирт.

№ пробирки

Субстрат

Реактив

Проба с йодом

1

Крахмал

Амилаза

Окрашивания нет

2

Крахмал

Амилаза+спирт

Окрашивания нет

СnН2nОnnC6H12O6

Вывод:Алкоголь непременно влияет на действие ферментов. Но он не ингибирует действие фермента амилазы, а скорее, наоборот, активирует его. Даже, точнее будет предположить, что спирт скорее вступает в реакцию с углеводом, чем в реакция с белком (ферментом), почему и не происходит денатурация.

Опыт 4. [3,С. 131]

Итак, после доказательства, что биологические катализаторы действительно работают лучше, можно приступать к их обнаружению в жидкостях нашего организма. Самой доступной для наших условий является слюна, а содержащийся в ней фермент - амилаза, расщепляющий углеводы.

Углевод, наличие которого мы можем качественно проверить, это крахмал. Достаточно капнуть капли йода, и при наличии синий окраски, мы можем утверждать, что перед нами крахмал.

Возьмём две пробирки, обе с коллоидным раствором крахмала. В первую добавим йод - характерное синее окрашивание, следовательно, крахмал есть. Во вторую пробирку с раствором крахмала добавим раствор слюны, содержащий амилазу, и некоторое время подождём. Добавим йод - характерного окрашивания нет, следовательно, крахмала нет. Он расщепился до глюкозы, которая не даёт качественной реакции с йодом.

№ пробирки

Анализируемые вещества

Качественная реакция на крахмал

1

Крахмал

Очень интенсивное окрашивание

2

Крахмал+амилаза

Окончательное окрашивание отсутствует*

Вывод:Мы доказали, что в слюне содержится фермент, расщепляющий крахмал до ди- и моносахаридов - амилаза. *Окончательное окрашивание отсутствует - означает, что при добавлении раствора йода в йодиде калия происходит моментальное окрашивание, а затем оно исчезает, и в итоге содержимое остаётся бесцветным.

Опыт 5.

В моей работе количественно мы определили активность фермента амилазы по Вольгемуту (см. приложение №3). В 6 пробирок наливаем по 1мл воды, в первую их них добавляем 1мл разведенной в 10 раз слюны. Перемешиваю содержимое этой пробирки и переношу 1мл смеси во вторую пробирку. Содержимое второй пробирки также перемешиваю, переношу и продолжаю так делать до шестой пробирки. Из шестой пробирки выливаю 1мл смеси.

Во все пробирки добавляю по 1мл воды и по 2мл 0,1%-ного раствора крахмала, перемешиваю содержимое и встряхиваю пробирки и помещаю их в водяную баню при температуре 380С на 30 минут. После пробирки охлаждаю холодной водой, а затем добавляю в них по 1 капле 0,1%-ного раствора йода и перемешиваю.

№ пробирки.

1.

2.

3.

4.

5.

6.

Разведение слюны.

1:10

1:20

1:40

1:80

1:160

1:220

Окраска раствора йода

Светло-фиолетовая

Фиолетовая

Светло-синяя

Синяя

Темно-синяя

Насыщенно синяя

Вывод: Чем больше амилазы в слюне, тем эффективнее расщепляется крахмал. По мере уменьшения концентрации амилазы гидролиз крахмала происходит медленнее, что доказывает насыщенное синее окрашивание пробирки.

Опыт 6.[3. c 143]

Слюна имеет щелочную среду, и доказав то, что амилаза содержится в слюне, мы можем выставить гипотезу, что амилаза гораздо активнее в щелочной среде или вообще активна только в ней, хотя этого не может быть, т.к. расщепление углеводов продолжается и в желудке. Но в любом случае разница должна быть существенная.

Возьмём две пробирки с растворами крахмала и добавим в обе пробирки растворы слюны. Но, в первую пробирку добавим немного щёлочи (для большего эффекта реакции), а в другую кислоты. Нагреваем пробирки до оптимальной температуры действия ферментов (36о С) и ждём некоторое время. Для проверки наличия крахмала возьмём опять же йод.

По интенсивности окраски пробы с йодом нужно сделать заключение о степени гидролиза крахмала.

№ пробирки

Анализируемая биологическая масса

Реактив

Наблюдения

1

Крахмал+слюна+щелочь

Йод в йодиде калия

Окрашивания почти нет, очень бледное

2

Крахмал+слюна+кислота

Йод в йодиде калия

Достаточно яркое окрашивание

Вывод: Проведя опыт, можно сделать заключение, что амилаза более активна в щелочной среде, расщепляя крахмал почти до конца (т.к. для его обнаружения пришлось добавить около 3 мл раствора йода в йодиде калия).

Опыт 7. [3,С. 142]

Температура - важный фактор действия ферментов. Поэтому нормальная температура человека, а в следствии и действия ферментов является 36о С, такая температура является самой благоприятной для действия ферментов. В данном опыте попробуем выяснить предел действия ферментов при определённых температурах.

Для наглядного примера возьмём крахмал и расщепляющую его амилазу. До и после реакции будем качественно проверять состав смеси (наличие крахмала/глюкозы)

toС

0

20

36

40

60

Реакция с йодидом калия

Интенсивное синее окрашивание

Синее окрашивание

Окрашивания нет

Прозрачно синеватый р-р

Интенсивное синее окрашивание

Вывод: Оптимальная температура действия ферментов 36о-40оС. При температуре выше, или ниже, ферменты начинают разрушаться, и гидролиз происходит крайне медленно.

Опыт 8.

Ферменты являются веществами белковой природы. Следовательно, можно предположить, что они будут проявлять свойства, характерные для белков, например, могут подвергаться денатурации при действии кислот, этилового спирта и высокой температуры.Оценим влияние разных факторов на структуру белка, а, следовательно, и фермента.

Возьмём четыре пробирки, в которых находится белок куриного яйца. Каждую робу подвергнем каким-либо факторам среды, которым может подвергнуться организм.

№ пробирки

Субстрат

Реагент

Признаки взаимодействия

1

Белок куриного яйца

Вода

Небольшая денатурация (обратимая)

2

Белок куриного яйца

Полная денатурация

3

Белок куриного яйца

Этиловый спирт

Полная денатурация

4

Белок куриного яйца

Азотная кислота

Разрушение большинства пептидных связей

5

Белок куриного яйца

Соли тяжелых Ме

Полная денатурация

6

Белок куриного яйца

Соли лёгких Ме

Частичная денатурация

Вывод: при действии воды и солей лёгких металлов белок денатурирует не полностью, точнее обратимо. При воздействии же высокой температуры, спирта, азотной кислоты и солей тяжёлых металлов происходит полная денатурация, то есть полное разрушение пептидных связей (разрушается первичная структура белка).

Опыт 9.

Насколько эффективны и полезны таблетки, которые принимают, при плохом переваривании пищи? Попытаемся установить активность ферментов в таблетке в данном опыте.

Так как панкреатин - это смесь ферментов, расщепляющих и жиры, и белки, и углеводы, мы возьмём смесь растительного масла(жира), крахмала (углевода) и яичного белка.

А для того чтобы проверить, насколько хорошо произошло расщепление веществ, после протекания реакция, качественно проверим состав смеси (см. приложение). Поэтому разобьём получившуюся смесь после реакции по трём разным пробиркам.

№ пробирки

Качественная реакция на

Наблюдения:

1

Жиры (глицерин)

Синие окрашивание

2

Белки (пептидные связи)

Ярко желтое окрашивание

3

Углеводы (глюкоза)

Не идёт реакция с йодом

Вывод: панкреатин действительно содержит ферменты, причём в значительной концентрации и это доказывает: синее окрашивание глицерина (жирыглицерин + жирные кислоты); ярко- жёлтое окрашиваниеосадка в реакции с азотной кислотой (т.е. пептидные связи становятся доступнее для реактива, и легче вступают во взаимодействие с ним); Отсутствие реакции с йодом раствора углеводов, т.к. крахмал расщепляется до глюкозы. Следовательно, панкреатин, как лекарственное средство является очень эффективным и поможет проблемам с пищеварением.

3.2 Социологическое исследование

Цель социологического исследования заключается в определения причин нарушения работы пищеварительных органов у подростков.

Для того, чтобы обосновать рассуждения необходимо было провести анкетирование (анкета см. приложение №1) и получить статистику данных опроса среди учащихся лицея. Анкетирование проводилось среди учащихся 8-9 классов, всего было опрошено 142 человека. Из-за неравного количества учеников в 11, 10, 9 и 8 классов для наглядного анализа, лучше было сделать процентное соотношение, которое отлично показывает резонанс между ответами. пищеварительный фермент кишечник

Так же я обратилась к школьному медицинскому работнику, для того, чтобы узнать сколько учеников обращается к нему, сколько из них с жалобами на боли в животе. За месяц к школьному врачу обратилось 107 человек, из них 32 жаловались на боли в животе, что составило примерно 30%. То есть, почти у трети учеников проявляются симптомы нарушения работы пищеварительного тракта. Конечно нельзя с уверенностью утверждать, что причина боли, только в проблемах с ЖКТ, а в особенности с ферментами. Но 30% это достаточно большая цифра, даже если иметь в виду боль в брюшной полости в целом.

На первый вопрос анкеты, завтракает ли человек,получились такие результаты:

Вывод: В основном преобладают те ученики, которые регулярно завтракают. Но в 8 классе больший процент составили ученики, завтрак которых, зависит от обстоятельств. Меньше всего учеников, пренебрегающих завтраком, учатся в 10 классе, ну а завтракающих регулярно в 11. Не завтракающих учеников не превышает 25%, нельзя утверждать однозначно, что это плохо, т.к. каждый организм приучен по-разному питаться. Хотя если бы они изменили рацион, добавив в него завтрак, хуже бы определённо не стало.

Следующий интересующий меня вопрос - это состав завтрака. Для удобства были предложены несколько ответов: бутерброды, каши и что-то другое, что нужно было указать (сюда вошли: просто чай или кофе, батончики, яичница, йогурты, булочки и другие хлебобулочные исследования)

Диаграмма №2

Вывод: В данном опросе преобладающие ответ - бутерброды. Калорийная еда, какую и показано есть утром, т.к. один хороший завтрак может обеспечить энергию на пол дня, как минимум. Но в 10 классе почти 50% отметили, что чаще всего кушают по утрам каши, что является более полезной едой (содержат множество питательных веществ, витаминов).

В третьем вопросе моей анкеты спрашивается о школьном обеде. Школьная столовая является неотъемлемой частью жизни учеников, и нашлось относительно немного, кто пренебрегает едой в школе:

Диаграмма№3

Вывод: Достаточно ожидаемо было, что большинство учащихся завтракает, особенно в 8 классе (т.к. они нуждаются в большем количестве энергии). Так же ожидаем был немалый процент варианта ответа «Когда как», ведь в школе не могут готовить то, что любят и подходит всем ученикам. Питание в школе крайне необходимо, т.к. активная мозговая деятельность сопровождается большим потреблением энергии. После хорошего приёма пищи чувствуется прилив энергии и сил.

Четвёртый и пятый вопрос пытаются становить количественный приём пищи. В четвёртом вопросе спрашивается о наличии горячего в рационе (диаграмма №4), а в пятом о наличии так называемого «перекуса» (диаграмма №5), например, чаепитие, яблоко, хлебобулочные изделие. Конечно, в рационе преобладать должны горячие блюда. На это есть несколько объективных причин. Во-первых, ферменты, как мы выяснилось, благоприятно работают в среде 36о-40о С, следовательно при приёме холодной пищи продукты будут перевариваться медленней. Во-вторых, если продукты будут перевариваться медленнее, то организм будет не сразу получать полезные вещества, следовательно, эффективности приёма пищи мы наблюдать не будем. Ну а, в-третьих, Горячее всегда кушать приятнее, чем холодное (за исключением жарких летних дней). Итак, анализируя данные 4 и 5 вопросов, которые лучше было соотнести, получаем следующие результаты:

Диаграмма №4

Диаграмма №5

Вывод: нельзя выявить явного победителя, среди предложенных вариантов. Ответы оказались неоднозначными, но и это можно объяснить. То, сколько раз человек будет кушать в день, вообще может не зависеть от самого человека. В этой области человек сам зависит от обстоятельств. Есть, конечно, люди строго соблюдающие режим, но это редкость. И как правило

- это профессиональные спортсмены, люди вынужденные питаться только по определённому рациону (из-за болезни).

Следующий интересующий меня вопрос также касается рациона питания. На вопрос «Кушаете ли вы на ночь» получились довольно неожиданные ответы:

Диаграмма №6

Вывод: почти в каждом классе число учеников, кушающих на ночь превосходит тех, кто не ест на грядущий сон. И то опережает этот ответ только в 9 классе ответ «Когда как», что уже показывает, что число кушающих на ночь больше. Мы много раз имеем на слуху, что на ночь кушать - вредно. Но, очевидно, большинство это не останавливает. Хотя факт о том, что питание на ночь вредно - достаточно спорный, т.к. в ночное время начинает работать парасимпатическая нервная система, отвечающая заинтенсивную работу пищеварительной системы. Так что, не имея никаких заболеваний ЖКТ, лишнего веса, можно немного поесть на ночь, и никакого вреда это не принесет.

Следующие два вопроса касаются болей в животе. Седьмой вопрос спрашивает о том, как часто ребёнок имеет болезненные ощущения в брюшной полости (диаграмма №7), восьмой же вопрос о том, как часто дети обращаются к школьному медицинскому работнику с этой проблемой за сентябрь - декабрь 2013 года (диаграмма №8). Не смотря на схожесть вопросов, ответы отличаются, даже имеются много ребят, не испытывающих болей в животе в принципе, что определённо является хорошим показателем:

Диаграмма №7

Вывод: среди учащихся 8-11 классов много учеников, не испытывающих боли в животе. Или испытывают настолько незначительные, что посчитали не нужным отмечать данные в анкете. К школьному медицинскому работнику так же большинство не обращается, или обращаются редко.

А последний, заключительный вопрос анкеты спрашивает о наличии заболеваний ЖКТ. По результатам опроса имеется:

Диаграмма №9

Вывод: Всего в школе учеников, точно имеющих заболевания желудочно-кишечного тракта 13% (19 учеников из 142 опрошенных). Большинство уверены, что заболеваний не имеют, однако восьмые классы затруднились ответить, но это можно оправдать возрастом и недостатком знания.

Из всех диаграмм выяснилось, что более-менее здоровый класс, который соблюдает нормы питания - это 10 класс. Не сильно далеко от них отстал и 11 класс. Девятые и восьмые идут на порядок ниже, но это объясняется возрастом и ещё не пониманием значимости пищеварительной системы. Пока организм молодой, сбоев не будет, или они не многочисленны. Но всё то, что было сделано именно в нашем, подростковом возрасте, сказывается потом, когда здоровье необходимо сильнее чем обычно (семья, работа).

3.2 Создание буклета с рекомендациями для школьников

Проанализировав все данные, можно составить определённое руководство к правильному питанию с точки зрения действия ферментов.

Прежде всего больше нужно питаться горячей пищей. Низкие температуры снижают каталитические свойства ферментов, и расщепление сложных веществ идёт гораздо медленнее.

Мясо следует есть регулярно, соблюдать режим, т.к. наш организм привыкает к определённому распорядку дня, и для него достаточно сложно перестраиваться каждый раз, иначе следует употреблять таблетки, содержащие ферменты.

Не стоит злоупотреблять таблетками, так как, из-за того же свойства привыкания организма, могут начаться глобальные проблемы. Лекарства следует принимать только по назначению врача. Организм, привыкший, что достаток ферментов попадает извне, перестаёт их вырабатывать сам, вследствие чего, потом, после прекращения употребления таблеток, пища не сможет до конца перевариваться. И пройдёт длительное время, пока организм снова наладит свою работоспособность. Так же излишний приём таблеток может вызвать головную боль.

На ночь, как выяснилось, кушать можно, но не слишком жирную или белковую пищу. Можно съесть что-нибудь низкокалорийное, например, фрукты, или овощной салат.

Не следует употреблять слишком кислую или щелочную пищу. Необходимо правильно распределять свой рацион так, чтобы ферменты работали правильно (список закисляющих и защелачивающих продуктов см. в приложении №3). Для поддержания нормальной работы ЖКТ требуется в 4 раза больше защелачивающей пищи, чем закисляющей. Следовательно, защелачивающих продуктов в рационе должно быть на 80% больше. Поэтому при составлении меню всегда отдавайте предпочтение защелачивающим продуктам. [2, С 21-23]

Примерное здоровое и рациональное меню на день:

1 завтрак: чай (кофе), каша, бутерброды, сладкий батончик.

2 завтрак: школьный обед.

Обед: обязательно горячее блюдо, например, суп.

Полдник: чай с пирогом, фрукты.

Ужин: овощной салат на масле.

2 Ужин: творожок и горячий чай.

Заключение

В качестве заключения можно подтвердить, что ферменты действительно играют немаловажную роль в жизни человека и то, что они являются очень специфичными и требовательными к условиям среды.

Была изучена необходимая литература, которая позволила понять строение и механизм действия ферментов. Опыты помогли доказать зависимость действия ферментов от температуры, среды и других химических и физических факторов. Данное исследование помогло составить рекомендации для оптимального питания учеников, чтобы уменьшить процент болей в желудочно-кишечном тракте из-за недостатка ферментов.

Поставленная перед нами гипотеза была доказана, мы действительно, зная специфику действия ферментов, смогли составить примерное меню ученика на день.

Список литературы

ВакулаВ. Л. Биотехнология: что это такое?// М.: Мол. гвардия, 1989.

Мирошниченко Виктор. Исследовательский проект «Исследование изменения кислотно-щелочного равновесия как факторапрофилактики различных заболеваний»// Лицей №9, 2010.

Филиппович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г. А.Практикум по общей биохимии. Учебное пособие для студентов хим. специальностей пед. институтов. Под общей ред. Ю.Б. Филипповича.// М.: Просвещени», 1975.

Храмов В. А. Аналитическая биохимия. 10-11 классы: элективный курс// М.: Учитель, 2007.

ЧухройЕ. С. Молекулы, жизнь, организм// кн. для внеклассного чтения. 8-10 кл. - М.: Просвещение, 1981.

http://www.xumuk.ru статья «Механизм действия ферментов»

http://imed-info.ruрубрика «пищеварение в ротовой полости»

Приложение №1

Анкета

Завтракаете ли вы?

А. Да Б. Нет В. Когда как

Каков состав?

А. Бутерброды Б. Каши В. указать

Кушаете ли вы в школе (обед)?

А. Да Б. Нет В. Когда как

Сколько раз в день вы едите горячее?

А. 1 Б. 2 В. 3 Г. 4 и более

Сколько раз в день у вас получается «перекус»?

А. 1 Б. 2 В. 3 Г. 4 и более

Кушаете ли вы на ночь?

А. Да Б. Нет В. Когда как

Как часто жалуетесь на боль в животе?

А. Не беспокоит Б. Редко В. Часто

Сколько раз обращались с этой проблемой к школьному врачу (за первую половину 2013-2014 учебного года)?

А. Ни разу Б. 1-3 В. 4 и более

Имеете ли вы хронические заболевания ЖКТ?

А. Да Б. Нет В. Затрудняюсь ответить

Приложение №2

Экспериментальное исследование: цель, оборудование и реактивы.

Опыт 1.

Цель: Сравнить действие неорганического катализатора оксида марганца (IV)с биологическим катализатором, или ферментом.

Оборудование и реактивы: картофель измельчённый, раствор пероксида водорода 3%, оксид марганца (IV), лучинка, спички, горелка, 2 колбы на 50 мл.

№ колбы

Вещество

Катализатор

Наблюдения

1

Н2О2

МnO2

Бурное выделение газа, в котором тлеющая лучинка загорается быстро и тухнет

2

Н2О2

Каталаза картофеля

Бурное вспенивание. Пена устойчива и после перемешивания. Лучинка загорается медленно и горит дольше неярким пламенем

Опыт 2.

Цель: сравнить действие неорганических катализаторов и фермента слюны - амилазы.

Оборудование и реактивы: коллоидный раствор крахмала (0,1%), дистиллированная вода, колба на 50 мл, раствор йода (0,3%) в йодиде калия (0,3%), 0,2-0,5 мл слюны, 3 пробирки, водяная баня, 10%-ный раствор соляной кислоты, 35-ный раствор сульфата меди (II), раствор NaOH (10%), пипетки на 1 мл, термометр.

По интенсивности окраски пробы с йодом сделать заключение о степени гидролиза крахмала.

Для определения глюкозы из каждой пробирке взять по 3 мл раствора, добавить 1 мл 10%-ного раствора щёлочи и несколько капель 1%-ного раствора сульфата меди (II), нагреть верхний слой жидкости до кипения. Появление жёлтого осадка гидроксида меди (I) свидетельствует о наличии глюкозы.

№ пробирки

Субстрат

Катализатор

После 15-20 минут инкубации

Проба с йодом

Проба Томмера

1

Крахмал

5 мл

-

Интенсивное окрашивание

Нет

2

Крахмал 5 мл

Соляная кислота 1мл

Синеватое окрашивание

Зеленое окрашивание

3

Крахмал 5 мл

Амилаза слюны 1мл

Окрашивания почти нет

Желто-оранжевое окрашивание

Опыт 3.

Цель: выяснить влияние алкоголя на ферменты.

Оборудование и реактивы: коллоидный раствор крахмала 0,1%, амилаза слюны, спирт.

№ пробирки

Субстрат

Реактив

Проба с йодом

1

Крахмал

Амилаза

Окрашивания нет

2

Крахмал

Амилаза+спирт

Окрашивания нет

Опыт 4.

Цель: доказать наличие амилазы в ротовой полости.

Оборудование и реактивы: коллоидный раствор крахмала (0,1%), дистиллированная вода, колба на 50 мл, раствор йода (0,3%) в йодиде калия (0,3%), 0,2-0,5 мл слюны, 2 пробирки.К раствору слюны добавить 1 мл разбавленного раствора крахмала. После 15-20 минутной инкубации добавить каплю йода.

№ пробирки

Анализируемые вещества

Качественная реакция на крахмал

1

Крахмал

Очень интенсивное окрашивание

2

Крахмал+амилаза

Окончательное окрашивание отсутствует*

Опыт 5.

Цель: определить эффективность амилазы в зависимости от концентрации.

Оборудование и реактивы: несколько пробирок, слюна, раствор крахмала 0,1%, йод в растворе йодида калия (качественная реакция на крахмал)

№ пробирки.

1.

2.

3.

4.

5.

6.

Разведение слюны.

1:10

1:20

1:40

1:80

1:160

1:220

Окраска раствора йода

Светло-фиолетовая

Фиолетовая

Светло-синяя

Синяя

Темно-синяя

Насыщенно синяя

Опыт 6.

Цель: доказать, что амилаза более активна в щелочной среде.

Оборудование и реактивы: две пробирки, щёлочь, кислота, раствор слюны.

№ пробирки

Анализируемая биологическая масса

Реактив

Наблюдения

1

Крахмал+слюна+щелочь

Йод в йодиде калия

Окрашивания почти нет, очень бледное

2

Крахмал+слюна+кислота

Йод в йодиде калия

Достаточно яркое окрашивание

Опыт 7.

Цель: определить эффективность ферментов при различных температурах.

Оборудование и реактивы: несколько пробирок, водяная баня, градусник, р-р крахмала 0,1%, амилаза слюны.

toС

0

20

36

40

60

Реакция с йодидом калия

Интенсивное синее окрашивание

Синее окрашивание

Окрашивания нет

Прозрачно синеватый р-р

Интенсивное синее окрашивание

Опыт 8.

Цель: Оценить влияние перечисленных факторов на устойчивость коллоидного раствора белка.

Реактивы и оборудование: р-р крахмала 0,1%, белок куриного яйца, вода, спиртовая горелка, спирт, сильная кислота, соли тяжёлых и лёгких металлов.

№ пробирки

Субстрат

Реагент

Признаки взаимодействия

1

Белок куриного яйца

Вода

Небольшая денатурация (обратимая)

2

Белок куриного яйца

Полная денатурация (разрушение первичной структуры)

3

Белок куриного яйца

Этиловый спирт

Полная денатурации

4

Белок куриного яйца

Азотная кислота

Разрушение большинства пептидных связей

5

Белок куриного яйца

Соли тяжелых Ме

Полная денатурация

6

Белок куриного яйца

Соли лёгких Ме

Частичная денатурация

Опыт 9.

Цель: определить действие содержимого такого лекарственного средства, как панкреатин.

Реактивы и оборудование: несколько пробирок, растительное масло, р-р крахмала, белок куриного яйца, очищенная таблетка панкреатина.

Качественные реакции:

На жиры: при расщеплении жиров образуются жирные кислоты и глицерин. Качественной реакцией на многоатомные спирты является реакция с осадком Сu(ОН)2, при этом осадок растворяется и образуется комплексное соединение глицерина с медью.

На крахмал: ранее использовавшаяся реакция раствора крахмала с йодом.

На белок: при расщеплении белка, образуются множество мономеров, димеров и т.д. составляющих полимерный белок - аминокислот.

№ пробирки

Качественная реакция на

Наблюдения:

1

Жиры (глицерин)

Синие окрашивание

2

Белки (пептидные связи)

Ярко желтое окрашивание

3

Углеводы (глюкоза)

Не идёт реакция с йодом

Приложение №3

Список закисляющих и защелачивающих продуктов

Ученые Н.Уокер и Р.Поуп оценили ряд продуктов в связи с их способностью окислять или ощелачивать организм.

"+" - слабое ощелачивание; "-" - слабое закисление;

"++" - среднее ощелачивание; "- -" - среднее закисление;

"+++" - сильное ощелачивание; "- - -" - сильное закисление;

"++++" - очень сильное ощелачивание, и т.д.

Фрукты

Абрикосы свежие

+++

Персики

+++

Абрикосы сушеные

++++

Сливы сушеные

---

Арбузы

+++

Сливы маринованные

--

Бананы спелые

++

Смородина

+++

Бананы зеленые

--

Сок лимонный свежий

+++

Виноград

++

Сок лимонный с сахаром

---

Виноградный сок

++

Сок апельсиновый свежий

+++

Виноградный нектар

--

Финики

++

Вишни

++

Фрукты почти все

+++

Дыни

+++

Фрукты, вареные с сахаром

от - до ---

Изюм

++

Чернослив

++

Инжир сушеный

++++

Яблоки свежие

++

Клюква

+

Яблоки сушеные

++

Овощи и крупы

Картофель с кожурой

+++

Арахис

--

Морковь

++++

Миндаль

++

Перец

+++

Крахмал

--

Помидоры свежие

++++

Мамалыга и кукурузные хлопья

--

Редис

+++

Овсяная крупа

+++

Свекла свежая

++++

Ячневая крупа

--

Бобы свежие

+++

Мука белая

--

Бобы сушеные

-

Хлеб черный

-

Бобы запеченные

---

Хлеб белый

--

Зеленый горошек

++

 

 

Сухой горох

--

 

Продукты животного происхождения

Молоко цельное

+++

Баранина вареная

--

Сыворотка молочная

+++

Баранина тушеная

-

Сливки

-

Ветчина постная свежая

-

Сыр твердый

--

Бекон жирный

-

Сыр мягкий

-

Бекон тощий

--

Яйца

----

Свинина нежирная

--

Говядина

-

Сало свиное

+

Телятина

---

Рыба

от - до ---

Печень говяжья

---

Палтус

---

Дичь

----

Раки

----

Цыплята

---

Устрицы

----

 

Мидии

---

Размещено на Allbest.ru


Подобные документы

  • Концепции индукции ферментов подсемейства CYP 3A ксенобиотиками и другими химическими соединениями. Особенности онтогенеза в этом процессе. Генетические аспекты влияющие на активность ферментов подсемейства CYP 3A. Семейства ядерных рецепторов.

    научная работа [390,2 K], добавлен 12.05.2009

  • Функции тонкой кишки. Увеличение эффективной площади поверхности тонкого кишечника. Пристеночное пищеварение, процесс гидролиза. Классификация ферментов сока кишечника по критерию их выработки, регуляция секреторной активности, ингибирующие рефлексы.

    лекция [5,1 M], добавлен 12.01.2014

  • Понятие и классификация ферментов (энзимов). Их общие и отличные от неорганических катализаторов свойства, белковая природа. Катализируемые ими реакции. Виды изоферментов и их роль в обмене веществ. Относительная активность ферментов в тканях человека.

    презентация [1,8 M], добавлен 11.11.2016

  • Препараты, воздействующие на аппетит, усиливающие секрецию желудочного сока, повышающие моторную функцию кишечника, ферментов желудка и поджелудочной железы. Применение антисекреторных, антацидных, гастропротекторных, противорвотных, желчегонных средств.

    презентация [900,1 K], добавлен 15.03.2015

  • Понятие и структура пищеварительной системы как трубки и расположенных возле ее стенок крупных пищеварительных желез. Элементы ротовой полости и ее значение в жизнедеятельности организма. Строение языка и роль слюнных желез. Зубная формула человека.

    реферат [24,0 K], добавлен 19.08.2015

  • Патогенез инфаркта миокарда. Сущность ферментов вообще и их роль в организме. Значение ферментов в диагностике инфаркта миокарда. Описание ферментов, используемых при диагностике инфаркта миокарда: тропонин I и Т, общая креатинкиназа, изофермент ЛДГ-1.

    реферат [49,0 K], добавлен 12.10.2010

  • Причины панкреатита и факторы, способствующие его возникновению. Патогенез панкреатита. Биохимические механизмы внутриорганной активации пищеварительных ферментов поджелудочной железы. Травматический панкреатит, прямое воздействие на поджелудочную железу.

    реферат [25,6 K], добавлен 17.02.2009

  • Теории происхождения и механизмов образования полипов в пищеварительных органах. Полипы желудка и толстого кишечника, их виды, причины возникновения. Симптомы заболеваний, возможные осложнения. Диагностика, профилактика, лечение и дальнейшее наблюдение.

    презентация [513,4 K], добавлен 28.12.2013

  • Ферментативная система биотрансформации ксенобиотиков. Полиморфизм генов ферментов биотрансформации ксенобиотиков и патология. Анализ роли полиморфных вариантов генов ферментов метаболизма ксенобиотиков в детерминации бронхиальной астмы и туберкулеза.

    диссертация [245,8 K], добавлен 15.01.2009

  • Методы определения активности, изучение кинетических параметров ферментативных реакций. Методы выделения и очистки ферментов. Изучение субклеточной локализации. Использование ферментов в качестве аналитических реагентов. Определение активности трипсина.

    учебное пособие [104,8 K], добавлен 19.07.2009

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.